Растительная клетка

      Аланин Ала    

      Аргинин  Арг   

      Аспарагин  Асн   

Аспарагиновая кислота  Асп 

     Валин  Вал       

      Гистидин  Гис 

          

      Глицин 

         Гли 

      Глутамин 

         Глн 

Глутаминовая кислота 

         Глу 

      Изолейцин 

         Иле 

      Лейцин 

         Лей 

      Лизин 

         Лиз 

      Метионин 

         Мет 

      Пролин 

         Про 

      Серин 

         Сер 

      Тирозин 

         Тир 

      Треонин 

         Тре 

      Триптофан 

         Три 

   Фенилаланин 

         Фен 

      Цистеин 

         Цис 

  Каждый живой  организм содержит большое число  разнообразных белков, причем каждому  виду  

присущи свойственные только ему белки. Белки различаются  по составу аминокислот, числу  

аминокислотных звеньев, порядку следования в цепи. Поэтому  число структурных вариантов  

достигает астрономических  цифр. Последовательность аминокислотных остатков в  

молекуле белка  определяет его первичную структуру, прочность которой определяется  

ковалентными связями. Следующий уровень структуры  белка определяется степенью  

закручивания белковой нити в спираль. Между группами -СООН, находящимися на одном витке  

спирали, и группами -NH2 - на другом витке образуются водородные связи, которые слабее  

ковалентных, но их большое  число обеспечивает образование  достаточно прочной структуры.  

Дальнейшая укладка  полипептидной спирали заключается  в свертывании полипептидной  нити в  

клубок. Образуется третичная структура белка, специфичная  для каждого белка. Третичную  

структуру поддерживают гидрофобные связи, возникающие  между радикалами гидрофобных  

аминокислот. Эти  связи слабее водородных: в водной среде клетки гидрофобные радикалы  

отталкиваются от воды и слипаются друг с другом. Кроме  гидрофобных сил, в третичной  структуре  

существенную роль играют электростатические связи между  электроотрицательными и электроположительными  радикалами аминокислотных остатков. Третичная структура  

поддерживается также  небольшим числом ковалентных дисульфидных -S-S- связей,  

возникающих между  атомами серы серосодержащих аминокислот. В живой клетке  

образуются и другие, более сложные формы структуры  белка, например, четвертичные,  

которые обеспечивают полноценную работу белков. Четвертичная структура формируется при  

соединении нескольких молекул белков. Пептидные цепи, уложенные в виде клубка,  

называются глобулярными, а в виде нитей - фибриллярными  белками. 

  Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, рН,  

радиация и иные факторы) слабые связи рвутся и структура  белка, а следовательно, и его свойства  

изменяются. Этот процесс  называется денатурацией. Такие изменения  структуры белка  

обычно легко обратимы. Разрыв большого числа слабых связей ведет к необратимой денатурации  

белка: например, свертывание  яичного белка при кипячении. При обратимой денатурации  

нарушаются слабые связи, которые не затрагивают первичную  структуру белка. При  

денатурации изменяются и свойства белка: он утрачивает растворимость, становится доступным  

действию ферментов, теряет присущие ему функции. Гормоны  также могут оказывать  

денатурирующее действие. Все особенности белка определяются его первичной структурой, т.е.  

порядком чередования  аминокислот в полипептидной  цепи. Способность белков к  

обратимому изменению  структуры в ответ на действие физических и химических факторов  

лежит в основе важнейшего свойства всех живых систем - раздражимости. 

  Белки в клетке  выполняют важные и многообразные  функции. Прежде всего, они  

выполняют строительную функцию, участвуя в образовании  всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. Большое значение имеет каталитическая  

функция белков. Быстрое  расщепление и синтез органических веществ в клетке обеспечивают  

катализаторы (ускоритель реакции) - ферменты, по химической структуре  являющиеся белками.  

Каталитическая активность ферментов исключительно велика: они ускоряют протекание  

реакций в десятки, сотни миллионов раз. В большинстве  случаев ферменты катализируют  

превращение веществ, размеры молекул которых по сравнению  с размерами макромолекулы  

фермента очень  малы. Например, фермент каталаза имеет молекулярную массу 250 000, а  

пероксида водорода (Н2О2), распад которого катализирует каталаза, всего 34. Это указывает на  

то, что каталитическая активность фермента определяется не всей молекулой, а только  

небольшим ее участком - активным центром фермента. Возможность  сближения фермента и  

вещества происходит благодаря геометрическому соответствию структур активного центра фермента  

и молекулы вещества (они подходят друг к другу, как  “ключ к замку”). При денатурации  фермента  

его каталитическая активность исчезает, так как нарушается структура активного центра. Почти  

каждая химическая реакция катализируется особым ферментом. Число различных реакций в  

клетке достигает  нескольких тысяч, соответственно в  клетке обнаружено к  

настоящему времени  более 2 тыс. ферментов. Каждый фермент  обеспечивает одну или  

несколько реакций, которые они катализируют (трансферазы, оксиредуктазы и др.). Многие  

гормоны являются белками (например, гормон роста, производимый клетками гипофиза - АКТГ и  

др., инсулин, глюкагон и т.п.). Белковые и небелковые гормоны  способны изменять  

активность многих ферментов, усиливая или подавляя действие ферментов и тем самым  

регулируя протекание физиологических процессов в  организме. 

  Весьма важна  для жизни клетки сигнальная  функция белков. В поверхностную  мембрану  

клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ  на  

действие факторов внешней среды. Так происходит прием  сигналов из внешней среды и  

передача команд в клетку. Двигательная функция белков проявляется в осуществлении  различных  

видов движений (мерцание ресничек простейших, движение жгутиков, сокращение мышц). Движения  

обусловлены наличием особых сократительных белков. В крови, наружных клеточных мембранах,  

в цитоплазме и ядрах  клеток есть различные транспортные белки, способные присоединять  

различные вещества и переносить их из одного места  клетки в другое. Белок крови гемоглобин  

присоединяет кислород и транспортирует его ко всем тканям и органам тела. Белки-транспортеры  

клеточных мембран  обеспечивают активный и строго избирательный  транспорт внутрь и наружу  

клетки сахаров, различных  веществ и ионов. 

  Большое значение  имеет защитная функция белков. При введении чужеродных белков  или  

клеток в организм в нем происходит выработка особых белков, которые связывают и  

обезвреживают чужеродные клетки и вещества. В лимфоидных тканях организма человека  

(вилочковая железа, лимфатические железы, селезенка)  производятся лимфоциты - клетки,  

способные синтезировать огромное разнообразие защитных белков - антител, носящих название  

иммуноглобулинов. Антигены, попадающие в организм, вызывают в  лимфоцитах синтез антител  

определенного типа. Практически лимфоциты способны синтезировать антитела на любой  

антиген, с которым  клетка и организм никогда не встречались. Такая защита обеспечивается  

генами клетки, ответственными за синтез иммуноглобулинов. Защитные белки  

синтезируются и  растениями (флавоноиды, терпены, алкалоиды).  

  Белки служат  одним из источников энергии  в клетке (энергетическая функция). При распаде 1 г  

белка до конечных продуктов  выделяется 17,6 кДж (или 4,2 ккал). Белки  в клетке распадаются  

сначала до аминокислот, а затем до конечных продуктов - образуется вода, СО2 и азотистые  

продукты (аммиак, мочевина и др.) с выделением энергии, используемой клеткой для синтеза новых  

веществ или на другие нужды. Однако белки используются в  качестве источника энергии тогда,  

когда истощаются другие ее источники (как углеводы и жиры). Часть аминокислот не  

расщепляется до конечных продуктов, а используется для синтеза новых белков. 

  Углеводы - органические  вещества, в состав которых входит  углерод, кислород, водород.  

Углеводы составляют около 1% массы сухого вещества в  животных клетках (в клетках печени и  

мышц - до 5%). Растительные клетки очень богаты углеводами: в  высушенных листьях, семенах,  

плодах, клубнях картофеля, например, их почти 90%. Общая формула углеводов: Сn(Н2О)n, где n -  

не меньше трех. Отсюда и название - углеводы. Различают  простые и сложные углеводы. Простые  

углеводы называют монозами (или моносахаридами), сложные  углеводы, состоящие  

из нескольких молекул  моносахарида (мономеров), их называют полисахаридами (они,  

как и белки, являются полимерами). Из двух моносахаридров образуется дисахарид, их трех -  

трисахарид и т.д. Образование сложного углевода их мономеров сопровождается выделением  

молекулы воды. 

  Моносахариды - бесцветные  вещества, хорошо растворимые в  воде, обладают приятным сладким  

вкусом. В зависимости  от числа углеродных атомов, входящих в молекулу углевода, различают  

триозы (содержат 3 атома углерода), тетрозы - 4 атома углерода, пентозы - 5 атомов углерода,  

гексозы - 6 атомов углерода. Из триоз имеют важное значение молочная и пировиноградная  

кислоты; из тетроз - эритроза (промежуточный продукт фотосинтеза); из пентоз - дезоксирибоза и  

рибоза, входящие в  состав ДНК, РНК и АТФ; из гексоз наиболее распространены глюкоза,