Курсовая по кооперации

лейцин, валин, треонин, лизин, метионин, изолейцин, фенилаланин). Для

поддержания нормального обмена веществ необходимо поступление всех

аминокислот не только в достаточном количестве, но и в оптимальных

пропорциях.

Белки и их значение в питании.

Белки—высокомолекулярные соединения, построенные из 80 различных

аминокислот. Функции белков чрезвычайно многообразны; белки—строительные

элементы живых организмов; белки—переносчики различных гормонов, а также

разнообразных веществ через клеточные и внутриклеточные мембраны;

белки—транспортеры кислорода, железа, жирных кислот, холестерина и

других веществ в крови и биологических жидкостях; белки—важнейшие

факторы иммунитета. Часть белков регулирует активность аппарата

наследственности. Важнейшая функция белков—каталитическая. Кроме того,

они могут быть ферментами—биологическими катализаторами, которые

осуществляют регуляцию всех биологических процессов в организме.

Известно более 2000 различных ферментов, участвующих в метаболических

процессах. С веществами белковой природы связаны раздражимость,

генерирование и передача нервных импульсов, сократимость мышц,

пищеварение, способность к росту, развитию и размножению организма.

Одним из наиболее существенных положений, определяющих анаболическую

эффективность пищевого белка, является соотношение в нем незаменимых

аминокислот. Пищевая ценность белков связана также со скоростью их

расщепления ферментами желудочно-кишечного тракта, которые присутствуют

там в значительных количествах и обеспечивают распад всех белков до

свободных аминокислот.

Питательные и биологические свойства белков.

Питательные свойства белков обычно определяют по химической и

биологической ценности. Для этого проводят полный гидролиз белка,

выявляют его аминокислотный состав и сравнивают с белком-стандартом. В

результате анализа определяют химическую ценность данного белка. Все

белки значительно различаются по аминокислотному составу. Некоторые из

них содержат полный набор незаменимых аминокислот в оптимальных

соотношениях.

Другое важное свойство белка—его биологическая ценность—может быть

выявлено только в длительных наблюдениях по изучению азотистого баланса.

Для этого следует определить количество данного белка, которое

необходимо для поддержания этого баланса у человека. Если в таком белке

есть все незаменимые аминокислоты в необходимых соотношениях и они

всасываются в кишечнике, то биологическая ценность белка принимается

равной 100. Растительные белки, особенно белки пшеницы и других

злаковых, перевариваются и всасываются в кишечнике не полностью.

Для обеспечения нормального питания организма необходимы разнообразные

белки растительного и животного происхождения, содержащие незаменимые

аминокислоты.

Для растущего организма и взрослых незаменимыми остаются 9 аминокислот,

суточная потребность в которых у подростков 10—12 лет в 2,5 раза выше,

чем у взрослых (таблица 2).

Как можно оценить потребность организма в белках и выявить нарушения

белкового обмена? Для этого у человека исследуют состояние азотистого

баланса, которое заключается в определении количества азота в

потребляемой пище и выделяющегося главным образом с мочой и калом. У

детей, подростков и юношей происходит характерное для растущего

организма накопление белков и количество поступающего с пищей азота

превышает количество азота, выделяемого из организма. Иными словами,

имеется положительный азотистый баланс, который можно рассматривать как

отчетливый признак здоровья. У взрослых при отсутствии заболеваний, как

правило, наблюдается азотистое равновесие, когда количества поступившего

в организм азота и выделенного азота практически совпадают. Наконец,

может встретиться ситуация, когда количество выделяемого из организма

азота превышает его поступление с пищей и возникает состояние

отрицательного азотистого баланса, которое свидетельствует о серьезных

нарушениях белкового обмена.

Расщепление пищевых белков зависит от присутствия в некоторых продуктах

питания особых веществ—ингибиторов протеолитических ферментов, которые

могут существенно замедлять скорость ферментативного гидролиза белков.

Ингибиторы ферментов содержатся в бобовых и злаковых растениях, а также

в клубнях картофеля. Они угнетают протеолитическую активность трипсина и

химотрипсина, расщепляющих белки в тонком кишечнике. Кроме того, на

перевариваемость пищевых белков влияют условия кулинарной обработки

пищевых продуктов. При тепловой обработке продуктов питания белки

подвергаются денатурации—это приводит к значительному увеличению

скорости их расщепления протеолитическими ферментами, что способствует

их быстрейшему усвоению.

Легко предположить, что биологическая ценность белка, в котором

отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота, будет равна нулю.

Если белок имеет низкую биологическую ценность, то он должен

присутствовать в пище в больших количествах, чтобы удовлетворять

потребность организма в незаменимой аминокислоте. При этом остальные

аминокислоты будут поступать в организм в количествах, превышающих

потребности. Так и возникает перегрузка отдельных метаболических циклов.

Такие лишние аминокислоты подвергаются дезаминированию в печени и

превращаются в гликоген или жир. Для нормального синтеза белков в

организме человека все незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей

одновременно. Отсутствие одной или нескольких незаменимых аминокислот в

пищевом рационе замедляет обмен белков.

Белки

При температуре 70 С происходит коагуляция ( свертывание ) белков. Они теряют способность удерживать воду ( набухать ), т.е. из гидрофильных становятся гидрофобными, при этом уменьшается масса мяса, рыбы и птицы. Частично разрушается третичная и вторичная структура белковых молекул, часть белков превращается в полипептидные цепочки, что способствует лучшему их расщеплению протеазами желудочно-кишечного тракта.

Белки, находящиеся в продуктах в виде раствора, при варке свертываются хлопьями и образуют пену на поверхности бульона. Коллаген и эластин соединительной ткани превращаются в глютин ( желатин ). Общие потери белка при тепловой обработке составляют от 2 до 7%.

Превышение температуры и времени обработки способствует уплотнению мышечных волокон и ухудшению консистенции изделий, особенно приготовленных из печени, сердца и морепродуктов. При сильном нагреве на поверхности продукта происходит деструкция крахмала, и идут реакции между сахарами и аминокислотами с образованием меланоидов, которые придают корочке темный цвет, специфический аромат и вкус.

Мясопродукты при варке и жаренье в результате уплотнения белков, плавления жира и перехода в окружающую среду влаги и растворимых веществ теряют до 30-40% массы. Наименьшие потери свойственны панированным изделиям из котлетной массы, так как выпрессованная белками влага удерживается наполнителем ( хлебом ), а слой панировки препятствует ее испарению с обжариваемой поверхности.

1. 2. Изменения белков

Белки относятся к основным химическим компонентам пищи. Они имеют и другое название - протеины, которое под первостепенное биологическое значение этой группы веществ (от гр. рrotos - первый, важнейший).

1.2.1 Значение белков в кулинарных рецептурах

Белки являются структурными элементами клеток; служат материалом для образования ферментов, гормонов и др.; влияют на усвояемость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д. Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому человеку требуется 100 г белка в сутки, причем заменить его другими веществами невозможно. Поэтому технологи, занятые организацией питания постоянного контингента потребителей по дневным рационам (интернаты, санатории, больницы и т. д.) или скомплектованному меню отдельных приемов пищи, должны обеспечивать содержание белка в блюдах, соответствующее физиологическим потребностям человека.

Пользуясь таблицами химического состава готовых блюд, можно разработать меню рациона так, чтобы удовлетворить потребность питающихся в белках как по количеству, так и по качеству, т. е. обеспечить биологическую ценность. Биологическая ценность белков определяется содержанием незаменимых аминокислот (НАК), и их соотношением. Белки, содержащие все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки нашего организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных белках, как правило, недостаточно лизина, метионина, триптофана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недостает лейцина, в рисе и пшенице - лизина. Незаменимая аминокислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах. Один продукт может дополнять другой по содержанию аминокислот. Однако такое взаимное обогащение происходит только в том случае, если эти продукты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2-3 ч. Поэтому большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изделий, сбалансированных по содержанию НАК. Наиболее удачными комбинациями белковых продуктов являются:

мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с творогом);

картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запеканка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др.);

гречневая, овсяная каша + молоко, творог (крупеники, каши с молоком и др.);

бобовые с яйцом, рыбой или мясом.

Наиболее эффективное взаимное обогащение белков достигается при их определенном соотношении, например:

5 частей мяса + 10 частей картофеля;

5 частей молока + 10 частей овощей;

5 частей рыбы + 10 частей овощей;

2части яиц + 10 частей овощей (картофеля) и т. д.

Усвояемость белков зависит от их физико-химических свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Например, белки многих растительных продуктов плохо перевариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.). Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся вещества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли). По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говядина, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, из растительных - 60 - 80%. Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшает усвояемость белков, особенно растительного происхождения. Однако при избыточном нагревании содержание НАК может уменьшиться. Так при длительной тепловой обработке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвояемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачивать для сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой обработки. Качество белка оценивается рядом показателей (КЭБ - коэффициент эффективности белка, ЧУБ - чистая утилизация белка и др.), которые рассматривает физиология питания.

1.2.2 Химическая природа и строение белков

Белки - это природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тысяч. Процессы, формирующие качество кулинарной продукции аминокислот, соединенных пептидной связью. От набора аминокислот и их порядка в полипептидных цепях зависят индивидуальные свойства белков. По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна. По растворимости все белки делятся на следующие группы: растворимые в воде - альбумины; растворимые в солевых растворах - глобулины; растворимые в спирте - проламины; растворимые в щелочах - глютелины.

По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей. Различают четыре структуры организации белка: первичная - последовательное соединение аминокис-лотных остатков в полипептидной цепи; вторичная закручивание полипептидных цепей в спирали; третичная - свертывание полипептидной цепи в глобулу четвертичная - объединение нескольких частиц с третичной структурой в одну более крупную частицу. Белки обладают свободными карбоксильными или кислотными и аминогруппами, в результате чего они амфотерны, т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют щелочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными. При определенном рН среды (изоэлектрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вязкость и растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде. Наиболее важными технологическими свойствами белков являются: гидратация (набухание в воде), денату-рация, способность образовывать пены, деструкция и др.

2.3 Гидратация и дегидратация белков

Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофильные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изоэлектрической точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду наименьшая. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным частицам слипаться и выпадать в осадок. В растворах с малой концентрацией белка (например, молоко) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут. В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация.