Принципи дii ферментiв, iх роль в життедiяльностi органiзмiв

цієї залежності, ніж вказано вище: у багатьох випадках вона не відповідає

правилом подвоєння  активності на кожні 10 ° С в основному  через поступово

наростаючих конформаційних змін в молекулі ферменту.

      Температура, при якій каталітична активність ферменту

максимальна, називається його температурним оптимумом. Температурний оптимум

для різних ферментів  неоднаковий. Загалом для ферментів  тваринного

походження він  лежить між 40 і 50 ° С, а рослинного - між 50 і 60 ° С.

Проте є ферменти з більш високим температурним  оптимумом, наприклад, у

папаїну (фермент  рослинного походження, прискорює гідроліз білка)

оптимум знаходиться  при 8О ° С. У той же час у  каталази (фермент, що прискорює

розпад Н2О2 до Н2О і О2) оптимальна температура  дії знаходиться між 0

і -10 ° С, а  при більш високих температурах відбувається енергійне окислення

ферменту і  його інактивація.

      Залежність активності ферменту від значення рН середовища була встановлена

понад 50 років  тому. Для кожного ферменту існує  оптимальне значення рН

середовища, при  якому він проявляє максимальну активність. Більшість

ферментів має  максимальну активність в зоні рН поблизу від нейтральної

точки. У різко  кислій або різко лужному середовищі добре працюють лише

деякі ферменти.

      Перехід до більшої чи меншою (у порівнянні з оптимальною)

концентрації  водневих іонів супроводжується  більш-менш рівномірним

падінням активності ферменту.

Вплив концентрації водневих іонів на каталітичну активність

ферментів полягає  у впливі її на активний центр. При  різних значеннях

рН в реакційному  середовищі активний центр може бути слабкіше або сильніше

іонізований, більше або менше екранований сусідніми  з ним фрагментами

поліпептидного  ланцюга білкової частини ферменту і т.п. Крім того, рН середовища

впливає на ступінь  іонізації субстрату, фермент-субстратного комплексу і

продуктів реакції, має великий вплив на стан ферменту,

визначаючи співвідношення в ньому катіонних і аніонних центрів, що позначається

на третинної  структурі білкової молекули. Остання  обставина

заслуговує особливої  уваги, так як певна третинна структура

білка-ферменту необхідна для утворення фермент-субстратного комплексу.

      Специфічність - одне з найбільш видатних якостей ферментів. Его

властивість їх було відкрито ще в минулому сторіччі, коли було зроблено

спостереження, що дуже близькі за структурою речовини - просторові

ізомери (? - і?-метілглюкозіди) розщеплюються по ефірного зв'язку двома

абсолютно різними  ферментами.

      Таким чином, ферменти можуть розрізняти хімічні сполуки,

відрізняються один від одного дуже незначними деталями будови, такими,

наприклад, як просторове розташування метоксільного радикала і атома

водню при 1-му вуглецевому  атомі молекули метілглюкозіда.

      За образним висловом, нерідко употребляемому в біохімічній

літературі, фермент  підходить до субстрату, як ключ до замка. Це знамените

правило було сформульовано  Е. Фішером в 1894 р., виходячи з того, що

специфічність дії ферменту зумовлюється строгою  відповідністю

геометричної  структури субстрату і активного  центру ферменту.

      У 50-і роки нашого століття це зріз було

замінено гіпотезою  Д. Кошланд про індукований відповідно субстрату і

ферменту. Суть її зводиться до того, що просторове відповідність

структури субстрату  і активного центру ферменту створюється  в момент їх

взаємодії один з одним, що може бути виряджаючи формулою "рукавичка -

рука ". При  цьому в субстраті вже деформуються деякі валентні зв'язки і

він, таким чином, готується до подальшого каталитическому

видозміні, а  в молекулі ферменту відбуваються конформаційні

перебудови. Гіпотеза Кошланд, заснована на допущенні гнучкості активного

центру ферменту, задовільно пояснювала активацію та інгібування

дії ферментів  і регуляцію їхньої активності при  дії різних

чинників. Зокрема, конформаційні перебудови в ферменті в процесі

зміни його активності Кошланд порівнював з коливаннями павутини, коли в

неї потрапила  видобуток (субстрат), підкреслюючи цим  крайню лабільність

структури ферменту в процесі каталітичного акта.

      В даний час гіпотеза Кошланд поступово витісняється гіпотезою

топохімічної  відповідності. Зберігаючи основні положення гіпотези

взаімоіндуцірованной  налаштування субстрату і ферменту, вона фіксує увагу

на тому, що специфічність  дії ферментів пояснюється в  першу чергу

впізнаванням  тієї частини субстрату, яка не змінюється при каталізі. Між

цією частиною субстрату і субстратною центром  ферменту виникають

численні точкові  гідрофобні взаємодії і водневі  зв'язки. 

     Класифікація  ферментів і характеристика деяких груп. 

      За першою в історії вивчення ферментів класифікації їх ділили на дві

групи: гідролази, що прискорюють гідролітичні реакції, і десмолази,

прискорюють реакції  не гідролітичного розпаду. Потім була зроблена спроба

розбити ферменти на класи за кількістю субстратів, які беруть участь в реакції. У

Відповідно до цього ферменти класифікували на три групи. 1.

Каталізують перетворення двох субстратів одночасно в обох

напрямках: А + В) С + D. 2. Прискорюють перетворення двох субстратів у прямій

реакції і одного в зворотною: А + В) С. 3. Забезпечуючі каталітичне

видозміна одного субстрату як у прямій, так і в зворотній реакції: А) В.

      Одночасно розвивався напрямок, де в основу класифікації

ферментів був  покладений тип реакції, яка піддається каталитическому

впливу. Поряд  з ферментами, які прискорюють  реакції гідролізу

(Гідролази), були вивчені ферменти, які беруть участь в реакціях переносу атомів

і атомних груп (феразим), в ізомеризації (ізомерази), розщепленні (ліази),

різних синтезах (синтетази) і т. д. Цей напрямок в  класифікації

ферментів виявилося  найбільш плідним, оскільки об'єднувало ферменти в

групи не за надуманими, формальними ознаками, а за типом  найважливіших

біохімічних процесів, що лежать в основі життєдіяльності  будь-якого

організму. За цим  принципом всі ферменти ділять на 6 класів.

1. Оксидоредуктази  - прискорюють реакції окислення - відновлення. 2.

Трансферази - прискорюють  реакції перенесення функціональних груп і молекулярних

залишків. 3. Гідролази - прискорюють реакції гідролітичного розпаду. 4.

Ліази - прискорює  не гидролитическое відщеплення  від субстратів певних

груп атомів з утворенням подвійного зв'язку (або  приєднують групи атомів

по подвійному зв'язку). 5. Ізомерази - прискорюють  просторові чи структурні

перебудови в  межах однієї молекули. 6. Лігази - прискорюють  реакції

синтезу, пов'язані  з розпадом багатих енергією зв'язків. Ці класи і

покладені в  основу нової наукової класифікації ферментів.

      До класу оксидоредуктаз відносять ферменти, що каталізують реакції

окислення - відновлення. Окислення протікає як процес відняття атомів

Н (електронів) від  субстрату, а відновлення - як приєднання атомів Н

(Електронів) до  акцептору.

      В клас трансфераз входять ферменти, що прискорюють реакції переносу

функціональних  груп і молекулярних залишків від  одного з'єднання до

іншому. Це один з найбільш великих класів: він налічує близько 500

індивідуальних  ферментів. Залежно від характеру  переносимих

угруповань розрізняють  фосфотрансферази, амінотрансферази,

глікозилтрансферази, ацілтрансферази, трансферази, що переносять

одноуглеродние  залишки (метилтрансферази, форміл-трансферази), та ін

Наприклад, амидазами  прискорюють гідроліз амідів кислот. З них важливу роль в реагуючих  речовин.