Міністерство  освіти і науки  України

Рівненський державний гуманітарний університет 
 
 
 

Реферат з біофізики на тему:

 
 
 
 

                                          

 
 
 
 
 
 
 
 
 

                                                  Підготувала

                                                  студентка ІІІ курсу

                                                  групи Б-31

                                                   спеціальність «Біологія»

                                                  Ігнатюк А.В.

                                                  Оцінка__________________

                                                  Рейтинговий бал_________

                                                  Викладач ______________

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Рівне 2010

 

Зміст

 

1.Вступ ……………………………………………………………………………………..3

2. 1 . Фізичні основи функціонування білків……………………………………….…4

          1.1 Біологічні функції білків і пептидів…………………………………………4

          1.2. Фізичні уявлення про механізми дії білків…………………………….…..6

3. 2.Формування просторової структури білків……………………………………....7 
         2.1. Принцип самоорганізації просторової структури білка……………….…..7

         2.2. Парадокс Левінталя…………………………………………………….……....8

         2.3. Роль шаперонів у формуванні просторової структури білків………….....8

        2.4. Пріони……………………………………………………………………….….…8

        2.5. Передбачення і дизайн білкових структур……………………………..…….8

4.  3. Елементи біофізики білка. ………………………………………………………....10 
       3.1. Основні завдання біофізики білка ………………………………………….....10

       3.2. Конформація поліпептидного ланцюга………………………………….....…10

       3.3. Структура води і гідрофобні взаємодії…………………………………….......12

      3.4. Гідрофобні взаємодії та структури білків……………………………………...13

5. Висновок………………………………………………………………………………….14

6.Список використаної літератури………………………………………………...…….15

 
 
 

          
 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Вступ

 

Усі найважливіші процеси в клітині і організмі відбуваються за обов'язкової участі білків. Білки-ферменти каталізують всі біохімічні процеси в клітині, тому каталітична (або ферментативна) функція білків є основною. Ферменти є необхідними учасниками біосинтезу білків, запрограмованого на генетичному рівні, і одночасно з цим білки служать регуляторами генетичних функцій нуклеїнових кислот. Механо-хімічна функція скорочувальних білків лежить в основі м'язового скорочення. Скоротливі білки - це ферменти, в результаті каталітичної діяльності яких хімічна енергія перетворюється в механічну роботу. Існування клітини і цілісного організму вимагає просторового розмежування мембранами, які характеризуються різними проницаемостями. Білки, що входять до складу мембран в комплексі з ліпідами, забезпечують активний транспорт, як у клітці, так і з неї в напрямку проти градієнта концентрації. Переходячи від клітини до багатоклітинного організму, ми зустрічаємо нові специфічні функції білків.  
Білки служать для запасання (прикладом є міоглобін) і перенесення (гемоглобін) кисню. Ця функція білків схожа з ферментативної, але відрізняється від неї тим, що молекулярний кисень не відчуває перетворень в цих процесах. Спеціалізовані білки вищих організмів - гаммаглобуліни - захищають організм від чужорідних біополімерів, виконуючи тим самим імунологічну функцію. Спеціальні (фібрилярні) білки входять до складу шкіри, кісток, волосся, сухожиль і виконують опорну функцію, забезпечуючи не жорстку, але надійну взаємозв'язок органів, а також їх механічну цілісність і захист.  
Реакція організму на більшість зовнішніх впливів будь-якої природи зводиться до перекодуванні зовнішніх сигналів на мову білкових взаємодій.

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

1 . Фізичні основи функціонування білків 
 
     1.1 Біологічні функції білків і пептидів 
     Загальноприйнятою є класифікація білків по їхніх функцій. Особливо важливе значення мають білки, що функціонують як ферменти, так як вони забезпечують протікання практично всіх хімічних реакцій у клітині і організмі. Однак така центральна роль ферментів не зменшує значущості інших білків: наприклад, без інсуліну виникає діабет, а без гемоглобіну клітини не забезпечувалися б киснем. 
     Ферменти 
     Всі ферменти - білки. Ферменти прискорюють і регулюють протікання хімічних реакцій всередині і поза клітиною. Як біологічні каталізатори ферменти беруть участь в десятках тисяч хімічних перетворень, що відбуваються в живих організмах. У цілому група білків-ферментів вивчена порівняно добре, але тим не менше до сих пір ми не можемо створити штучні каталізатори, що перевершують ферменти по ефективності каталізу. 
     Каталітична функція білків з 1982 року перестала вважатися унікальною. З'ясувалося, що деякі РНК теж володіють каталітичною активністю. Їх називають РНКзімамі (ріозімамі). 
     Структурні білки 
     Не володіючи ферментативними властивостями, вони грають роль матриці (каркаса) для 
різних частин організму і клітини. Наприклад, колаген, що міститься в сполучних тканинах хребетних, становить близько третини всіх білків організму. Білкову природу має цитоскелет еукаріотичних клітин. Структурні білки забезпечують необхідні параметри мембран і клітинних оболонок. 
     Рухові білки 
     З цієї групи білків найбільш відомі скоротливі білки апарату м'язів - актин і міозин. Їхній різновид - білки війок і джгутиків найпростіших та інші білки. Ці білки здатні стискати і розслаблювати свою структуру. 
     Запасні білки 
     Ці білки виконують роль запасаючого продукту, або з їх допомогою запасаються необхідні для клітини і організму речовини. До складу групи входять овальбумін яєчного білка, казеїн молока, гліадин пшениці і багато інших білки. Наприклад, феритин є білком, що приєднує до себе залізо і таким чином забезпечує «депо» заліза в селезінці і взагалі в організмі 
     Транспортні білки 
     Ці білки забезпечують перенесення речовин в організмі і клітині. Найбільш відомий гемоглобін, який переносить кисень. Сироватковий альбумін переносить жирні кислоти в крові, церулоплазмін забезпечує транспорт міді і т.д. За останні 20-30 років виявлена величезна кількість мембранних транспортних білків, забезпечують перенесення самих різних речовин через клітинну мембрану. Ці білки забезпечують, перш за все, обмін іонів між клітиною і зовнішнім для неї середовищем. До транспортних білків відносяться і електронпереносні білки, наприклад, цитохроми. 
     Захисні білки 
     Ці білки допомагають організму долати патологічні стани і боротися з збудниками хвороб, а також інактивувати токсичні речовини, які є в організмі. До цих білків відносяться імуноглобуліни, антигени комплексу тканинної сумісності, білки системи комплементу, інтерферони та інші. У цю групу включають і білки, що викликають згортання крові. 
     Рецепторні білки 
     Це, перш за все, родопсин зорового апарату. В даний час особливо інтенсивно вивчаються рецепторні білки, що забезпечують сприйняття гормональних сигналів і нейромедіаторів. Рецептори, розташовані на поверхні клітин, забезпечують узгоджену роботу всіх клітин організму.

 

    Регуляторні білки 
     Ця група менш визначена, оскільки до певної міри регуляторну роль виконують багато білків. На клітинному рівні: білки-репрессора і білки-активатори транскрипції. На організменному рівні: деякі гормони - білки. Наприклад, інсулін - гормон підшлункової залози, який регулює перехід глюкози через плазмалему. При недостатній секреції інсуліну розвивається важке захворювання - цукровий діабет. Соматотропін - гормон росту. Утворюється в передній долі гіпофіза.Там же утворюється і адренокортикотропний гормон (АКТГ). Він діє на кору надниркових залоз, регулюючи синтез стероїдних гормонів. 
     Білкову природу мають гормони кишечника. Дуже велика кількість пептидів 
є найрізноманітнішими гормонами. До гормонів відносять рилізинг-фактори гіпоталамуса і відповідні інгібітори. До гормонів відносяться і нейропептиди мозку. 
     Антибіотики 
     Величезна кількість антибіотиків має білок-пептидний природу.Токсини.найпотужніші отруйні речовини (токсини) - білки мікробного походження. За рівнем токсичності не мають собі рівних ботулінічний, правцевий і ряд інших токсинів. Є й рослинні білкові токсини. Білками є і численні токсини змій, павуків, комах. 
     Взагалі в середовищі мікроорганізмів виявляються найрізноманітніші білково-пептидні речовини, що викликають найнесподіваніші ефекти при їх дії на вищі організми, включаючи людину. Перш за все, в цьому середовищі ведеться пошук нових ефективних засобів для медицини і наукових досліджень. 
     1.2. Фізичні уявлення про механізми дії білків 
     Білки виконують настільки різноманітні функції, що їх навіть важко перерахувати. Які особливості структури визначають їх універсальність? Чи можна запропонувати якийсь загальний механізм їх функціонування? Загальну схему функціонування білка можна представити в наступному вигляді: 
                 ЗВ'ЯЗАТИСЯ → ТРАНСФОРМУВАТИСЯ → ПОСЛАБИТИ. 
     Зв'язування білка з різними речовинами і матеріалами ретельно вивчався. Наприклад, антитіла спеціально призначені для зв'язування різних речовин і досить великих часток. Для зв'язування з субстратом поверхня білка повинна бути приблизно комплементарна поверхні субстрату. Гідрофобні частини пов'язують молекули повинні контактувати з гідрофобними частинами кишені білка, заряди субстрату комплементарні зарядам, вкрапленим в кишеню, а що знаходяться на субстраті донори та акцептори водневих зв'язків комплементарні вкрапленим в кишеню білка акцепторів і донорів цих зв'язків. Все це буде робити зв'язування білка міцним з призначеним для нього речовиною. 
     Найбільш цікаво вивчення тих білків, чия головна функція -хімічноТРАНСФОРМУВАТИСЯ зв'язатися з ними молекули субстратів.Активний центр ферменту складається з каталітичного центру, відповідального за проведення хімічної трансформації, і субстрат-зв'язуючого центру, покликаного правильно підставити субстрат під удар каталітичного різака. Що ж робить фермент, як він прискорює хімічну реакцію? 
     Основний і в хімічному, і в ферментативному каталізі - пониження вільної енергії перехідного стану, тобто зниження максимуму вільної енергії, подоланого по ходу реакції Зниження цієї вільної енергії можна досягти за рахунок ентропії, за рахунок збору на ферменті всіх необхідних компонентів реакції. І його ж можна досягти за рахунок вільної енергії переважного зв'язування саме перехідного стану оброблюваної молекули, а не її початкового або кінцевого стану. Якщо субстрат або продукт буде зв'язуватися дуже сильно (Сильніше, ніж перехідний стан), то фермент буде їм просто інгібувати (він втратить свою функцію "ПОСЛАБИТИ").

 

     При переважному зв'язуванні перехідного стану, який дуже нестабільно, провідну роль може грати як зв'язування його деформованій електронної системи, так і переважне зв'язування деформованої в перехідному стані конформації всієї молекули субстрату. 
     Теорія каталізу за рахунок переважного зв'язування перехідних станів була обгрунтована Холденом і Полінгом ще в 30-40-х роках ХХ століття. 
     Висока специфічність ферменту грунтується на пізнанні субстрату за принципом "ключ (субстрат) - замок (фермент)", що досягається чіткою структурою специфічної частини субстрат-зв'язуючого "кишені". 
     Вивчення ферментативної діяльності білка показало, що в неї залучена зовсім невелика частина білкової глобули, в той час як інша її частина служить лише твердим каркасом, що забезпечує "правильне" будова закріпленого на ньому активного центру. Тому білки із зовсім різною первинною структурою можуть мати однакові або дуже подібні біохімічні функції. Одна і та ж хімічна реакція може здійснюватися зовсім різними білками. При цьому одну і ту ж ключову роль - роль потужних електричних різаків - в одних білках грають багатозарядні металеві іони, в інших - легко приймають електрони або протони органічні кофактори, в третіх - активовані своїм оточенням бічні групи амінокислот. 
     Важливу роль у функціонуванні білка грає його конформаційна рухливість. Конформаційна гнучкість білка може тільки погіршити його каталітичні властивості. У Насправді, для ефективного каталізу потрібно переважне зв'язування саме перехідного стану а початкові і кінцеві стани відрізняються від нього всього лише на якийсь ангстрем. Це переважне зв'язування націлене на синтез або розрив дуже жорстких ковалентних зв'язків. Так що рвати їх "гнучким" білком – все одно що різати дріт подушкою. 
     Звичайно, навіть найкращий білок кілька деформується в процесі роботи, але це грає приблизно ту ж функціональну роль, що деформація папери під пером: чим менше, тим краще. 
     Інша справа, коли білок повинен перейти від однієї дії до іншого: тоді його деформація, що забезпечує перехід від однієї ролі до іншої, дійсно відіграє важливу функціональну роль. Так, у багатьох білках проникнення субстрату в активний центр вимагає невеликого розбіжності близьких до цього центру бічних груп. Однак після того, як субстрат сів на цей центр, його каталітична робота руху цих груп вже не потребує. Можна сказати, що рухливість потрібна при підготовці до реакції, а жорсткість - у момент її проведення. 
     Конформаційна рухливість забезпечує виконання принципу 
індукованої відповідності Кошланд.