ТПОП-денатурация белков

 Инструментальное  определение и идентификацию гетероциклических аминов — производных хиноксилина и пиридина — проводили методами высокоэффективной газожидкостной хроматографии и газовой хроматографии — масс-спектроскопии. Установлено, что среди технологических факторов на накопление гетероциклических ароматических аминов в жареных мясных изделиях наибольшее влияние оказывают температура греющей жарочной поверхности и поверхностного слоя мяса; продолжительность жарки; степень измельчения мяса; наличие панировки; добавление к измельченному мясу репчатого лука. 
Наибольшее количество гетероциклических ароматических аминов содержится в жареных изделиях типа шашлыков, а также при жарке порционных кусков мяса с небольшим количеством жира (основным способом), т. е. в условиях, допускающих местное подгорание (ожог). Эти данные дают основание считать, что для получения натурального жареного мяса с минимальным содержанием гетероциклических ароматических аминов предпочтительна жарка во фритюре при температуре жира, не превышающей 175 °С.В мясном соке, вытекающем на сковороду из мяса при жарке, содержится такое же количество гетероциклических ароматических аминов, как и в обжариваемом продукте. В связи с этим необходимо внести изменения в действующие технологические инструкции, предусматривающие использование этого сока для поливания жареных изделий при отпуске их потребителям, заменив мясной сок сливочным маслом, маргарином или соусом.В натуральных мясных рубленых изделиях (без хлеба) при жарке накапливается больше гетероциклических ароматических аминов по сравнению с порционными изделиями. Это объясняется миграцией мясного сока, содержащего креатин и другие компоненты, к поверхности изделий. Однако добавление к мясному фаршу измельченного репчатого лука снижает содержание гетерогенных ароматических аминов в готовых жареных изделиях. Причина этого обстоятельства до настоящего времени не выяснена. Есть основания полагать, что органические кислоты лука тормозят течение реакции Майяра, а это, в свою очередь, препятствует образованию гетероциклических ароматических аминов. Панирование изделий способствует снижению содержания гетероциклических ароматических аминов в готовых жареных изделиях. Это объясняется тем, что панировка выполняет защитные функции по отношению к поверхности мясного изделия,понижает температуру.Технологические исследования факторов, влияющих на образование в продуктах мутагенных и канцерогенных веществ, необходимо продолжать. К сожалению, для этого нужны дорогостоящие аппаратура и реактивы.Меланоидины. К меланоидинам относятся темноокрашенные вещества разной химической природы, образующиеся в результате карбонил-аминных реакций (реакций Майяра), протекающих в пищевых продуктах при их хранении и тепловой обработке. На начальном этапе этих реакций происходит взаимодействие низкомолекулярных азотистых веществ, содержащих свободную аминогруппу (аминокислот, дипептидов и др.), веществами, в структуру которых входят химически активные альдегидные группы или карбонильный кислород — С=О (обычно это редуцирующие сахара — глюкоза, мальтоза, фруктоза). Образующиеся при этом сахароаминные комплексы относятся к химически неустойчивым веществам, они распадаются с образованием альдегидов, аммиака, углерода диоксида.Как известно, альдегиды и аммиак — активные химические вещества, они вступают во взаимодействие с новыми молекулами азотистых веществ и гексоз. Таким образом, протекают накладывающиеся друг на друга процессы: распад аминного и сахарного компонентов и взаимодействие продуктов распада со свежими молекулами. В результате распада азотистого компонента образуются производные пиридина и пиразина, являющиеся предшественниками мутагенных и канцерогенных веществ.При кулинарной обработке продуктов меланоидины образуются на стадии тепловой обработки: при жарке (в румяной корочке), при длительной варке, тушении, выпечке мучных изделий (в корочке). Меланоидины образуются в продуктах в умеренных количествах (при мягких режимах тепловой обработки), участвуют в формировании вкуса и аромата кулинарно приготовленных изделийи блюд. В то же время высокотемпературный или длительный нагревможет приводить к появлению чрезмерно темной окраски, неприятных вкуса и запаха.

.

ВЛИЯНИЕ ИЗМЕНЕНИЯ БЕЛКОВ НА КАЧЕСТВО КУЛИНАРНОЙ ПРОДУКЦИИ 
 
Тепловая денатурация белков оказывает большое влияние на качество готовой продукции. При прочих равных условиях реологические характеристики белковых гелей, подвергнутых нагреванию, зависят от рН среды, температуры и продолжительности теплового воздействия.При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белка способствует повышению его термостабильности. Так, выделенный из мышечной ткани рыб глобулин X, имеющий изоэлек-трическую точку при рН 6, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 50 °С, а в нейтральной (рН 7,0) — при 80 "С. 
Как уже отмечалось, активная кислотность среды оказывает большое влияние на гидратацию и денатурацию белков, поэтому в технологии производства продуктов общественного питания направленное изменение реакции среды широко используют для улучшения качества блюд и кулинарных изделий. Так, при припускании мяса, птицы, рыбы и нерыбных продуктов моря, тушении мяса птицы, рыбы, мариновании мяса (перед жаркой) путем добавления приправ, содержащих кислоту, создают более кислую среду со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях при тепловой обработке дегидратация белковых гелей уменьшается и готовый продукт получается более сочным.В кислой среде деструкция коллагена ускоряется, вследствие чего сокращается продолжительность тепловой обработки, а готовый продукт становится более нежным. Исследования, проведенные на кафедре технологии продуктов общественного питания РЭА им. Г. В. Плеханова, показали, что хорошее качество кулинарной продукции достигается при использовании лимонного сока или сухого виноградного вина, смешанных с водой в соотношении 1:1.

 При мариновании  мясных и рыбных полуфабрикатов указанную смесь используют в количестве 5... 10 % к массе сырья, а при припускании и тушении — до 30 %. При замене натуральных продуктов кристаллической кислотой (лимонной или винной() используют 0,3%-ный водный раствор этих кислот. Кислая среда ускоряет деструкцию коллагена и способствует получению сочных мясных и рыбных продуктов благодаря меньшему их обезвоживанию. 
Нагревание продуктов до более высоких температур и увеличение продолжительности их тепловой обработки способствуют усилению постденатурационных изменений содержащихся в них белков. Важное практическое значение в технологии приготовления пищи имеют верхние температурные пределы стабильности белков. Знание этих пределов позволяет точно определить, до какой температуры можно нагревать продукт, не допуская денатурации содержащихся в нем белков. Наиболее термостабильны белки молока и яиц. Белки, содержащиеся в мясе рыб, начинают денатурировать при более низких температурах,чем белки убойного» скота.Температура денатурации белков повышается в присутствии других, более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют в технологических процессах, когда при тепловой обработке необходимо повысить температуру смеси (например, для пастеризации мороженого), не допуская расслоения или структурообразования в белковой коллоидной системе. Наиболее наглядно это свойство белков проявляется при тепловой обработке яиц. Белок куриного яйца начинает денатурировать при 55 °С, желток и смесь белка с желтком — при 70 °С. Добавление к яичному меланжу сахарозы повышает температуру его денатурации до 80...83°С.Тепловая денатурация некоторых белков может происходить без видимых изменений белкового раствора. Это наблюдается у белков, содержащихся в продуктах в связанном состоянии (например, казеин молока), а также в очень кислой и очень щелочной средах. 
 
В результате денатурации увеличивается атакуемость белков пищеварительными ферментами, а следовательно, и их усвояемость. Однако в этом отношении молочные белки представляют собой исключение. Дело в том, что молочные белки — единственные белки, выполняющие только пищевые функции, и поэтому в результате эволюции приобрели свойства, идеально отвечающие ферментным системам организма. Что же касается белков мяса, птицы, рыбы и т. д., то они выполняют иные функции, являясь двигательными, опорными системами тела; растительные белки выполняют функции запасного питательного вещества для растущего организма. В связи с этим всякая тепловая обработка молочных продуктов снижает усвояемость их белков: белки стерилизованного молока усваиваются хуже, чем пастеризованного. Вторичное нагревание казеина творога при приготовлении блюд значительно снижает их переваримость. 
В пищевых продуктах, доведенных тепловой обработкой до готовности, всегда содержится большее или меньшее количество нативных, неденатурированных белков в том числе некоторых ферментов.При тепловой обработке овощей, плодов и картофеля также происходит деструкция структурного белка клеточных стенок экстенсина. В результате деструкции экстенсина образуются водорастворимые продукты, что также понижает механическую прочность тканей корнеплодов, картофеля и вызывает их размягчение после тепловой обработки. 
Продукты деструкции белков придают пище соответствующие вкус и аромат. Например, в образовании запаха и вкуса не которых продуктов принимают участие серо- и фосфорсодержащие соединения. Серосодержащие аминокислоты, входящие в состав белка, при деструкции выделяют сероводород, образуются и другие соединения — меркаптаны (при тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты) и дисульфиды (при варке капусты, картофеля, брюквы). Серосодержащие соединения играют ведущую роль в формировании запаха вареного мяса. Так, в летучих компонентах вареного мяса обнаружено более 25 серосодержащих веществ.

При тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты  фос-фатиды и фосфопротеиды при деструкции расщепляются с образованием фосфина (РНз). 
Деструкция белков происходит при производстве некоторых видов теста. В этом случае в разрушении внутримолекулярных связей в белках принимают участие протеолитические ферменты, содержащиеся в муке и вырабатываемые дрожжевыми клетками. Протеолиз белков клейковины оказывает положительное влияние на ее эластичность и способствует получению выпеченных изделий высокого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высока (мука из недозревшего зерна). 
В некоторых случаях деструкцию белков е помощью протеолитических ферментов используют специально для интенсификации технологического процесса, улучшения качества готовой продукции, получения новых продуктов питания. Примером может служить применение препаратов протеолитических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жесткого мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов.