Товарознавство і торговельне підприємництво

На основі вивчення амінокислотного  складу багатьох білків встановлено, що такі амінокислоти, як фенілаланін, пролін, тирозин, лейцин, ізолейцин, глютамінова  кислота майже постійно зустрічаються  в білках. Такі ж амінокислоти, як лізин, метіонін, аргінін, гістидин, зустрічаються значно рідше. Але це загальне положення не завжди можна застосувати до окремих специфічних білків. Так, наприклад, протаміни відзначаються високим вмістом аргініну (до 80%) і майже повною відсутністю лейцину та глютамінової кислоти. Для гістонів характерним є високий вміст аргініну і лізину і майже повна відсутність триптофану і цистину.

Залежно від амінокислотного  складу білки бувають повноцінними і неповноцінними.

Роль незамінних амінокислот  для організму людини ще недостатньо вивчена, але всі вони виконують важливі функції. Нестача в раціоні харчування тієї чи іншої амінокислоти впливає в першу чергу на регенерацію білків.

При відсутності валіну порушується координація рухів.

Ізолейцин потрібен для нормального росту молодого організму.

Лейцин дуже поширений у рослинних і тваринних білках, особливо багато його утворюється при проростанні зерна. При нестачі цієї амінокислоти затримується ріст молодого організму, зменшується маса тіла.

Лізин – одна з найважливіших незамінних амінокислот. Нестача лізину в їжі призводить до порушення кровотворення, зменшення кількості еритроцитів і зниження в них гемоглобіну, порушення кальцифікації кісток.

Метіонін відіграє важливу роль в азотистій рівновазі в рганізмі. У молекулі метіоніну є легкорухлива метальна група, яка легко передається на інші сполуки.

Треонін відіграє важливу роль в розвитку тваринних організмів. Нестача треоніну призводить до зменшення маси тіла і навіть до загибелі тварини.

Триптофан потрібен для утворення гемоглобіну, нормального росту організму. Головним джерелом триптофану є білки молока, м'яса, яєць, бобових.

Фенілаланін відіграє важливу роль у діяльності щитовидної залози, він утворює ядро в процесі синтезу гормону тироксину.

Для визначення біологічної цінності білків використовують такий показник, як амінокислотний скор, який дозволяє виявити лімітовані незамінні амінокислоти. Визначення лімітованих амінокислот і ступеня їх нестачі проводиться шляхом порівнювання відсоткового вмісту амінокислот в досліджуваному білку і в такій же кількості умовно ідеального білка. Еталонами ідеального білка вважають білки материнського молока, курячого яйця і коров'ячого молока.

Амінокислотний  склад білка і послідовність  розміщення амінокислот в поліпептидних ланцюжках називають первинною структурою білка.

Спіральна або  складчаста структура макромолекули, обумовлена утворенням водневих зв'язків, називається вторинною структурою білка.

Міоглобін, гемоглобін, овоальбумін  значною мірою побудовані з α-спіралей, у той час як лактоглобулін, хімотрипсин, пепсин – в основному неспіральні.

Цілий ряд властивостей білкової молекули (ферментативна атакованість, термолабільність) залежать від її вторинної структури. Найбільш складні  й тонкі особливості структури, які відрізняють один білок від одного, пов'язані з орієнтацією білкової молекули у просторі. Молекули багатьох білків мають округлу форму, тобто спіральні структури укладені або згорнуті в компактні глобули. Таке укладення стабілізується рядом вторинних зв'язків, які виникають між боковими радикалами амінокислотних залишків. До них належать дисульфідні зв'язки, гідрофобні взаємодії (сили Ван-дер-Ваальса) між неполярними радикалами, електростатичні сили взаємодії між полярними групами, сольові зв'язки та ін.

Таким чином, головну роль у стабілізації цього рівня організації макромолекул відіграє не пептидний скелет, а бокові ланцюги амінокислот.

Конфігурація  поліпептидної спіралі у просторі визначає третинну структуру білка.

Дослідники вважають, що третинна структура виникає автоматично, як наслідок взаємодії амінокислотних радикалів з молекулами розчинника. При цьому кожна спіраль в певних умовах укладається тільки одним-єдиним способом, набуваючи тієї форми, яка характерна для молекул природного білка.

Третинна структура визначає зовнішню форму білкової молекули (глобулярну чи фібрилярну). Глобулярні білки молока, яйця, міоглобін, фібрилярні – колаген м'яса і риби, кератин волосся, нігтів, фіброїн шовку.

Четвертинна структура являє собою більш складну конфігурацію, бо молекула білка складається з кількох субодиниць, кожна з яких займає фіксоване положення у просторі, внаслідок чого білок набуває біологічної активності.

Об'єднання субодиниць в мультимер  відбувається самовільно. Число субодиниць (протомерів, які входять у мультимер), різне – від чотирьох (у молекулі гемоглобіну) до кількох тисяч (білок вірусу тютюнової мозаїки). Четвертинна структура утворюється при виникненні ковалентних іонних зв'язків і слабких сил взаємодії між окремими функціональними групами, які містяться на поверхні глобул.

Часто четвертинна структура  білка є основою його біологічної  активності. Але треба підкреслити, що функціональна активність того чи іншого білка визначається не тільки четвертинною структурою, а всіма  чотирма рівнями її організації. Усі ці рівні структури взаємно впливають один на одного, причому нижчий порядок організації визначає вищий.

Властивості білків. Найважливіші властивості білків, які проявляються при переробці, зберіганні і використанні харчових продуктів: амфотерність, гідрофільність, здатність денатуруватись, гідроліз, гниття та деякі інші.

Амфотерність білкової молекули обумовлена присутністю в молекулі амінокислоти (а отже, в молекулі білка) двох функціональних груп: аміногрупи, яка надає білку лужних властивостей, і карбоксильної групи, яка є носієм кислих властивостей. Завдяки цьому кожна молекула білка має свою ізоелектричну точку (ІЕТ) – таке значення рН середовища, при якому її заряд дорівнює нулю. У такому стані молекула білка найменше дисоційована і стабільна, бо вона не має найважливішого фактора стабільності – заряду. Різні білки мають різне значення ІЕТ. Так, ІЕТ для гемоглобуліну – 6,7, казеїну молока – 4,6; γ-глобуліну – 7,3, пепсину – 2,75.

Знання цієї властивості  допомагає цілеспрямовано вести  технологічні процеси в ряді галузей харчової промисловості. Наприклад, при виробництві сиру необхідно викликати денатурацію головного білка молока казеїну, ІЕТ якого 4,6. Для цього знижують рН молока завдяки молочній кислоті, що утворюється при молочнокислому бродінні. При виробництві згущеного молока, навпаки, технологічний процес ведуть так, щоб зберегти високу дисперсність білків, тобто не допустити зниження рН, щоб білок не денатурувався.

Гідрофільність білків визначається здатністю диполів води зв'язуватися іонами, іонними та полярними групами. Оскільки молекула білка має на своїй поверхні значну кількість полярних груп, вона може зв'язувати велику кількість диполів води. Білки можуть вбирати до 300% води порівняно зі своєю сухою масою. Вода фіксується силовим полем полярних груп кількома шарами.

У більшості харчових продуктів білки перебувають  у набухлому стані. З цим зв'язана  твердість, еластичність, пружність  й інші структурні властивості м'яса, тіста, сиру, м'ясного та рибного фаршу. Найменшу здатність до набухання проявляють білки в ізоелектричному стані. Деякі білки можуть набухати безмежно, тобто розчиняються. Розчинність білків залежить від співвідношення полярних і неполярних груп, а також їх взаємного розташування в молекулі. Деякі білки з часом втрачають свою здатність розчинятися. Напевне, це пов'язано з певними змінами конфігурації білка у просторі. Ось чому після тривалого зберігання бобові та макарони погано набухають у воді.

Денатурація білків. Денатурацією називають будь-яке негідролітичне порушення природної структури білкової молекули, яке викликає зміну його основних властивостей. Фактично це внутрішня перебудова молекули, яка не пов'язана з порушенням пептидних зв'язків. Внаслідок такої перебудови порушується унікальне розміщення і форма пептидних ланцюгів. Таким чином, при денатурації порушується четвертинний, третинний і вторинний рівні структури білка, і, як наслідок, змінюються його властивості. Здебільшого денатурація – процес невідновний.

Денатурація білків може викликатися найрізноманітнішими факторами, які викликають порушення тих форм зв'язку, завдяки яким були утворені відповідні рівні структури білкової молекули.

На практиці найголовнішим фактором денатурації є теплова денатурація. Для багатьох білків температура +50°С уже є критичною. При підвищенні температури перш за все порушуються водяні зв’язки. Ступінь денатурації при нагріванні залежить від температури та часу її дії на білок, рН середовища, кількості води увібраної білком. Безводні білки витримують досить високу температуру, не зазнаючи помітних змін структури. Високотемпературна обробка харчових продуктів завжди супроводжується денатурацією (виробництво борошняних виробів, варіння м'яса, риби, овочів).

Денатурація білків може викликатися зміною рН середовища. При цьому відбувається зміна електростатичних сил взаємодії завдяки збільшенню кількості полярних груп у субстраті. У харчовій промисловості широко використовують вплив рН середовища на стан білків. Виробництво кисломолочних продуктів, сичужних сирів, консервування за допомогою оцтової або молочної кислоти – в усіх цих випадках денатурація білків викликається зміною реакції середовища.

Денатурацію можуть викликати деякі органічні сполуки (сечовина, ферменти, алкалоїди, феноли та ін.). Ці речовини послаблюють гідрофобні сили взаємодії і викликають порушення третинної структури. Так, наприклад, при виробництві пива, вина велике значення для одержання високоякісного продукту має обробка цих продуктів дубильними речовинами. Внаслідок денатурації білків під впливом дубильних речовин напої стають прозорими, не мають осаду.

При денатурації білків змінюються деякі їх властивості:

• форма і розмір молекули (деякі глобулярні білки стають схожими на фібрилярні);
• збільшується в'язкість, а іноді білок ущільнюється. Наприклад, зміна вигляду білкової частини курячого яйця при тепловій денатурації;
• атакованість протеолітичними ферментами (денатурований білок легше засвоюється);
• розчинність, тому що денатурований білок не може зв'язувати воду. Крім того, при денатурації білок може виділяти частину рідини (процес коагуляції). Ось чому іноді при обсмажуванні продуктів маса зменшується.

Гідроліз білків супроводжується розривом пептидних зв'язків, тобто порушенням первинної структури. При цьому утворюються такі проміжні продукти гідролізу, як пептони, поліпептиди і нарешті амінокислоти. Продукти гідролізу легше розчиняються у воді, ніж самі білки, можуть надавати харчовим продуктам своєрідного смаку.

Під час зберігання продуктів  гідроліз білків призводить до погіршення якості м'яса, риби, сирів та інших товарів.

Гідролітичний розпад білків найчастіше каталізується ферментами, рідше – кислотами і лугами.

Гниття – це глибокий розпад білків під впливом мікроорганізмів з виділенням аміаку, сірководню, індолу, скатолу, меркаптанів. Харчові продукти, білки яких почали гнити, не тільки непридатні для їжі, а й небезпечні для здоров'я людини.

Класифікація  білків. У природі відомо понад 2000 білків тваринного, рослинного і мікробного походження. Усі ці білки різноманітні за своїми біологічними властивостями, але близькі за хімічним складом. Створити єдину класифікацію білків поки що неможливо через недостатні знання структури багатьох білків. Ми вже говорили, що за амінокислотним складом білки можуть бути повноцінними і неповноцінними; за формою — глобулярними і фібрилярними. Крім того, білки діляться залежно від складу на дві великі групи: прості, або протеїни, і складні, або протеїди.

Протеїни – це білки, які у своєму складі мають тільки залишки амінокислот, і тому при гідролізі таких білків кінцевими продуктами є лише амінокислоти. До простих білків належать альбуміни, глобуліни, глютеліни, гістони, проламіни, протаміни.

Альбуміни – це білки, які розчиняються у воді, мають порівняно невелику молекулярну масу. До складу цих білків входять такі амінокислоти, як лейцин, лізин, аспарагінова і глютамінова кислоти. Представниками альбумінів є овальбумін (білок яйця), лактоальбумін (білок молока), лейкозин пшениці, легумеліного роху. Піна, яка утворюється при варінні овочів, кип'ятінні молока, – це в основному денатуровані альбуміни.

Глобулін не розчиняється у воді, але розчиняється в розведених розчинах нейтральних солей. Тваринний глобулін – це носій імунітету, тому його використовують для імунізації інфекційних захворювань. До складу глобулінів входять лізин, валін, лейцин, серин. До глобулінів належать лакто-глобулін, овоглобулін, міозиноген (білок м'язів), фібриноген (білок крові), легумін гороху, фазеолін квасолі, туберин картоплі.

Глютеліни не розчиняються у воді і в нейтральних солях, але розчиняються в розбавлених лугах. Вони багаті лізином і глютаміновою кислотою. Типовими представниками глютамінів є глютелін пшениці, жита і кукурудзи, оризенін рису.

Проламіни погано розчиняються у воді, але добре розчиняються у 60–80%-ному спирті. Всі проламіни – рослинні білки, вони багаті глютаміновою кислотою і проліном. До проламінів належать гліадин пшениці й жита, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, авенін вівса.