Физическая и коллоидная химия

       Химическая  стойкость и механическая прочность наряду с ионообменной способностью являются важными эксплуатационными характеристиками ионообменных смол. Химическая стойкость ионообменных смол определяется не только химическим строением макромолекулярного каркаса, но и прочностью связи с ним ионогенных групп. Одинарная связь С—С является весьма прочной; если же между атомами углерода существует двойная связь, то взаимодействие различных реагентов может привести к ее разрушению. Связи С—О и С—N относительно легко подвергаются гидролитическому расщеплению, вследствие чего химическая стойкость анионитов в большинстве случаев ниже, чем катионитов. Связи С—S и С—Р обладают достаточной химической стойкостью. Виниловые мономеры дают более устойчивые полимеры, чем аллиловые.

       Поликонденсационные ионообменные смолы обладают малой механической прочностью, легко подвергаются окислительной деструкции и другим внешним воздействиям. Зерна таких ионитов чаще всего имеют неправильную форму и поэтому подвержены значительному истиранию в фильтрационных колоннах.

       Полимеризационные ионообменные смолы обычно обладают борее высокой химической стойкостью, чем поликонденсационные. Их механическая прочность зависит от химической природы макромолекулярного каркаса и от количества межмолекулярных мостиков. Частицы ионообменных смол этого типа имеют сферическую форму, получаемую при эмульсионной или суспензионной полимеризации, что придает им большую устойчивость.

       Важнейшая и наиболее обширная область применения ионообменных смол –водоподготовка. Пропуская воду через систему ионитовых фильтров (катионитовыxи анионитовых), осуществляют практически полную ее деминерализацию. При использовании деминерализатора с, так называемым, смешанным слоем (т. е. состоящим из смеси сильнокислотного катионита и сильноосновного анионита) можно получить воду с очень высокой степенью чистоты.

       Умягчение воды путем замены ионов кальция и магния на натрий – наиболее распространенный случай промышленного использования ионообменных смол. Широко используют ионообменные смолы в гидрометаллургии и других отраслях промышленности для извлечения металлов из разбавленных растворов, разделения отдельных компонентов смеси, очистки сточных вод и др.

       Очистка сахарных сиропов, антибиотиков, витаминов с помощью ионообменных смол имеет большое значение в пищевой и фармацевтической промышленности. В химической технологии ионообменные смолы используют для очистки глицерина, формальдегида, а также применяют их как катализаторы или носители. Ионообменная хроматография, обработка плазмы крови, опреснение сильно минерализованной воды – это лишь отдельные примеры практического применения ионообменных смол в науке, медицине и быту. Во всем мире известны сотни марок ионообменных смол общего и специального назначения, выпускаемых под различными торговыми названиями.

       Находят применение также амфотерные ионообменные волокна, содержащие ионогенные группы кислотного и основного характера, и волокна – поликомплексоны.

       Использование ионообменных волокон вместо гранулированных  ионообменных смол создает во многих случаях существенные преимущества. Благодаря высокоразвитой активной поверхности ионообменных волокон  скорость ионного обмена (как сорбции, так и десорбции) на них значительно выше (в 20-30 раз). Повышенная гидрофильность волокон, полученных на основе гидрофильных полимеров (целлюлоза или поливиниловый спирт), обусловливает большую степень набухания ионообменных волокон и, следовательно, высокие скорости диффузионных процессов. Использование ионообменных волокон в виде тканей дает возможность рационализировать аппаратурное оформление процесса ионного обмена (применение бесконечной ленты, фильтрпрессов с зарядкой ионообменной ткани).

       Ионообменные ткани могут применяться также в качество ионообменных мембран. Возможно использование ионообменных волокон для хроматографического разделения белков, для очистки некоторых гормонов и др. Особое значение имеет использование ионообменных волокон для очистки сточных вод от ртути, фенола, никеля к др., для улавливания ценных металлов и йода из разбавленных водных растворов, для разделения смесей ионов металлов. Так, ионообменные волокна из полимеров, содержащих фосфорнокислые группы, могут быть использованы для разделения смеси катионов Fe³⁺, Cu²⁺, Ni²⁺, для улавливания ионов UO₂²⁺, U⁴⁺, Th⁴⁺ и др., разделения двухкомпонентных смесей катионов Bi³⁺ и РЬ⁴⁺, Сu²⁺ и Cd²⁺ и др. Ионообменные волокна могут использоваться как исходные продукты для синтеза других типов волокон со специальными свойствами, например, антимикробных волокон.

        Задание № 157. Какой вид катализа называю ферментативным? Какие вещества называются ферментами? Приведите примеры ферментативного катализа.

       Ферментативный  катализ (биокатализ), ускорение биохимических реакций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Ферментативный катализ - разновидность катализа, хотя термин "ферментация" (брожение) известен с давних времен, когда еще не было понятия химичиского катализа.

       В простейшем случае уравнение реакции  с участием фермента имеет вид:

       где E - фермент, S - субстрат, ES - фермент-субстратный комплекс (т. наз. комплекс Михаэлиса), P- продукт р-ции.

       Превращение субстрата в продукт происходит в комплексе Михаэлиса. Часто субстрат образует ковалентные связи с группами активного центра, в том числе и с группами кофермента. Большое значение в механизмах ферментативных реакций имеет основной и кислотный катализ, реализуемый благодаря наличию имидазольных групп остатков гистидина и карбоксильных групп дикарбоновых аминокислот.

       Важнейшие особенности ферментативного катализа - эффективность, специфичность и чувствительность к регуляторным воздействиям. Ферменты увеличивают скорость хим. превращения субстрата по сравнению с неферментативной реакцией в 10⁹-10¹² раз. Столь высокая эффективность обусловлена особенностями строения активного центра. Принято считать, что активный центр комплементарен переходному состоянию субстрата при превращении его в продукт. Благодаря этому стабилизируется переходное состояние и понижается активационный барьер реакции.

       Большинство ферментов обладает высокой субстратной специфичностью, т. е. способностью катализировать превращение только одного или несколько близких по структуре веществ. Специфичность определяется топографией связывающего субстрат участка активного центра.

       Активность ферментов регулируется в процессе их биосинтеза, а также условиями среды (рН, температура, ионная сила раствора) и многочисленными ингибиторами и активаторами, присутствующими в организме. Ингибиторами и активаторами могут служить сами субстраты (в определенных концентрациях), продукты реакции, а также конечные продукты в цепи последовательных превращений вещества.

       Ферментативные  р-ции чувствительны к внеш. условиям, в частности к ионной силе р-ра и рН среды. Влияние т-ры на скорость ферментативной р-ции описывается кривой с максимумом, восходящая ветвь к-рой отражает обычную для хим. р-ций зависимость, выраженную ур-нием Аррениуса. Нисходящая ветвь связана с тепловой денатурацией фермента. Максимум кривой соответствует оптимальной т-ре T_опт, значение к-рой для большинства ферментов лежит в пределах 40-50 ⁰C. Для нек-рых ферментов, особенно ферментов термофильных микроорганизмов, T_опт 80-90 ⁰C. Подробнее о кинетике ферментативных р-ций см. Ферментативных реакций кинетика.

       Основные  направления современных исследований ферментативного катализа - выяснение  механизма, обусловливающего высокие  скорости процессов, высокую селективность (специфичность действия ферментов), изучение механизмов контроля и регуляции активности ферментов.

       Установлен  механизм регулирования ферментативной активности путем действия ингибитора (или активатора) на специфичный центр белковой молекулы с опосредованной передачей воздействия на активный центр фермента через белок. Обнаружены эффекты кооперативного взаимодействия нескольких молекул субстрата на белковой матрице. Найден способ "жесткого" выведения фермента из процесса посредством индуцированной субстратом необратимой инактивации.

       Ферментативный  катализ - основа многих современных химических технологий, в частности крупномасштабных процессов получения глюкозы и фруктозы, антибиотиков, аминокислот, витаминов и регуляторов, а также тонкого орг. синтеза. Разработаны методы, позволяющие проводить ферментативные реакции в органических растворителях, обращенных мицеллах. С ферментативным катализом связаны перспективы развития иммуноферментного и биолюминесцентного анализа, применения биосенсоров. Созданы методы, позволившие придать каталитическую активность антителам, обнаружена каталитическая активность у рибонуклеиновой кислоты (абзимы, рибозимы соотв.).²