Контрольная работа по дисциплине Биологическая химия

Автор: Пользователь скрыл имя, 26 Февраля 2013 в 20:07, контрольная работа

Описание работы

В основе современных представлений о механизме окислительных процессов в биологических объектах лежит теория Баха—Палладина, согласно которой дыхание клетки возможно лишь при наличии активированных форм кислорода и водорода, обладающих высокой реакционной способностью.
Активация и передача водорода дыхательного субстрата происходят при участии ферментов дегидрогеназ, характеризующихся высокой специфичностью по отношению к окисляемому субстрату. По природе простетических групп дегидрогеназы делятся на пиридиновые и флавиновые.

Содержание

Оглавление
8. Роль пиридиновыхи флавиновых дегидрогеназ в цепи переноса протонов и электронов. Строение и роль убихинона в тканевом дыхании. 3
18. Что такое гликогенолиз? Чем он отличается от гликолиза? Напишите реакции превращения фосфоглицеринового альдегида в молочную кислоту. 6
28. Характеристика класса оксидоредуктаз. Пример действия ферментов этого класса. Напишите формулу НАД. Какова роль НАД в обмене веществ. 8
38. Какое значение имеет пентозофосфатный путь расщепления углеводов? Напишите реакции превращения глюкозо-6-фосфата до рибозо-5-фосфата. 10
48. Что такое фосфолипиды? Какова их биологическая роль? Какие вещества получаются при гидролитическом расщеплении лецитина (напишите реакции). 12
58. Какие продукты образуются при декарбоксилировании аминокислот? Напишите реакции декарбоксилирования гистидина и лизина. 15
68. Желчные пигменты. Клиническое значение их определения. 18
78. Витамин В6 – биосинтез, биохимическая роль в обмене веществ. 20
88. Химическая природа и действие на организм мужских половых гормонов. 22

Работа содержит 1 файл

Биохимия.docx

— 795.75 Кб (Скачать)

Министерство  сельского хозяйства РФ

ФГБОУ ВПО «Великолукская ГСХА»

 

 

 

Кафедра ветеринарии

 

 

 

Контрольная работа

по  дисциплине Биологическая химия

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Выполнила

студентка 2 курса ф-а ЗОиЭ

Уланова Е.И шифр 11198

Проверил к.б.н., доцент

Леонтьев А.А.

 

 

 

 

 

 

Великие Луки 2013

 

Оглавление

8. Роль пиридиновыхи флавиновых дегидрогеназ в цепи переноса протонов и электронов. Строение и роль убихинона в тканевом дыхании. 3

18. Что такое гликогенолиз? Чем он отличается от гликолиза? Напишите реакции превращения фосфоглицеринового альдегида в молочную кислоту. 6

28. Характеристика класса оксидоредуктаз. Пример действия ферментов этого класса. Напишите формулу НАД. Какова роль НАД в обмене веществ. 8

38. Какое значение имеет пентозофосфатный путь расщепления углеводов? Напишите реакции превращения глюкозо-6-фосфата до рибозо-5-фосфата. 10

48. Что такое фосфолипиды? Какова их биологическая роль? Какие вещества получаются при гидролитическом расщеплении лецитина (напишите реакции). 12

58. Какие продукты образуются при декарбоксилировании аминокислот? Напишите реакции декарбоксилирования гистидина и лизина. 15

68. Желчные пигменты. Клиническое значение их определения. 18

78. Витамин В6 – биосинтез, биохимическая роль в обмене веществ. 20

88. Химическая природа и действие на организм мужских половых гормонов. 22

98. Осмотическое давление крови. Роль калия и натрия в организме. 24

Использованная литература 28

 

 

 

8. Роль пиридиновыхи флавиновых дегидрогеназ в цепи переноса протонов и электронов. Строение и роль убихинона в тканевом дыхании.

В основе современных представлений  о механизме окислительных процессов  в биологических объектах лежит  теория Баха—Палладина, согласно которой  дыхание клетки возможно лишь при  наличии активированных форм кислорода  и водорода, обладающих высокой реакционной  способностью.

Активация и передача водорода дыхательного субстрата происходят при участии ферментов дегидрогеназ, характеризующихся высокой специфичностью по отношению к окисляемому субстрату. По природе простетических групп  дегидрогеназы делятся на пиридиновые  и флавиновые.

Коферментами пиридиновых  дегидрогеназ являются НАД-никотинамидадениндинуклеотид и НАДФ-никотинамидаденин-динуклеотидфос фат, выполняющие функции переносчиков водорода. В основе действия пиридиновых  дегидрогеназ лежит способность  к обратимому гидрированию и дегидрированию пиридинового ядра, входящего в состав коферментов в виде амида никотиновой  кислоты — витамина РР. Пиридиновые  дегидрогеназы широко распространены в клетках продуктов растительного  происхождения и являются в буквальном смысле универсальными окислительными системами.

Флавиновые дегидрогеназы  имеют коферменты, представляющие собой  нуклеотидные производные рибофлавина  — витамина В. Флавиновые ферменты весьма разнообразны, наиболее многочисленная их группа представлена дегидрогеназами, являющимися промежуточными переносчиками  водорода в цепи окисления. Дегидрогеназы  окисляют восстановленные пиридиновые  основания и передают получаемые от них электроны по цепи в направлении  к кислороду. Коферментами флавиновых дегидрогеназ, или, как их иногда называют, флавопротеидов (ФП), являются флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинаде-ниндинуклеотид (ФАД).

Более детально рассмотрим в  аэробной фазе дыхания растений - Третья стадия — электронтранспортная цепь (ЭТИ). В процессе окисления пировиноградной  кислоты в цикле Кребса образовались пары водорода 2Н, которые мы можем  рассматривать как 2Н+ + 2е. Именно в  таком виде они, акцептированные  НАД и ФАД, передаются по цепи переносчиков. В процессе переноса протонов и электронов важную роль играют ферменты, относящиеся к классу оксидоредуктаз. Оксидоредуктазы, участвующие в дыхательной цепи, делятся на следующие основные группы. Пиридиновые дегидрогеназы, у которых коферментом служит НАД или НАДФ, отнимают два протона и два электрона от субстрата. При этом к коферментам присоединяются один протон и два электрона. Протон и один электрон связываются с атомом углерода в молекуле НАД, а второй электрон нейтрализует положительный заряд атома азота. Один протон выделяется в среду. НАД+ и НАДН хорошо растворимы в воде и присутствуют в цитоплазме и митохондриях. Коферменты НАД и НАДФ связаны с ферментом с помощью ионов металла и сульфгидрильных группировок. В зависимости от белкового носителя, к которому присоединен кофермент (НАД или НАДФ), различают более 150 пиридиновых дегидрогеназ. Каждая из них специфична по отношению к определенному субстрату. Необходимо учитывать, что НАД и НАДФ могут воспринимать протоны и электроны лишь в том случае, если субстрат имеет более отрицательное значение потенциала по сравнению с ними.

Флавиновые дегидрогеназы. Это также большая группа ферментов, катализирующая отнятие двух протонов и двух электронов от различных субстратов. Простетической группой этих ферментов  служат производные витамина В2 (рибофлавин) — флавинадениндинуклеотид (ФАД) и  флавинмононуклеотид (ФМН). Активной частью флавиновых дегидрогеназ служит изоаллоксазиновое  кольцо. В процессе восстановления именно к этой группировке присоединяется 2Н (2Н+ + 2e). Простетическая группа у флавиновых дегидрогеназ прочно прикреплена к  белковому носителю. Специфичность  и в этом случае определяется белковой частью фермента.

 

 

  Убихиноны (кофермент Q) —  это жирорастворимые коферменты, представленные преимущественно  в митохондриях эукариотических  клеток. Убихинон является компонентом  цепи переноса электронов и  принимает участие в окислительном  фосфорилировании. Максимальное содержание  убихинона в органах с наибольшими  энергетическими потребностями,  например, в сердце и печени.

Биохимическая роль. Кофермент Q принимает участие в реакциях окислительного фосфорилирования, является компонентом цепи переноса электронов через мембрану митохондрий. Ингибиторы работы убихинона останавливают  реакции окислительного фосфорилирования.

Другие полезные функции  убихинона:

•участвует в окислительно-восстановительных  реакциях организма в качестве кофермента, а также играет важную роль в процессах  энергообразования в организме

•нормализует уровень  холестерина, влияет на липидный обмен

•поддерживает работу скелетной  мускулатуры и участвует в  процессах сокращения сердечной  мышцы

•способствует образованию  эритроцитов, необходим для развития эмбриона.

Кофермент Q является компонентом  цепи переноса электронов, принимает  участие в переносе электронов с NADH-дегидрогеназного комплекса (комплекс I) и сукцинатдегидрогеназного комплекса (II) на комплекс III, и участвует таким  образом в синтезе АТФ.

Также кофермент Q является антиоксидантом и, в отличие от других антиоксидантов, регенерируется организмом. Кроме того, кофермент Q восстанавливает антиоксидантную  активность витамина Е — α-токоферола.

Антиоксидантное действие кофермента Q обусловлено главным образом  его восстановленной формой (Co QH2). Активность восстановленной формы  кофермента Q на три порядка выше невосстановленной. Реакцию нейтрализации  свободных радикалов восстановленным  коферментом Q можно записать следующим  образом 2LOO• + Co QH2 → 2LООН + Co Q. Содержание в различных тканях организма

Кофермент Q необходим для  нормальной жизнедеятельности живых  организмов и, прежде всего, для функционирования тканей с высоким уровнем энергетического  обмена. Наибольшая концентрация кофермента Q — в тканях сердечной мышцы.

18. Что такое гликогенолиз? Чем он отличается от гликолиза? Напишите реакции превращения фосфоглицеринового альдегида в молочную кислоту.

Гликогенолиз - это распад гликогена, запасного полисахарида. Реакция протекает в печени и мышцах. Во время реакции гликоген расщепляется до глюкозы и глюкозо-6-фосфата. Гликогенолиз происходит непрерывно, и за счет этого поддерживается постоянная  концентрация глюкозы в крови в промежутках между приемами пищи. Во время ночного голодания около 75% глюкозы печеночного происхождения образуется путем гликогенолиза. 25% глюкозы печеночного происхождения образуется путем глюконеогенеза.

Расщепление гликогена включает несколько этапов. Сначала  фосфорилаза  последовательно отщепляет остатки  глюкозы от концов боковых цепей  гликогена При этом фосфорилируются  альфа-1,4-связи и образуются молекулы  глюкозо-1-фосфата . Фосфорилаза атакует  боковую цепь до тех пор, пока не дойдет до точки, отстоящей на 4 остатка  глюкозы от места ветвления (т. е. от альфа-1,6-связи). Затем вступает в  действие система отщепления боковых  цепей гликогена. Первый фермент  этой системы - 4-альфа-D-глюканотрансфераза - отщепляет 3 из 4 остатков глюкозы и  переносит их на свободный конец другой боковой цепи. Второй фермент - амило-1,6-глюкозидаза - отщепляет от главной цепи четвертый остаток глюкозы. После этого главная цепь гликогена становится доступной для фосфорилазы. В реакции, катализируемой амило-1,6-глюкозидазой, образуется глюкоза .

У здоровых людей при  голодании  до 8% гликогена печени расщепляется амило-1,6-глюкозидазой до глюкозы, а 92% гликогена расщепляется фосфорилазой до глюкозо-1-фосфата. Под действием  фосфоглюкомутазы глюкозо-1-фосфат превращается в глюкозо-6-фосфат, при гидролизе  которого в печени образуется глюкоза, поступающая в кровь.

Таким образом, основное количество глюкозы при голодании образуется в печени из глюкозо-6-фосфата.

Гликогенолиз стимулируется  гормонами глюкагоном и адреналином.

Гликолиз – процесс  анаэробного окисления глюкозы  до пирувата. Таким образом при  гликогенолизе глюкоза является конечным продуктом реакции, а при  гликолизе – субстратом.

Реакция окисления 3-фосфоглицеринового альдегида катализируется специфической  дегидрогеназой, содержащей в активном центре свободную сульфгидрильную (HS-) группу и кофермент НАД. В результате образуется 1,3-дифосфоглицериновая  кислота. Далее происходит перенос  фосфатной группы на молекулу АДФ, таким  образом происходит запасание энергии  в макроэргических связях молекулы АТФ. Поскольку в гликолизе образуются 2 молекулы 1,3-дифосфоглицериновой кислоты, то и возникают 2 молекулы АТФ. Изомеризация предыдущего метаболита в 2-фосфоглицериновую  кислоту необходима для протекания реакции дегидратации, ускоряемой соответствующей  лиазой, с образованием макроэргического соединения - фосфоенолпировиноградной кислоты, которая далее отдает фосфатную  группу на молекулу АДФ. В результате образуется по 2 молекулы АТФ и пировиноградной  кислоты (ПВК). Заключительной реакцией этого метаболического пути является молочная кислота, которая образуется при восстановлении пировиноградной  кислоты:

28. Характеристика  класса оксидоредуктаз. Пример действия ферментов этого класса. Напишите формулу НАД. Какова роль НАД в обмене веществ.

Это ферменты, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции. Существует несколько типов окислительно-восстановительных ферментативных реакций. Ферменты этого типа переносят водород или электроны и катализируют биологическое окисление. В их состав входят специфические коферменты.

Они подразделяются в соответствии с донором, от которого переносится  водород или электрон, или в  соответствии с акцептором, к которому идет перенос.

Ферменты ускоряют биологические  реакции, снижая энергию активации  и не изменяя положения равновесия.

Среди оксидоредуктаз различают  дегидрогеназы, оксидазы, пероксидазы.

Оксидазы – аэробные дегидрогеназы, передающие водород субстрата непосредственно  кислороду. К ним относится полифенолоксидаза  катализирующая реакцию окисления  полифенолов с образованием темноокрашенных  соединений. Действие полифенолоксидазы  проявляется в потемнении тканей плодов и овощей, пораженных плесенями. Наличием в растительных клетках  полифенолоксидазы объясняется  и наблюдаемое потемнение поверхности  срезов яблок, клубней картофеля  и др.

                         Никотинамидадениндинуклеоти́д

 

Никотинамидадениндинуклеоти́д (НАД, NAD) — кофермент, присутствующий во всех живых клетках, входит в состав ферментов группы дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные реакции; выполняет функцию переносчика  электронов и водорода, которые принимает  от окисляемых веществ. Восстановленная  форма (NADH) способна переносить их на другие вещества.

Представляет собой динуклеотид, молекула которого построена из амида  никотиновой кислоты и аденина, соединённых между собой цепочкой, состоящей из двух остатков D-рибозы и двух остатков фосфорной кислоты; применяется в клинической биохимии при определении активности ферментов  крови.

НАД (никотинамидадениндинуклеотид) служит переносчиком электронов и протонов. Особенность соединения в том, что в окисленной форме он несет единичный положительный заряд, а в ходе восстановления он присоединяет два электрона и один протон.

38. Какое значение имеет пентозофосфатный путь расщепления углеводов? Напишите реакции превращения глюкозо-6-фосфата до рибозо-5-фосфата.

 

Открытие пути прямого  окисления углеводов, или, как его  называют, пентозофосфатного цикла, принадлежит О.Варбургу, Ф.Липману, Ф.Диккенсу и В.А.Энгельгардту. Расхождение  путей окисления углеводов - классического (цикл трикарбоновых кислот, или  цикл Кребса) и пентозофосфатного - начинается со стадии образования гексозомонофосфата. Если глюкозо-6-фосфат, который фосфолируется  второй раз и превращается в фруктозо-1,6-дифосфат, то в этом случае дальнейший распад углеводов происходит по обычному гликолитическому пути с образованием ПВК, которая, окисляясь  до ацетил-KoA, затем сгорает в цикле  Кребса. Ключевую роль в реакциях этого  цикла играют пентозофосфаты.

Информация о работе Контрольная работа по дисциплине Биологическая химия