Белки - основа жизни

Федеральное агентство  по образованию

Федеральное государственное  учреждение среднего профессионального  образования

Дальневосточный государственный межрегиональный

Индустриально-экономический  колледж

 

 

 

 

 

 

Реферат

 «Белки—основа жизни»

 

 

 

 

 

Руководитель                                                                                                                      Выполнила

Рюмкина О.Ф.                                                                                                                     Давыдова И.

                                                                                                                                            Группа ЭК-21              

 

 

 

 

Хабаровск 2007

 

Оглавление.

     Оглавление

      Введение……………………………………………………………..3

1. Строение белков……………………………………………………5-7
2. Классификация белков……………………………………………..8-10

   3. Значение белков

3.1 Белки-ферменты………………………………………………11

3.2 Белки-гормоны………………………………………………..12

3.3 Белки-средства защиты……………………………………....13

3.4 Роль белков для человека…………………………………….14-15

3.5 Синтез белка в клетке………………………………………….16

   4. Цветные реакции  на белки………………………………………….17

     Заключение……………………………………………………………18

     Приложение…………………………………………………………...19-21

    Список используемой литературы…………………………………...22 
                                               ВВЕДЕНИЕ. БЕЛКИ. 

Белками, или белковыми веществами называют высокомолекулярные (молеку- лярная  масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, моле- кулы которых построены    из остатков аминокислот, соединенных амидной (пепти- дной) связью.

Белки также называют протеинами (от греч. «протоc» - первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков. Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот. Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь). Растения синтезируют белки (и их составные части a-аминокислоты) из углекислого газа СО₂ и воды Н₂О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: пластическая,  транс- портная, защитная, энергетическая, каталитическая, сократительная, регуляторная и другие.                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                       Белки, поступающие в организм с животной и растительной пищей, гидролизуется конечном счете до a-аминокислот. Наш организм устроен так, что часть a-амино- кислот –незаменимые аминокислоты -должна обязательно содержаться в пище. Для взрослого человека их всего 8, для детей 10. А вот остальные– заменимые аминокис- лоты организм синтезирует сам - был бы в достатке азот, без которого ни один белок не может существовать. Этот процесс осуществляется в печени.

Белки выполняют функцию  биокатализаторов-ферментов, регулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции роста и передачи наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осуществляют мышечное сокращение.

Белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1. СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ.

 

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радика-лов (остатков)  R- в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые OH-группы, амидные группы) могут располагать ся как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образова- нии водородных связей.

В молекулах белка a-аминокислот связаны между собой пептидными связями. Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водоро- дные связи, а также гидрофобное взаимодействие—особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода–51–53; кислорода– 21,5–23,5; азота–16,8–18,4; водорода–6,5–7,3; сера–0,3–2,5. Некоторые белки содер- жат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.

 

Особый характер белка  каждого вида связан не только с  длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются. Различают четыре уровня организации белковых молекул: 1.Первичной структурой белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

2.Вторичная структура  белка — способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы — NH — и карбонильной группы — СО —, которые разделены четырьмя аминокислотными фрагментами). Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. В одном витке спирали обычно со- держится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали – 0,544 нм.

3.Третичная  структура белка — реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Тре- тичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. В формировании третичной структуры, кроме водородных свя- зей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибр- илллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна a-спиральная структура, спирали  изогнуты, «свернуты».Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяют- ся в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они не раст- воряются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани(миозин), кератин(роговая ткань).

4.Четвертичная  структура белка — относится к макромолекулам, в состав кото- рых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между со- бой ковалентно. Между собой эти субъединицы  соединяются водородными, ионы- ми, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

 

 

2. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ.

 

Существует несколько  классификаций белков. В их основе лежат разные призна- ки:

• степень сложности (простые и сложные);
• форма молекулы (глобулярные и фибриллярные белки);
• растворимость в отдельных растворителях;
• выполняемая функция.

По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остат- ков (протеины), и сложные (протеиды). Сложные могут включать ионы металла (ме- таллопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гли- копротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов).

По ряду характерных  свойств протеины можно разделить на  несколько подгрупп:

Альбумины. Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускуль- ной ткани, молочный альбумин.

Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых раство- рах солей. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин белка куриного яйца.

Гистоны. Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках.

Протамины. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

Проламины. Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80% -ном спирте. Представителем этих бел- ков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.

Склеропротеины. Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин.

Кератин является  главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. По химическому составу кератин богат серой

Коллагены. Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов сос- тоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ (фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов.

Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.

Протеиды также можно  разделить на несколько групп:

Фосфопротеиды содержат в своем составе фосфор. Они имеют определенно выраженный кислотный характер.

Главнейшим представителем фосфопротеидов является казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина называются казеинатами.

При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в  свободном виде. Этим объясняется  свертывание молока при прокиса- нии. Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится в желтке куриного яйца.

Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту.

Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме.

Гликопротеиды. Некоторые белки этой группы встречаются в слизистых соединениях животных организмов и обусловливаются свойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени, железах желудка и кишечника. Другие гликопротеиды находятся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т.д. Исследованные представители гликопротеидов являются сочетанием белков с веществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной и уксусной кислот.