Мышечное волокно

СОДЕРЖАНИЕ: 
 
Введение

 

Органы, деятельность которых  при жизни животных целиком или частично связана с двигательными функциями: сердце, диафрагма, язык, желудок. В их составе наряду с соединительной и специфичной железистой тканью большую или меньшую долю составляет мышечная ткань (гладкая или поперечно-полосатая).

Поперечно-полосатые мышцы составляют большую часть мускулатуры тела животного и являются наиболее ценными в пищевом отношении. Однако их пищевая ценность неодинакова и зависит от места расположения в туше. Наиболее ценные мышечные ткани расположены в тех участках туши, которые при жизни животного вдоль позвоночника, особенно в поясничной и тазовой частях, имеют нежно-волокнистое строение, содержат больше полноценных белков. Внутренние мышцы значительно нежнее наружных.

Шейные, брюшные мышцы  и мышцы нижних частей конечностей, несущие большую физическую нагрузку при жизни животного, имеют грубо-волокнистое строение, содержат много плотной и эластичной соединительной ткани; их усвояемость невысока.

Особенности мышц обусловлены  видом, возрастом, полом, породой животных.

Цвет мышц неодинаков, он зависит от вида, пола, возраста, упитанности животных и от топографии. Например, мышцы молодых животных светлее, чем взрослых; у коров  светлее чем у лошадей; на туловище светлее, чем на конечностях; у диких  животных мышцы более темные, чем у домашних. Грудные мышцы сухопутной птицы светлые (белые), а ножные темные. Темные мышцы богаче миоглобином и имеют более густую сеть кровеносных сосудов.

Мышечное волокно –  структурная единица мышцы. Известны три типа мышечных волокон: белые быстро сокращающиеся, промежуточные и медленно сокращающиеся. Биохимически они различаются механизмами  энергетического обеспечения мышечного сокращения. Их иннервируют разные мотонейроны, чем обусловлены неодновременность включения в работу и различная скорость сокращения волокон. Разные мышцы имеют разное сочетание типов волокон.

Каждая мышца состоит  из нескольких тысяч мышечных волокон, объединяемых соединительными прослойками и такой же оболочкой. Мышца представляет собой многокомпонентный комплекс. Чтобы разобраться в строении мышцы следует изучить все уровни ее организации и структуры, входящие в ее состав.

Мышечные волокна слагаются  в первичные мышечные пучки, в  которых разделяются прослойками  соединительной ткани (эндомизием), связанными с волокнами, свободное пространство межуточным веществом. Прослойки эндомизия пронизаны кровеносными и лимфатическими сосудами и нервными волокнами.

Первичные мышечные пучки  объединяются в пучки вторичные, третичные и т.д. пучки высшего  порядка покрыты соединительно-тканной оболочкой – перимизием и в совокупности образуют мускул. Мускул также покрыт соединительной оболочкой – эпимизием (фасцией), более плотной по сравнению с сарколеммой. В перимизии упитанных животных накапливаются жировые клетки, образующие в мышцах так называемую мраморность на поперечном разрезе мускула, которая характеризует его качество. Эндомизией и перимизии создают своеобразный каркас, или по старому мышцы, от прочности  которой зависит жесткость мышечной ткани, поэтому их делят в особую категорию внутримышечной соединительной ткани. Перимизий и эпимизий  построены из коллагеновых волокон различной структуры и прочности, образующих более или менее сложное сплетение, и содержат различное количество эластиновых волокон.

Группа пучков образует отдельную мышцу. Мышцы покрыты плотными соединительными пленками – фасциями. В зависимости от строения и характера сокращения мышечных волокон мышечная ткань бывает трех видов: поперечно полосатая, гладкая и сердечная.

Поперечно-полосатая  мышечная ткань состовляет скелетную мускулатуру, сокращается произвольно, имеет красный цвет.

Гладкие мышцы имеют пищеварительные, дыхательные органы и диафрагма. Они сокращаются ритмично, их ткань почти бесцветна.

Сердечная мышечная ткань  состоит из параллельно расположенных волокон, соединяющихся при помощи многочисленных отростков.

 

1. Строение мышечного волокна

 

   Строение мышечного волокна. Мышечные волокна построены из продольного расположенных миофибрилл диаметром около 1мкм, в которых видны чередующиеся темные и светлые диски. Темные диски обладают двойным лучепреломлением и называются А-(анизотропными) дисками; светлые диски, необладающие двойным лучепреломлением, называются I-(изотропными) дисками. В середине диска I расположена плотная линия Z, которая пронизывает все волокно, как бы удерживая миофибриллы в пучке и одновременно упорядочивая расположение A- и I-дисков многих миофибрилл. Пучок миофибрилл от одной до другой Z-линии называется саркомером. Диски А имеют в середине более светлую полосу – зону Н, пересекаемую более темной М-зоной. В одной миофибрилле может содержаться до 1000-1200 саркомеров. Каждый саркомер включает: 1) сеть поперечных трубочек, ориентированных под углом 90⁰ к продольной оси волокна и соединяющихся с наружной поверхностью клетки; 2) саркоплазматический ретикулум, составляющий 8-10% объема клетки; 3) несколько митохондрий.

Миофибриллярные структуры  представляют собой агрегаты, состоящие  из толстых филаментов диаметром  около 14 нм и из расположенных между  ними тонких филаментов диаметром 7-8 нм. Филаменты располагаются таким образом, что тонкие входят своими концами в промежутки между толстыми. Диск I состоят только из тонких филаментов, а диски А – из филаментов двух типов. Зона Н содержит только толстые филаменты, линия Z скрепляет тонкие филаменты между собой. Между толстыми и тонкими филаментами расположены поперечные мостики (спайки) толщиной около 3 нм; расстояние между этими мостиками 40 нм.

Толстые филаменты состоят из белка  миозина. Палочковидная молекула миозина  состоит из двух идентичных основных цепей (по 200 кДа), общая масса миозина около 500 кДа. Миозин состоит из глобулярной, образующей две головки, части, присоединенной к очень длинному стержню. Стержень представляет собой двухцепочную a-спирализованную супер-спираль.

Молекулы миозина объединяются, образуя филаменты, состоящие примерно из 400 палочковидных молекул, связанных  друг с другом таким образом, что  пары головок миозиновых молекул  ложатся на расстоянии 14.3 нм друг от друга; они располагаются по спирали. Миозиновые нити стыкуются «хвост к хвосту».

Миозин выполняет три  биологические функции:

При  физиологических  значениях ионной силы и рН молекулы миозина спонтанно образуют волокно.

Миозин обладает каталитической активностью, т.е. является ферментом. В 1939 г. В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова обнаружили, что миозин способен катализировать гидролиз АТФ. Эта реакция является непосредственным источником свободной энергии, необходимой для мышечного сокращения.

Миозин связывает полимеризованную форму актина – основного белкового компонента тонких миофибрилл. Именно это взаимодействие, как будет показано ниже, играет ключевую роль в мышечном сокращении.

Тонкие филаменты состоят  из актина, тропомиозина и тропонина. Основным компонентом тонких филаментов является актин – водорастворимый глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа; эта форма актина обозначается как G-актин. В мышечном волокне актин находится в полимеризованной форме, которая обозначается как F-актин. Тонкие филаменты мышцы образованы двунитчатыми актиновыми структурами, связанными между собой нековалентными связями.

Тропомиозион представляет собой палочкообразную молекулу с молекулярной массой 70 кДа, состоящую  из двух разных а-спиральных полипедных цепей, закрученных относительно друг друга. Эта сравнительно жесткая молекула располагается в желобке спиральной цепочки F-актина; ее протяженность соответствует 7 G-актиновым мономерам.

Третий компонент тонких филаментов – тропонин (Тн), молекулярная масса которого около 76 кДа. Он представляет собой сферическую молекулу, состоящую из трех разных субъединиц, получивших название в соответствии с выполняемыми функциями: тропомиозинсвязывающей (Тн-Т), ингибирующей (Тн-I) и кальцийсвязывающей (Тн-С).

Мышечное волокно  состоит из клеток, окруженных электровозбудимой  мембрана, имеет липопротеиновую природу (толщина бимолекулярного слоя около 10 нм). Сарколемма отгораживает внутреннее содержимое мышечного волокна от межклеточной жидкости.

Внутриклеточная жидкость называется саркоплазмой. В саркоплазме  локализованы органические вещества, минеральные соли, а так же субклеточные частицы: ядра, митохондрии, рибосомы, функция которых заключается в регуляции обмена веществ в мышечном волокне путем воздействия на синтез специфических мышечных белков.

Внутри саркоплазмы  находится система продольных и поперечных трубочек, мембран, пузырьков, носящая название

2. Химический состав мышечной ткани

 

Химический состав мышц млекопитающих представлен в таблице. Как видно из таблицы 72-80% массы мышцы составляет вода. Большую часть сухого остатка (16-21%) образуют белки, остальное – органические вещества и минеральные соли.

вещество	Содержание  в мышцах, %
Вода Белки Гликоген Фосфатиды Холестерин Креатин и креатинфосфат Азотосодержащие вещества Свободные аминокислоты Мочевина Молочная кислота Основные неорганические кислоты K Na Ca Mg Fe Cl	72-80 16,3-20,9 0,3-2 0,4-1,0 0,03-0,23 0,2-0,55 0,383-0,535 0,1-0,7 0,002-0,2 0.01-0.2   0,32 0,08 0,007 0,02 0,026 0,02

 

Распределение белков в клетке выглядит так: в миофибриллах – 4% всех мышечных белков, в саркоплазме – 30%, в митохондриях – 14%, в сарколемме – 15%, в ядрах и других клеточных органеллах – около 1%.

Кроме основных сократительных белков, характеристика которых была дана выше, следует отметить еще  два: миостромин и миоглобин. Миостромин учавствует в образовании сарколеммы и линии Z. Миоглобин – белок, по строению и функции подобный гемоглобину; первичная структура миоглобина приведена выше. В отличие от гемоглобина он не обладает четвертичной структурой; однако сродство миоглобина к кислороду намного выше, чем у гемоглобина.

В мышцах человека содержится дипептид карнозин (аланаилгистидин), который принимает участие в  ферментативном переносе фосфатных  групп и оказывает стимулирующее  влияние на передачу импульсов с  нерва на мышцу, а также учавствует в восстановлении утомленных мышц.

Из органических веществ  небелковой природы отметим АТФ, креатинфосфат и гликоген. АТФ  является главным источником энергии  для мышечного сокращения, креатинфосфат  – первый резерв ресинтеза АТФ; гликоген – основной запасной источник энергии в мышце.

Фосфатиды и холестерин входят в состав различных мембран  мышечного волокна. Свободные аминокислоты используются в биосинтезе мышечных белков.

В мышце содержится ряд  промежуточных продуктов обмена углеводов. К ним относятся, прежде всего, пировиноградная и молочная кислоты, а также ферменты гликолиза.

Из минеральных веществ  в мышцах имеются главным образом  катионы K, Na, Mg, Ca, катионы Cl, H2PO4, HPO4. Перечисленные ионы играют важную роль в регуляции биохимических процессов в сокращающихся мышцах. 
   Заключение

 

В составе мышечной ткани  имеются почти все водорастворимые  витамины, кол-во которых зависит  от вида животных и их состояния. Среднее  содержание витаминов в мышечной ткани животных таково (мг %): В₁ (тиамин) – 0,10-1,4; В₂ (рибофлавин) – 0,08-0,36; В₆ (пиридоксин) – 0,30-0,60; РР (ниацин) – 7,5-8,0; пантотеновая кислота – 0,60-2,0; Н (биотин) – 1,5-5,9; n-Аминобензойная кислота – 0,06-0,08; фолиевая кислота – 0,10-0,11; С (аскорбиновая кислота) – 2-4; В₁₂ (антианемический) – 0,06-0,24; холин – 80-110

   Хорошо препарированная мышечная ткань сельскохозяйственных животных содержит примерно 72-75% воды и 28-25% сухого остатка.

В состав сухого остатка  входит (%): белковых веществ 16,0-22,0, липидов 0,5-3,5, азотистых экстрактивных веществ 1,0-1,7, углеводных компонентов 0,7-1,35, минеральных веществ 0,8-1,8.

 

Список использованной литературы:

 

1. Биохимия: учеб. Пособие для студ. высш. учеб. заведений/ И. К. Проскурина. – М.: изд-во ВЛАДОС-ПРЕСС, 2004. – 236 с.
2. Табакаева О.В. , Каленик Т.К. Анатомия пищевого сырья: учебное пособие. – Владивосток: Изд-во ТГЭУ, 2006. – 212с.
3. ресурсы интернет