Ферменты. Факторы, влияющие на активность ферментов. классификация и номенклатура ферментов

Конкурентное  ингибирование – это явление, когда наблюдается структурное  сходство между субстратом и ингибитором, они конкурируют за связь  с  АЦ фермента. Если ингибитора  больше, чем  субстрата, то образуется комплекс фермент-ингибитор. Если добавить субстрат, то он вытеснит ингибитор. Например, для  сукцинатдегидрогеназы сукцинат – это субстрат, а малонат или оксалоацетат – конкурентные ингибиторы. К этому типу ингибирования относится также ингибирование продуктами реакции. Часто продукты реакции похожи на субстраты. Например, для глюкозо-6-фосфатазы субстратом является глюкозо-6-фосфат, а продуктом глюкоза. 

Неконкурентное  ингибирование – это явление, когда между субстратом и ингибитором  нет структурного сходства. Субстрат и ингибитор могут одновременно связаться с ферментом. При этом образуется комплекс фермент-субстрат-ингибитор. Ингибитор связывается с каталитическим участком АЦ и блокирует его. Например, для фермента цитохромоксидазы  субстратом является кислород, а ингибиторами соли синильной кислоты. 

Аллостерическая регуляция активности ферментов  

У некоторых  ферментов, имеющих четвертичную структуру, кроме АЦ имеется  аллостерический центр. Если с ним связывается аллостерический активатор, то активность фермента увеличивается. Если с аллостерическим центром связывается аллостерический ингибитор, активность фермента снижается. Например, гуанилатциклаза и аденилатциклаза являются ферментами с аллостерическим типом регуляции.   

Классификация и номенклатура ферментов 

Сначала ферментам давали произвольные  названия – пепсин, трипсин и  т.п. когда количество ферментов  возросло возникла необходимость классифицировать эти вещества. В 1896 году Дюкло предложил называть ферменты по субстрату, на который они действуют с прибавлением окончания –аза, например, сахараза и т.п. В последующем было отмечено, что ферменты могут действовать на одно вещество, но ускорять разные реакции. Поэтому в 1961  году на Международном Биохимическом съезде была принята классификация ферментов, которая используется по настоящее время. Несмотря на многочисленность ферментов, все реакции, ускоряемые ими можно разделить на 6 типов. В связи с этим различают 6 классов ферментов:

Оксиредуктазы (ОР) – ускоряют окислительно-восстановительные реакции (ОВР);

Трансферазы – ускоряют перенос различных групп атомов с одного вещества на другое;

Гидролазы – ускоряют расщепление сложных  веществ до простых с участием воды (т.е. путем гидролиза);

Лиазы – ускоряют реакции распада веществ без участия воды или способствуют присоединению групп атомов по месту разрыва двойных связей;

Изомеразы – ведут реакции изомеризации;

Лигазы, или синтетазы – ускоряют синтез веществ за счет соединения молекул между собой. 

Номенклатура  ферментов Каждый класс делится на несколько подклассов  (от 4-13), подкласс делится на подподкласс, каждый подподкласс содержит представители. Поэтому для каждого фермента существует шифр, состоящий из 4 цифр – первая показывает номер класса, вторая – номер подкласса, третья – номер подподкласса, четвертая цифра указывает порядковый номер фермента в его подподклассе. Например, шифр для липазы поджелудочной железы (п/ж) – 3.1.1.3., это означает, что липаза п/ж относится к гидролазам, (третий класс, т.е. ускоряет гидролиз), к первому подклассу – эстеразам (т.е. ускоряет гидролиз сложно-эфирных связей), к первому подподклассу (т.е. ускоряет гидролиз сложно-эфирных связей, образованных карбоновыми кислотами), место в подподклассе – третье. 

Литература:

Березов Т.Т. Биологическая химия, Москва, 1998 – С. 114-165

Полосухина  Т.Я., Аблаев Н.Р.  Материалы к курсу биохимии, Алма-Ата,  1977 – С. 40, 60-62