Товарознавство і торговельне підприємництво

Проламіни і глютеліни при замішуванні  пшеничного борошна з водою утворюють  клейковину тіста, завдяки чому тісто  стає еластичним і може утримувати гази, що утворюються під час бродіння.

Протеїди – це білки, які в своєму складі, крім амінокислот, мають ще яку-небудь небілкову групу, котра називається простатичною. До цих білків належать фосфопротеїди, глікопротеїди, ліпопротеїди, хромопротеїди.

Фосфопротеїди – це білки, до складу яких обов'язково входить фосфорна кислота, яка зв'язана ефірним зв'язком з оксигрупою таких амінокислот, як серин і треонін. Це важливі харчові білки для молодого організму. Представниками фосфопротеїдів є такі білки, як казеїноген молока, вітелін яйця, іхтулін ікри риб.

Ліпопротеїди – складні білки, які мають залишки ліпідів. Вони розчиняються у воді і не розчиняються в органічних розчинниках. Ліпопротеїди є основою біологічних мембран рослин і тварин, які регулюють проникнення речовин з однієї клітини в іншу. Утворення ліпопротеїдів забезпечує перенесення і розчинність ліпідів у тканинах і клітинах. У вільному вигляді входять до складу крові, молока, жовтка яйця тощо.

Глікопротеїди у своєму складі мають вуглеводи (глюкозу, галактозу, манозу). Ці білки зустрічаються в усіх тканинах рослин, тварин, мікробів і вірусів. Головними представниками глікопротеїдів є муцини і мукоїди, що входять до складу хрящів, кісток, рогівки ока, травних соків.

Хромопротеїди у своєму складі, крім залишків амінокислот, мають небілкові забарвлені сполуки, які можуть належати до різних класів органічних речовин. Вони досить поширені у продуктах рослинного і тваринного походження. Наприклад, сполуки хлорофілу з білком відіграють важливу роль в засвоєнні вуглекислого газу повітря рослинами; гемоглобін (сполука білка глобіну і барвної речовини гема) відповідає за забезпечення кожної клітини тваринного організму киснем.

Нуклеопротеїди – складні білки, що мають нуклеїнові кислоти. Вони входять до складу кожної клітини, відіграють важливу біологічну роль не тільки тому, що беруть участь в утворенні структурних елементів клітин, а й тому, що виконують такі важливі функції в організмі, як передача спадкових властивостей.

 

Ферменти

У будь-яких живих організмах утворюються складні речовини білкової природи, які називаються ферментами і відіграють головну роль в обміні речовин та інших життєвих процесах організмів. Без ферментів організм загинув би від виснаження навіть при надмірі найпоживнішої їжі, тому що вона б не могла бути засвоєною.

Ферменти – це своєрідні роботи, пристосовані для виконання певної хімічної реакції. Якщо реакція складна, то її, подібно до автоматичної лінії, поетапно виконують декілька ферментів.

Однією з особливостей тваринного організму є здатність здійснювати необхідні для життєдіяльності перетворення речовин при відносно низьких температурах. Так, наприклад, в лабораторних умовах сахароза гідролізується при тривалому нагріванні (65 – 67°С) із сильними концентрованими кислотами. Тим часом в організмі людини цей процес іде з великою швидкістю за короткий час при температурі близько 37°С та концентрації соляної кислоти 0,4 – 0,5%. Академік І. П. Павлов зазначав, що ферменти відіграють величезну роль, вони обумовлюють хімічні процеси, завдяки яким здійснюється життя, вони і є в повному розумінні збудниками життя. Ферменти діють як у клітинах, так і після виділення з клітин. Причому в клітинах вони за одних умов сприяють розпаду речовин, за інших – синтезу, поза клітинами ферменти лише розщеплюють речовини.

Але не тільки в живому організмі  ми маємо справу з ферментами. Процеси  ферментації сировини при виробництві  багатьох харчових продуктів (вина, хліба, кисломолочних товарів) використовувались  давно, незалежно від того, що люди довго не могли проникнути у таємниці цих процесів.

Властивості ферментів. Оскільки ферменти – це білкові сполуки, то закономірно, що вони мають всі ті властивості, які характерні для білків. Разом з тим головною відмінною властивістю ферментів є здатність каталізувати хімічні реакції. До того ж на відміну від неорганічних каталізаторів ферменти строго специфічні каталізатори.

Перш за все слід розпізнавати специфічність субстрату і специфічність реакції.

Під специфічністю субстрату розуміють здатність ферментів каталізувати певні реакції в одному або декількох субстратах, які мають подібні структури.

Специфічність ферментативної реакції – найважливіша біологічна властивість ферментів. Біологічні каталізатори не тільки регулюють швидкість хімічних реакцій, а й визначають, які речовини і в якій послідовності повинні зазнати перетворення. Взаємозв'язана дія ферментів мовби організує життєві процеси і, крім того, визначає з різноманітних можливих шляхів той необхідний, а може, і єдиний шлях, по якому повинен іти процес. Специфічність ферментів може виражатись по-різному.

По-перше, більшість ферментів  мають абсолютну специфічність, тобто перетворюють або один субстрат, якщо реакція мономолекулярна, або точно визначену пару субстратів, якщо реакція має бімолекулярний характер.

По-друге, більшість ферментів  каталізують тільки одне перетворення даної речовини, один тип реакції. Ця властивість має особливе значення для практики, оскільки при обробці ферментами складних систем необхідно провести реакції якогось конкретного типу.

По-третє, ферменти, в  разі оптичної ізомерії молекул, здатні впливати тільки на один ізомер.

Виявляється, ферменти мають  абсолютно фантастичну, поки що недосяжну  в жодному звичайному хімічному виробництві „продуктивність праці”. Нариклад: одного граму реніну, який використовується в сироварній промисловості, достатньо для того, щоб викликати денатурацію казеїну, який міститься в 50 тоннах молока.

Ферменти як білки  залежно від складу молекули можуть бути однокомпонентними (складаються тільки із залишків аміокислот, як протеїни) або двокомпонентними (крім залишків амінокислот мають ще небілкові групи, як протеїди). Якщо в молекулі двокомпонентного ферменту небілкова група є органічні сполукою, то вона називається коферментом.

Молекула ферменту, беручи участь у прискоренні хімічної реакції, діє не всією своєю масою, а тільки певною ділянкою, яка дістала назву активного центру. Більшість ферментів має один активний центр, а деякі – два і більше. Кількість активних центрів перебуває у відповідній залежності від молекулярної маси ферменту. Чим більша молекулярна маса, тим більша кількість активних центрів утворюється в молекулі ферменту.

Активний центр  є динамічним утворенням з оптимальним розміщенням різноманітних функціональних груп, які зв'язують субстрат і забезпечують біокаталітичну реакцію. У зв'язку з тим, що активний центр визначає каталітичну активність і специфічність ферментів, то він повинен забезпечити досить тісну взаємодію з молекулами субстрату.

Вважається, що активний центр розташовується не в межах якого-небудь невеликого відрізка одного поліпептидного ланцюга, а являє собою сукупність груп, розташованих на двох або кількох пептидних ланцюгах або на різних ділянках одного, але дуже закрученого пептидного ланцюга, і становить не жорстку структуру, а еластичну, яка мовби пристосовується до форми субстрату. В однокомпонентних ферментах активний центр утворюється безпосередньо амінокислотними залишками в заспіралізованому ланцюгу білкової молекули. Активною групою багатьох однокомпонентних ферментів виступають сульфгідрильні або гідроксильні групи.

У двокомпонентних ферментах  активний центр утворюється небілковою ділянкою і деякими амінокислотними  залишками, які примикають до цієї ділянки, але головною частиною активного  центру все ж таки є кофермент.

Класифікація  ферментів. Нині відомо понад 2000 ферментів і кількість їх постійно зростає. Відповідно до рішень Міжнародного біохімічного союзу в основу сучасної класифікації ферментів покладено типи хімічних реакцій, які вони каталізують. Згідно з цією класифікацією всі ферменти поділяються на 6 класів, кожен клас поділяється на підкласи, які, у свою чергу, поділяються на підкласи. Підкласи складаються з окремих представників. У сучасній науковій літературі використовують тривіальну (робочу) і систематизовану номенклатуру. Згідно з тривіальною номенклатурою назва ферментів коротка і не завжди показує характер дії ферменту.

Оксидоредуктази – двокомпонентні ферменти, які каталізують окислювально-відновні реакції, що відбуваються при диханні та бродінні як у живих організмах, так і в деяких харчових продуктах.

У цьому класі ферментів  найбільший інтерес становлять підкласи дегідраз, оксидаз і оксигеназ.

Дегідрази каталізують відщеплення водню від окислюваної речовини і переселення його до будь-якої іншої речовини, що відновлюється.

Оксидази – це ферменти, що каталізують переміщення водню від окислюваної речовини до кисню.

Оксигенази каталізують приєднання кисню безпосередньо до якої-небудь речовини.

Трансферази – ферменти, які каталізують реакції перенесення груп і атомів від однієї органічної речовини (донатора) до іншої (акцептора). Вони беруть участь в обміні нуклеїнових кислот, білків, вуглеводів, ліпідів. Залежно від того, яку групу переносять ферменти, вони одержують і відповідну назву: метилтрансфераза, амінотрансфераза, глюкозилтрансфераза.

Гідролази каталізують реакцію гідролізу. Більшість гідролаз – однокомпонентні ферменти, досить поширені у природі. При виробництві і зберіганні харчових продуктів найбільше значення мають три підкласи гідролаз: естерази, глікозідази, пептидази.

Естерази каталізують гідроліз ефірних зв'язків. До цього підкласу належать ліпази.

Глікозідази каталізують гідроліз глікозидних зв'язків. Сюди входять ферменти вуглеводного обміну.

Пептидази каталізують гідроліз пептидних зв'язків.

Ліази – це ферменти, що каталізують негідролітичний розпад складних сполук. Більшість ліаз – двокомпонентні ферменти і мають у своєму складі фосфорні ефіри водорозчинних вітамінів. Сюди входять ферменти, які каталізують реакції декарбоксилювання (піруватдекарбоксилаза), дезамінування (аспартатаміакліаза), розпаду фруктозодифосфату у процесах аеробного і анаеробного дихання (альдолаза).

Ізомерази – ферменти, які каталізують поворотні внутрішньомолекулярні перетворення органічних речовин в їхні ізомери. Найбільше значення ферменти цього класу мають у процесах різноманітних бродінь, що відбуваються при виробництві та зберіганні багатьох харчових продуктів.

Лігази (синтетази) каталізують об'єднання простих молекул завдяки енергії розпаду аденозинтрифосфату (АТФ). Здебільшого це двокомпонентні ферменти.

Ферменти широко використовуються при виробництві харчових продуктів. Сироваріння, виробництво вина, пива, кисломолочних продуктів, хліба, чаю було б неможливим, якби не було ферментів. Безумовно, що більшість цих процесів була відома людині задовго до того, як виникло саме слово «фермент», тому можна говорити, що практичне використання ферментів у харчовій промисловості почалося набагато раніше, ніж наукове вивчення цих речовин. Але в наші дні, коли ферментологія досягла досить високого рівня, вона стала активно втручатися у століттями відомі процеси, удосконалюючи їх, пристосовуючи до сучасних технологічних вимог, з метою поліпшення якості готової продукції.

Наукові дослідження  ведуться у напрямі одержання ферментних препаратів, які у своєму складі містять окремі ферменти різноманітного напряму. Деякі препарати такого типу вже використовуються, наприклад, при виробництві хлібобулочних виробів. За їх допомогою поліпшуються органолептичні властивості виробів, подовжується час зберігання хліба у свіжому вигляді, зменшуються витрати деяких цінних видів сировини (цукру, жиру). Кількість же препаратів надзвичайно мала (2–5 г на тонну борошна).

Протеолітичні ферменти дістали широке використання у м'ясній промисловості для прискорення дозрівання м'яса. У звичайних умовах це процес досить довгий (при температурі 9–4°С яловичина дозріває 10–14 днів).

Широко використовується у м'ясній промисловості фермент  глюкооксидаза, який окислює глюкозу. Це має велике практичне значення, тому що навіть невелика кількість глюкози у м'ясі прискорює його псування.

Одна з найважливіших  проблем харчової промисловості – це розвиток комплексної переробки сировини і відходів. Ферментні препарати можуть і тут сказати своє слово. Тільки на підприємствах олійної промисловості нагромаджуються сотні тонн соняшникового лушпиння. Ферменти використовуються для гідролізу речовин, що містяться в лушпинні, і завдяки цьому з 1 т лушпиння одержують 170 кг кормових дріжджів. Таке ж використання можуть дістати ферменти і при переробці інших видів насіння та кісточок, як відходів консервної промисловості.

У харчовій промисловості  починають використовуватися іммобілізовані ферменти. Це, так би мовити, нерухомі, закріплені на якомусь носії ферменти. У ролі такого носія можуть використовуватися природні або синтетичні високомолекулярні речовини: білки і полісахариди, синтетичні полімери, кераміка, пористе скло.

Прикріплення ферментів  відбувається різними способами: шляхом утворення тривких хімічних зв'язків або звичайною сорбцією на поверхні. Іммобілізовані ферменти не розчиняються у воді. Іммобілізація підвищує стійкість ферментів до впливів зовнішнього середовища (нагрівання, рН середовища). Все це полегшує використання таких ферментів, оскільки їх можна віділити від продуктів реакції і використовувати багаторазово, велике значення мають ферментативні процеси при зберіганні продовольчих товарів. Знаючи спрямованість дії ферментів, товарознавець може регулювати умови зберігання, тим самим запобігати процесів, які призводять до псування харчових продуктів.

Небілкові азотисті речовини

Небілкові азотисті речовини містяться в харчових продуктах  у вигляді різноманітних органічних і неорганічних сполук. Це амінокислоти, аміди жирних кислот, пуринові азотисті луги, алкалоїди, продукти ферментативного і неферментативного потемніння, нітрати і нітрити. Деякі з цих речовин є проміжними або кінцевими продуктами білкового обміну рослинних і тваринних організмів і мають велике біологічне значення (незамінні амінокислоти), інші беруть участь у формуванні специфічного смаку, запаху і кольору харчових продуктів (алкалоїди, продукти ферментативного і неферментативного потемніння), а деякі можуть викликати тяжкі отруєння організму (нітрати, окремі алкалоїди).