Биополимеры, основные биологические функции белков, рибонуклеиновой и дезоксирибонуклеиновой кислот

     

     Рис.7 - Четверичная структура белков

     2 Функции белков

     Так же как и другие биологические  макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки  — необходимые компоненты всех живых  организмов, они участвуют в большинстве  жизненных процессов клетки. Белки  осуществляют обмен веществ и  энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.

     Ниже  рассматриваются главные и в  некотором смысле уникальные биологические функции белков, несвойственные или лишь частично присущие другим классам биополимеров.

     Каталитическая  функция. Наиболее хорошо известная роль белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие, как, например, пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками. Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

     Хотя  ферменты обычно состоят из сотен  аминокислот, только небольшая часть  из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество — в среднем 3—4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности — напрямую участвуют в катализе. Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента (рисунок 8).

     

     Рисунок 8 - а) активный центр фермента; б) образование комплекса фер­мент-субстрат

     Транспортная  функция. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

     Некоторые мембранные белки участвуют в  транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние, заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» — АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам.

     Защитная  функция. Существуют несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. В ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного  вещества соединительных тканей (в  том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоев кожи, дермы); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами. В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничена.

     Моторная (двигательная) функция. Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма (например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (актин, миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины в противоположном направлении. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам (рисунок 9).

     

     Рисунок 9 – На картинке виден актин

     Структурная функция. Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными белками: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины (рисунок 10).

Рисунок 10 - Плазматическая мембрана со встроенными в нее белковыми молекулами 

     Гормональная  функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

     Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. 

     3 Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК)

     ДНК - это длинная полимерная молекула, состоящая из повторяющихся блоков, нуклеотидов (рисунок 11). Каждый нуклеотид состоит из азотистого основания, сахара (дезоксирибозы) и фосфатной группы. Связи между нуклеотидами в цепи образуются за счёт дезоксирибозы и фосфатной группы. В подавляющем большинстве случаев (кроме некоторых вирусов, содержащих одноцепочечную ДНК) макромолекула ДНК состоит из двух цепей, ориентированных азотистыми основаниями друг к другу. Эта двухцепочечная молекула спирализована. В целом структура молекулы ДНК получила название «двойной спирали».

     В ДНК встречается четыре вида азотистых  оснований (аденин, гуанин, тимин и  цитозин). Азотистые основания одной  из цепей соединены с азотистыми основаниями другой цепи водородными связями согласно принципу комплементарности: аденин соединяется только с тимином, гуанин — только с цитозином. Последовательность нуклеотидов позволяет «кодировать» информацию о различных типах РНК.

          

        Рисуно

        Рисунок 11 – Молекулы ДНК 

        Благодаря свойству комплементарности молекул ДНК, возможно точное воспроизведение (репликация) генетической информации. В клетке репликация (самоудвоение) ДНК происходит в результате разрыва водородных связей между азотистыми основаниями соседних цепей ДНК и последующего синтеза двух новых (дочерних) молекул ДНК с использованием в виде матрицы родительских цепей (рисунок 12).Такие реак­ции были названы реакциями матричного синтеза.

        

        Рисунок 12 - Синтез (репликация) молекулы ДНК 

     3.1 Основные биологические функции ДНК

     ДНК является носителем генетической информации, записанной в виде последовательности нуклеотидов с помощью генетического  кода. С молекулами ДНК связаны  два основополагающих свойства живых  организмов — наследственность и  изменчивость. В ходе процесса, называемого репликацией ДНК, образуются две копии исходной цепочки, наследуемые дочерними клетками при делении, таким образом образовавшиеся клетки оказываются генетически идентичны исходной.

     Генетическая  информация реализуется при экспрессии генов в процессах транскрипции (синтеза молекул РНК на матрице ДНК) и трансляции (синтеза белков на матрице РНК).

     Последовательность  нуклеотидов «кодирует» информацию о различных типах РНК: информационных, или матричных (мРНК), рибосомальных  (рРНК) и транспортных (тРНК). Все эти типы РНК синтезируются на основе ДНК в процессе транскрипции. 
 

     4 РНК (рибонуклеиновая кислота)

     Молекула  РНК биополимер, мономерами которой  являются нуклеотиды. РНК содержит в качестве углеводного компонента рибозу, а в качестве азотистых оснований аденин и гуанин (пуриновые основания) и урацил и цитозин (пиримидиновые основания) (рисунок 13). В небольших количествах в состав РНК входят также некоторые другие производные пурина и пиримидина.

     

     Рисунок 13 - Молекула РНК

     Рибонуклеиновые кислоты — линейные полинуклеотиды с длиной цепи от нескольких десятков до десятков тысяч нуклеотидов (молекулярная масса от 10—20×103 до 5—6×106), причём каждая индивидуальная РНК имеет определённую последовательность нуклеотидов. В организме рибонуклеиновые кислоты находятся главным образом в виде комплексов с белками — рибонуклеопротеидов.

     Молекулы РНК содержатся в клетках всех живых организмов, а также в некоторых вирусах.

     

     Рисунок 14 - Двухмерная модель РНК

     4.1 Основные биологические функции РНК

     Рибонуклеиновые кислоты играют важнейшую биологическую  роль во всех живых организмах, участвуя в реализации генетической информации и биосинтезе белков.

     Макромолекулярная структура Рибонуклеиновые кислоты  представлена в основном однонитчатыми  полинуклеотидными цепями, которые образуют двуспиральные участки по принципу комплементарности оснований. Многие вирусы содержат Рибонуклеиновые кислоты в качестве единственного нуклеинового компонента. В таких РНК-содержащих вирусах Рибонуклеиновые кислоты могут служить матрицей для биосинтеза не только РНК, но и ДНК (обратная транскрипция).

       Биосинтез РНК осуществляется (главным образом в клеточном ядре) из рибонуклеозид-трифосфатов, под действием ферментов полимераз, на матрице дезоксирибонуклеиновых кислот (ДНК-зависимые РНК-полимеразы) или у некоторых вирусов на матрице РНК (РНК-зависимые РНК-полимеразы).

       В клетках бактерий, животных и растений различные типы рибонуклеиновых кислот выполняют неодинаковые биологические функции и различаются по строению и метаболизму. Важнейшие типы РНК следующие.

       Рибосомные РНК (рРНК) входят в состав рибосом и составляют основную массу клеточных РНК (рисунок 15); представлены рибонуклеиновые кислоты с константами седиментации 23S, 16S и 5S. Полностью установлена первичная структура (т. е. последовательность нуклеотидов) для 5S РНК, почти полностью — для 16S РНК и частично для 23S РНК кишечной палочки. Размеры и структура рибосомных РНК у организмов разных видов неодинаковы. Их биологическая роль не вполне выяснена, целостность их молекул необходима для биосинтеза белков в рибосомах.

     

     Рисунок 15 - Пространственная структура рибосомной РНК простейшего организма Tetrahymena (Тетрахимена)

     Транспортные  Рибонуклеиновые кислоты (тРНК): имеют  константу седиментации около 4 S и  молекулярную массу около 25 000, т. е. являются сравнительно низкополимерными (около 80 нуклеотидных остатков); содержат относительно много метилированных и других минорных оснований. Их биологическая роль заключается в присоединении активированных аминокислотных остатков и переносе (транспорте) их на рибосомы, т. е. к месту синтеза полипептидных цепочек. Для каждой аминокислоты имеются свои специфические тРНК (обычно более одной). Все тРНК имеют сложную, частью двуспиральную, макромолекулярную структуру, изображаемую в виде клеверного листа (рисунок 15). Они содержат участки, присоединяющиеся к рибосоме, триплет нуклеотидов (антикодон), присоединяющийся к кодону мРНК, и концевой участок, присоединяющий аминокислотный остаток. Первичная структура более 60 тРНК установлена полностью.