Развитие и перспективы биохимии

Развитие  и перспективы

биохимии

Биохи́мия — наука  о химическом составе живых клеток  и организмов,  химических процессах, лежащих в основе их жизнедеятельности.

Как самостоятельная  наука биохимия сформировалась примерно 100 лет назад, однако биохимические процессы люди использовали ещё в глубокой древности, не подозревая, разумеется, об их истинной сущности. В самые отдалённые времена уже была известна технология таких основанных на биохимических процессах производств, как хлебопечение , сыроварение , виноделие , выделка кож . Необходимость борьбы с болезнями заставляла задумываться о превращениях веществ в организме, искать объяснения целебным свойствам лекарственных растений . Использование растений в пищу , для изготовления красок  и тканей  также приводило к попыткам понять свойства веществ растительного  происхождения.

Арабский учёный и врач Х века Авиценна  в своей книге «Канон врачебной науки» подробно описал многие лекарственные вещества .

Итальянский учёный и художник Леонардо да Винчи  на основании своих опытов сделал важный вывод о том, что живой организм способен существовать только в такой атмосфере , в которой может гореть пламя .

XVIII век ознаменовался трудами М. В. Ломоносова. На основе открытого им и французским химиком А. Л. Лавуазье закона сохранения массы веществ и накопленных к концу столетия экспериментальных данных, была объяснена сущность дыхания и исключительная роль в этом процессе кислорода.

Изучение химии  жизни уже в 1827 г. привело к  принятому до сих пор разделению биологических молекул на белки, жиры и углеводы. Автором этой классификации был английский химик и врач Уильям Праут. В 1828 году немецкий химик Ф. Вёлер синтезировал мочевину: сначала — из циановой кислоты и аммиака(выпариванием раствора образующегося цианата аммония), а позже в этом же году — из углекислого газа и аммиака. Тем самым впервые было доказано, что химические вещества живого организма могут быть синтезированы искусственно, вне организма. Работы Вёлера нанесли первый удар по теориям представителей школы виталистов, предполагавших присутствие во всех органических соединениях некой «жизненной силы».В 1882 году Иван Горбачевский сделал большое научное открытие — впервые в мире осуществил синтез мочевой кислоты из глицина. В дальнейших исследованиях он установил источник и пути её образования в человеческом и животном организмах. В 1885 году ему удалось получить метилмочевую кислоту из метилгидантоина и карбамида. В 1886 году он предложил новый метод синтеза креатина, а в 1889-1891 годах открыл фермент ксантиноксидазу. Иван Горбачевский одним из первых указал, что аминокислоты являются составляющими белков. Его заслугой стало также то, что он предложил новую методику определения вместительности азота в моче и других веществах. Последующими мощными толчками в этом направлении химии явились лабораторные синтезы липидов (в 1854 году — П. Бертло, Франция) и углеводов изформальдегида (1861 — А. М. Бутлеров, Россия). Бутлеровым была также разработана теория строения органических соединений (1861).

Новый толчок развитию биологической химии дали работы по изучению брожения, инициированные Луи Пастером. В 1897 г. Эдуард Бухнер доказал, что ферментация сахара может происходить в присутствии бесклеточного дрожжевого экстракта, и это процесс не столько биологический, сколько химический. На рубеже XIX и XX веков работал немецкий биохимик Э. Фишер. Он сформулировал основные положения пептидной теории строения белков, установил структуру и свойства почти всех входящих в их состав аминокислот. Но лишь в 1926 г. Джеймсу Самнеру удалось получить первый чистый фермент, уреазу, и доказать, что фермент — это белок.

Биохимия стала  первой биологической дисциплиной  с развитым математическим аппаратом  благодаря работам Холдейна, Михаэлиса, Ментен и других биохимиков, создавших ферментативную кинетику, основным законом которой является уравнение Михаэлиса-Ментен.

Открытие ферментов  позволило начать грандиозную работу по полному описанию всех процессов метаболизма, не завершённую до сих пор. Одними из первых значительных находок в этой области стали открытия витаминов, гликолиза и цикла трикарбоновых кислот.

В 1928 г. Фредерик Гриффит впервые показал, что экстракт убитых нагреванием болезнетворных бактерий может передавать признак патогенности неопасным бактериям. Исследование трансформации бактерий в дальнейшем привело к очистке болезнетворного агента, которым, вопреки ожиданиям, оказался не белок, ануклеиновая кислота. Сама по себе нуклеиновая кислота не опасна, она лишь переносит гены, определяющие патогенность и другие свойства микроорганизма. В1953 году американский биолог Дж. Уотсон и английский физик Ф. Крик описали структуру ДНК — ключ к пониманию принципов передачи наследственной информации. Это открытие означало рождение нового направления науки — молекулярной биологии. 
 

Изменение белков в процессе

кулинарной  обработки

денатурация белков

Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. нативной (естественной) пространственной структуры. первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. при кулинарной обработке денатурацию белков чаще всего вызывает нагревание. процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному. в глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. при этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду. денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраскимяса при его нагревании вследствие денатурации миоглобина); потерей биологической активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки-ферменты теряют активность); повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче); потерей способности к гидратации (растворению, набуханию); потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка).

агрегирование - это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. внешне это выражается по-разному в зависимости от концентрации и коллоидного состояния белков в растворе. так, в малоконцентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов). в более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе.

белки, представляющее собой более или менее обводненные  гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. белковый гель, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, большие механическую прочность и упругость по сравнению с исходным гелем нативных (натуральных) белков. скорость агрегирования золей белка зависит от рн среды. менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки.

кулинария

для улучшения  качества блюд и кулинарных изделий  широко используют направленное изменение реакции среды. так, при мариновании мяса, птицы, рыбы перед жаркой; добавлении лимонной кислоты или белого сухого вина при припускании рыбы, цыплят; использовании томатного пюре при тушении мяса и др. создают кислую среду со значениями рн значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. благодаря меньшей дегидратации белков изделия получаются более сочными. фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы.

деструкция белков. при длительной тепловой обработке  белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением  их макромолекул. на первом этапе изменений  от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. при дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин). деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получение белковых гидролизатов и др.).

пенообразование. белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сметаны, яиц и др. устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.

важны и другие технологические свойства белков. так, их используют в качестве эмульгаторов при производстве белково-жировых эмульсий, как наполнители для различных напитков. напитки, обогащенные белковыми гидролизатами (например, соевыми), обладают низкой калорийностью и могут храниться длительное время даже при высокой температуре без добавления консервантов. белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества. этот процесс обусловливается как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, факторами окружающей среды.

при длительном хранении происходит "старение" белков, при этом снижается их способность  к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых  после длительного хранения). при  нагревании с восстанавливающими сахарами белки образуют меланоидины. 
 
 
 
 
 
 
 

Химическая  природа белков

пищевого  сырья

Белки- это природные  полимеры, состоящие из остатков сотен  и тысяч аминокислот, соединенных  пептидной связью. От набора аминокислот  и их порядка в полипептидных цепях зависят индивидуальные свойства белков. 

По форме молекулы все белки можно разделить  на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму  волокна. 

По растворимости  все белки делятся на следующие группы:

1. растворимые в воде – альбумины;
2. растворимые в солевых растворах – глобулины;
3. растворимые в спирте – проламины;
4. растворимые в щелочах – глютелины.

По степени  сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей. 

Различают четыре структуры организации белка:

1. первичная – последовательное соединение аминокислотных остатков в полипептидной цепи;
2. вторичная – закручивание полипепидных цепей в спирали;
3. третичная – свертывание полипептидной цепи в глобулу;
4. четвертичная – объединение нескольких частиц с третичной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными или кислотными, и аминогруппами, в результате чего они амфотерны, т.е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют щелочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными. 

При определенном рН среды(изоэлектрическая точка) число  положительных и отрицательных  зарядов в молекуле белка одинаково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вязкость и растворимость  наименьшие. Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде. 

Наиболее важными  технологическими свойствами белков являются: гидратация (набухание в воде), денатурация, способность образовывать пены, деструкция и др.