Министерство  образования и  науки Российской Федерации

Федеральное агентство по образованию

Южно-Уральский  государственный  университет

Кафедра «Товароведение и экспертиза потребительских  товаров» 
 
 
 
 
 
 
 

КУРСОВАЯ  РАБОТА

 

по дисциплине «Товароведение, экспертиза и стандартизация» 

на  тему «Изучение элементов химического состава пищевых продуктов (на примере белков)» 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Челябинск

2009 год 

Содержание

 
 
 
 
 
 
 
 

Введение

    Белки – это основной пластический материал для роста, развития и обновления организма. Они представляют собой основные структурные элементы всех тканей, входят в состав жидкой среды организма. Белки пищи расходуются на построение эритроцитов и гемоглобина, ферментов и гормонов, принимают активное участие в выработке защитных факторов – антител.

    При недостаточном содержании белка  в рационе в организме могут  развиться тяжелые нарушения (гипотрофия, анемия, пр.), чаще возникают острые респираторные заболевания, которые  принимают затяжное течение. Однако и избыток белка может отрицательно сказываться на здоровье. При длительном использовании высокобелковой пищи страдает функция почек и печени, повышается нервная возбудимость, часто появляются аллергические реакции, возможны интоксикации вследствие неполного распада и окисления белков с образованием токсических веществ.

    Наиболее  характерной причиной дисбаланса рационов питания является недостаточное потребление основных источников полноценного животного белка (мясо, рыба, молоко, яйца), растительных масел, свежих овощей и фруктов.

    Поэтому изучение элементов химического  состава пищевых продуктов, а  в частности белков, является не просто важным, но и очень актуальным вопросом сегодня.

    Целью работы является выявление важности белков для организма человека и основных источников белков.

    В ходе данной работы ставятся следующие  основные задачи: изучение химического  состава белков, влияние их на организм человека, проблемы обработки и хранения белков, их свойства, изучение методов  исследования содержания белков в пищевых продуктах, проверка соответствия фактического содержания белков в продукте нормируемому. 

1. Литературный  обзор

1.1. Общие  понятия о белках

    1.1.1. Химическая природа белков 

    Пептидная связь 

    Белки представляют собой нерегулярные полимеры, построенные из остатков аминокислот, общую формулу которых в водном растворе при значениях pH близких к нейтральным можно записать как NH3+CHRCOO – . Остатки аминокислот в белках соединены между собой амидной связью между амино- и карбоксильными группами. Пептидная связь между двумя аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью, а полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами. Белок как биологически значимая структура может представлять собой как один полипептид, так и несколько полипептидов, образующих в результате нековалентных взаимодействий единый комплекс. 

    Элементный  состав белков 

    Изучая  химический состав белков, необходимо выяснить, во-первых, из каких химических элементов они состоят, во-вторых, -  строение их мономеров. Для ответа на первый вопрос определяют количественный и качественный состав химических элементов белка. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-23%), азота (15-17%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.

    Содержание  основных химических элементов  в  белках может различаться, за исключением азота, концентрация которого характеризуется наибольшим постоянством и в среднем составляет 16%. Кроме того, содержание азота в других органических веществах мало. В соответствии с этим было предложено определять количество белка по входящему в его состав азоту. Зная, что  1г азота содержится в 6,25 г белка, найденное количество азота умножают коэффициент 6,25 и получают количество белка.

    Для определения химической природы  мономеров белка необходимо решить две задачи: разделить белок на мономеры и выяснить их химический состав. Расщепление белка на его составные части достигается с помощью гидролиза – длительного кипячения белка с сильными минеральными кислотами (кислотный гидролиз) или основаниями (щелочной гидролиз). Наиболее часто применяется кипячение при 110 ° С с HCl  в течение 24 ч. На следующем этапе разделяют вещества, входящие  в состав гидролизата. Для этой цели применяют различные методы, чаще всего – хроматографию ( подробнее – глава “Методы исследования…”). Главным частью разделенных гидролизатов оказываются аминокислоты. 

    Аминокислоты 

    В настоящее время в различных  объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот. В организме  человека их, например, около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.

    Аминокислоты  – это органические кислоты, у  которых атом водорода углеродного  атома замещен на аминогруппу  – NH2. Следовательно, по химической природе  это аминокислоты с общей формулой:

    R

    |

    H – C – NH2

    |

    COOH 

    Из  этой формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: – CH2,  – NH2,  – COOH.  Боковые же цепи (радикалы – R ) аминокислот различаются. Химическая природа радикалов  разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

    Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной  к-ты глицина (NH3+CH2COO-) имеют хиральный  атом Ca и могут существовать в  виде двух энантиомеров (оптических изомеров): L-изомер и D-изомер.

    Из  двадцати основных аминокислот строятся белки, однако остальные, достаточно разнообразные аминокислоты образуются из этих 20 аминокислотных остатков уже в составе белковой молекулы. Среди таких превращений следует в первую очередь отметить образование дисульфидных мостиков при окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате образуется из двух остатков цистеина остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина. При этом возникает сшивка либо внутри одной полипептидной цепи, либо между двумя различными цепями. В качестве небольшого белка, имеющего две полипептидные цепи, соединенный дисульфидными мостиками, а также сшивки внутри одной из полипептидных цепей:

    |         |

    GIVEQCCASVCSLYQLENYCN

    |                                    |

    FVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKA

    Аминокислоты  в водном растворе находятся в  ионизированном состоянии за счет диссоциации  амино- и карбоксильных групп, входящих в состав радикалов. Другими словами, они являются амфотерными соединениями и могут существовать либо как кислоты (доноры протонов), либо как основания (акцепторы доноров). 

    Все аминокислоты в зависимости от структуры  разделены на несколько групп:

    Ациклические. Моноаминомонокарбоновые аминокислоты имеют в своем составе одну аминную и одну карбоксильную группы, в водном растворе они нейтральны. Некоторые из них имеют общие структурные особенности, что позволяет рассматривать их вместе:

1. Глицин и аланин. Глицин (гликокол или аминоуксусная к-та) является оптически неактивным – это единственная аминокислота, не имеющая энатиомеров. Глицин участвует в образовании нуклеиновых и желчных к-т, гема, необходим для обезвреживания  в печени токсичных продуктов. Аланин используется организмом  в различных процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер b-аланин является составной частью витамина пантотеновой к-ты, коэнзима А (КоА), экстрактивных веществ мышц.
2. Серин и треонин. Они относятся к группе гидрооксикислот, т.к. имеют гидроксильную группу. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, а также в состав многих липопротеинов. Треонин участвует в биосинтезе белка, являясь незаменимой аминокислотой.
3. Цистеин и метионин. Аминокислоты, имеющие  в составе атом серы. Значение цистеина определяется наличием в ее составе сульфгидрильной ( – SH) группы, которая придает ему способность легко окисляться и защищать организм о веществ с высокой окислительной способностью (при лучевом поражении, отравлении фосфором). Метионин характеризуется наличием легко подвижной метильной группы, использующейся для синтеза важных соединений в организме (холина, креатина, тимина, адреналина и др.)
4. Валин, лейцин и изолейцин. Представляют собой разветвленные аминокислоты, которые активно участвуют в обмене веществ и не синтезируются в организме.

    Моноаминодикарбоновые аминокислоты имеют одну аминную и две карбоксильные группы и в водном растворе дают кислую реакцию. К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая к-ты, аспарагин и глутамин. Они входят в состав тормозных медиаторов нервной системы.

    Диаминомонокарбоновые аминокислоты в водном растворе имеют щелочную реакцию за сет наличия двух аминных групп. Относящийся к ним лизин необходим для синтеза гистонов а также в ряд ферментов. Аргинин участвует в синтезе мочевины, креатина.

    Циклические. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина – предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока. 
 

2. Классификация белков

 

    Все белки в зависимости от строения делятся на простые – протеины, состоящие только из аминокислот, и  сложные -  протеиды, имеющих небелковую протеистическую группу. 

Протеины 

    Протеины  представляют собой простые белки, состоящие только из белковой части. Они широко распространены в животном и растительном мире. К ним относятся  альбумины и глобулины, встречающиеся  практически во всех животных и растительных клетках, биологических жидкостях и выполняющих важные биологические функции. Альбумины участвуют в поддержании осмотического давления крови (создают онкотическое давление), транспортируют с кровью различные вещества. Глобулины входят в состав ферментов, составляющих основу иммуноглобулинов, выполняющих функции антител. В сыворотке крови между этими двумя компонентами существует постоянное соотношение – альбумино-глобулиновый коэффициент (А/Г), равный 1,7 – 2,3 и имеющий важное диагностическое значение.

    Другими представителями протеинов являются протамины и гистоны – белки  основного характера, содержащие много  лизина и аргинина. Эти белки входят в состав нуклеопротеидов. Другой основной белок – коллаген – образует внеклеточное вещество соединительной ткани и находится в коже, хрящах и др. тканях.