Биополимеры, основные биологические функции белков, рибонуклеиновой и дезоксирибонуклеиновой кислот

Национальный  Исследовательский 

Томский Государственный  университет 

Биологический Институт 
 
 
 
 
 
 

Реферат

Биополимеры, основные биологические  функции белков, рибонуклеиновой  и дезоксирибонуклеиновой кислот 
 
 
 
 
 

Выполнил: студент гр.01902

Шестакова А. С.

     Проверил:______________ 
 
 
 
 
 
 

Томск 2011

     СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ………………...…………………………………….…………………….………..3

1 Биополимеры…..……………………………………………………………………….…...…4

1.1 Белки…………………………………………………………….…………….……...4

     1.2 Состав белков…………………………...……………………………………………5

     1.3 Структура белков…………….…………………….…………………….……...…...6

2 Основные биологические функции белков…………….…………………….……...............9

3 Дезоксирибонуклеиновая  кислота (ДНК)……………...………….………………………..12

     3.1 Основные биологические функции  ДНК…………….…………………………...13

4 РНК (рибонуклеиновая кислота)…………….…….....…………………….………...……...13

     4.1 Основные биологические функции  РНК…………………………………...……..15

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ………...………………………………...18 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

     ВВЕДЕНИЕ 

     Особую, очень важную, группу органических веществ составляют высокомолекулярные соединения (полимеры). Масса их молекул достигает нескольких десятков тысяч и даже миллионов.

     Роль  этих соединений очень велика.

     Во-первых, полимерные вещества являются основой  Жизни на Земле.

     Органические  природные полимеры – биополимеры – обеспечивают процессы жизнедеятельности всех животных и растительных организмов. Интересно, что из множества возможных вариантов Природа "выбрала" всего 4 типа полимеров:

• нуклеиновые кислоты (ДНК, РНК)
• белки, полипептиды
• полисахариды (целлюлоза, крахмал, гликоген)
• полиизопрены (натуральный каучук, гуттаперча и др.)

     Во-вторых, благодаря особым, только для них  характерным свойствам, полимеры (синтетические, искусственные и некоторые природные) широко используются при изготовлении самых разнообразных материалов: пластмассы, каучуки, волокна, пленки, лаки, клеи. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

     1 Биополимеры

     Биополимеры (от греч. bios-жизнь и polymeres - состоящий из многих частей, многообразный) – природные высокомолекулярные соединения, молекулы которых состоят из большого числа повторяющихся групп атомов или звеньев (мономеров) одинакового или различного химического строения. К биополимерам относятся белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды. Известны также смешанные биополимеры, например липопротеины (комплексы, содержащие белки и липиды), гликопротеины (соединения,  в молекулах которых олиго- или полисахаридные цепи ковалентно связаны с пептидными цепями), липополисахариды (соединения, молекулы которых построены из липидов, олиго-и полисахаридов). Смешанные биополимеры выполняют специфические биологические функции, связанные с процессами межклеточного взаимодействия.

     Биополимеры составляют структурную основу всех живых организмов и участвуют практически во всех процессах жизнедеятельности.

     Уникальные  биологические свойства биополимеров во многом определяются их существованием в растворах в упорядоченной конформации. Это связано со слабыми внутримолекулярными взаимодействиями, среди которых первостепенную роль играют водородные связи и гидрофобные взаимодействия. По-видимому, наиболее распространённый класс биополимеров — смешанные биополимеры.

     Многие  биополимеры находят применение в пищевой, перерабатывающей и фармацевтической промышленности. Биополимеры являются структурной основой разнообразных  жизненно важных биологических нанообъектов. Ввиду своего размера и уникальных свойств биополимеры используются для создания биомиметических наноматериалов (искусственные наноматериалы, имитирующие свойства биоматериалов или созданные на основе принципов, реализованных в живой природе). 

     1.1 Белки

     Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) - высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями —СО—NH— (рисунок 1).

     

     Рисунок 1

       Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). Молекулярная масса белков колеблется от 6000 (нижний предел) до 1000000 и выше в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка.

     Белковая  молекула может состоять из одной или нескольких цепей, содержащих от 50 до нескольких сотен (иногда - более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее 50 остатков, часто относят к пептидам.

     1.2 Состав белков

     В состав многих белков помимо пептидных  цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки  делят на две большие группы —  простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:

     Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс — протеогликаны, с мукополисахаридными простетическими группами. В образованию связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины — гликопротеиды (рисунок 2). В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.

     

     Рисунок 2 - Схема строения плазмати­ческой мембраны: часть белков (гли-копротеиды) и липидов (гликолипиды) связаны с полисахаридами, об­разуя слой гликокаликса

     Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.

     Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)

     Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные  ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом.

     Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки  фосфорной кислоты. В образованию  сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока.

     Хромопротеиды — собирательное название сложных  белков с окрашенными простетическими  группами различной химической природы. К ним относятся множество  белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции — гемопротеины (белки содержащие в качестве простетической группы гем — гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.

     В соответствии с формой молекул белки подразделяют на глобулярные и фибриллярные. Молекулы первых свернуты в компактные глобулы сферич. или эллипсоидной формы, молекулы вторых образуют длинные волокна (фибриллы) и высокоасимметричны. Большинство глобулярных белков, в отличие от фибриллярных, растворимы в воде. Особую группу составляют мембранные (амфипатические) белки, характеризующиеся неравномерным распределением гидрофильных и гидрофобных (липофильных) участков в молекуле: погруженная в биол. мембрану часть глобулы состоит преим. из липофильных аминокислотных остатков, а выступающая из мембраны - из гидрофильных.

     1.3 Структура белков

     Молекулы  белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в  некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме).

     При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH2) одной  аминокислоты с α-карбоксильной  группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи, как показано на рисунке 3.

     Рисунок 3 – Образование пептидной связи

     Последовательность  аминокислот в белке соответствует  информации, содержащейся в гене данного  белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов — так называемый триплет или кодон. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов — так называемый триплет или кодон.

     Различают четыре уровня организации белковых молекул.

     Первичная структура - определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи (рисунок 4).

     

     Рисунок 4 - Первичная структура белков

     Вторичная структура - конформация полипептидной  цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры - α-спираль.

     Другая  модель - β-форма ("складчатый лист"), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи (рисунок 5).

     

     Рисунок 5 - Вторичная структура белков: а - α -спираль; б - β -структура.

     Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль (рисунок 6).

       В стабилизации третичной структуры  принимают участие:

     - ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

     - ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

     - водородные связи;

     - гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

       

     Рисунок 6 - Третичная структура белков

     Четверичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса (рисунок 7). Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.