Автор: Пользователь скрыл имя, 25 Февраля 2012 в 15:43, курсовая работа
Актуальность темы в том, что макаронные изделия относятся к основным продуктам питания, и спрос на них достаточно стабилен. Макаронные изделия представляют собой консервированное тесто из пшеничной муки специального помола. Они имеют высокую питательную ценность, хорошую усвояемость, быстро развариваются, хорошо перевозятся и сохраняются.
Большое значение для характеристики макаронных свойств муки имеет ее цвет и способность к потемнению. Цвет муки зависит от зольности и количества каротиноидов. Мука из твердых сортов пшеницы содержит больше каротиноидов, чем мука из мягких сортов. Мука мелкого помола светлее, чем крупного помола. Способность муки к потемнению характеризуется действием полифенолоксидазы, катализирующей окисление фенольных соединений с образованием темноокрашенных веществ - меланоидинов, которые предопределяют ухудшение цвета макаронных изделий.
Вода питьевая. Она должна отвечать требованиям государственного стандарта и санитарным нормам.
Яйца и яичные продукты (меланж, яичный порошок, сухой яичный белок) и молочные продукты (сухое обезжиренное молоко, сухая сыворотка, творог). Эти традиционные виды пищевого сырья используются для белкового обогащения макаронных изделий. Могут использоваться также такие нетрадиционные виды сырья, как соевая мука, мука из солода гороха, люпиновая мука и пр.
Продукты из овощных культур - томатная паста, пюре шпината, морковный сок, морковный и свекольный порошки и прочие - используются как вкусовые добавки и для повышения пищевой ценности макаронных изделий, обогащения их минеральными веществами, витаминами, органическими кислотами. Могут использоваться также плодово-ягодные пюре и порошки.
Пищевые добавки используются для улучшения качественных показателей макаронных изделий при переработке муки со сниженными технологическими свойствами. В последнее время в технологии макаронных изделии рекомендовано применять аскорбиновую и лимонную кислоты, соли фосфорной кислоты, сульфит натрия, метилцеллюлозу, карбюлозу, желатин, лецитин.
Что такое клейковина? 17:23
Глюте́н (от лат. gluten — клей), клейковина — понятие, объединяющее группу запасающих белков, обнаруженных в семенах злаковых растений, в особенности пшеницы, ржи, овса и ячменя. Термин «глютен» обозначает белки фракции проламинов и глютелинов, причём большая часть глютена приходится на долю первых. Содержание глютена в пшенице, проламины которой получили название глиадина, доходит до 80 %.
Роль белков в организме
Учитель биологии. Из органических веществ, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки. Благодаря белкам организм приобрел возможность двигаться, размножаться, расти, усваивать пищу, реагировать на внешние воздействия и т. д.
«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах.
Состав, строение, свойства белков
Учитель химии. Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Историческая справка. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру.
(Демонстрация кинофрагмента «Первичная, вторичная, третичная структура белка».)
Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина (С738Н1166S2Fe4O208) состоит из четырех субъединиц. Отметим, что Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000.
Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков (все связи ковалентные, прочные) (рис. 1).
Рис. 1.
Первичная структура белка
Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей) (рис. 2).
Рис. 2.
Вторичная структура белка
Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные связи) (рис. 3).
Рис. 3.
Третичная структура белка
Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс (рис. 4).
Рис. 4.
Четвертичная структура белка
Химические свойства белков
При нагревании белков и пептидов с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов протекает гидролиз. Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей:
Лабораторный опыт 1.
Денатурация белков
Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов.
а) Действие спирта на белок;
б) действие солей хлорида натрия (концентрированный раствор) и ацетата свинца на белок;
в) действие HNO3 (конц.);
г) свертывание белков при кипячении.
Лабораторный опыт 2.
Цветные качественные реакции белков
а) Биуретовая реакция;
б) ксантопротеиновая реакция;
в) взаимодействие белка с ацетатом свинца при нагревании.
Учительхимии. Данные опыта 1 показывают, что загрязнение природной среды солями тяжелых металлов приводит к отрицательным последствиям для живых организмов. Природные белки теряют присущие им специфические свойства, становятся нерастворимыми, денатурируют. При отравлении людей солями тяжелых металлов используют молоко, белки которого связывают ионы таких металлов.
(Демонстрация фрагмента из 1-й части фильма «Белки, строение белковых молекул».)
Функции белков
Учитель биологии. Функции белков разнообразны.
1. Строительный материал – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.
2. Каталитическая роль – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу, как ключ и замок.
3. Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение.
4. Транспортная функция – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.
5. Защитная роль – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.
6. Энергетическая функция – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.
Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%.
Белки – необходимые компоненты пищевых продуктов, они входят в состав лекарственных препаратов.
Синтез белков
Учитель биологии. Человек в течение длительного времени потреблял белки, выделенные главным образом из растений и животных. В последние десятилетия ведутся работы по искусственному получению белковых веществ. Половина земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн т в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком 115 г.
(Демонстрация фрагмента 2-й части кинофильма «Белки, строение белковых молекул» – о сборке молекулы белка.)
Превращения белков в организме
Учительхимии. Выводы. Все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком. Каждый белок имеет свое специфическое строение.
Домашнее задание. Рудзитис Г.Е., Фельдман Ф.Г. Химия-11. М.: Просвещение, 1992, с. 18–22.
ЛИТЕРАТУРА
Макареня А.А. Повторим химию. М.: Высшая школа, 1989;
Пособие по химии. Органическая химия для подготовки в учебные заведения медико-биологического профиля. Ростов-на-Дону: Изд-во Ростовского ун-та, 1995;
Колтун М. Мир химии. М.: Детская литература, 1988;
Книга для чтения по органической химии. Сост. П.Ф.Буцкус. М.: Просвещение, 1985;
Чертков И.Н. Эксперимент по полимерам в средней школе. М.: Просвещение, 1971;
Кузовая Т.В., Калякина Е.А. Белки. «Химия» (Издательский дом «Первое сентября»), 2003, № 3,
с. 14;
Беляев Д.К., Воронцов Н.Н., Дымишц Г.М. и др. Общая биология. М.: Просвещение, 1999, 287 с.