Ферменты, понятие и их понятие

1. Ферменты, понятие  и их понятие 

Ферменты - это  биологические катализаторы белковой природы, ускоряющие биохимические  реакции в животных организмах. 

Сходства в  действии ферментов и неорганических катализаторов: 

1) фермент и  неорганический катализатор снижают энергию активации; 

фермент и неорганический катализатор ускоряют только энергетически  возможные реакции; 

фермент и неорганический катализатор не изменяют направление  реакции, не нарушают равновесия обратимой  реакции, а только ускоряют наступление  равновесия; 

фермент и неорганический катализатор не расходуются в  процессе реакции и не входят в  состав конечных продуктов реакции. 

Механизм ферментативного  катализа. 

В механизме  ферментативного катализа различают 3 стадии: 

А. Образование  фермент-субстратного комплекса 

Субстрат присоединяется к участку молекулы фермента, который  называется активным центром, в нем  различают якорные участки. Соединение идет за счет связей, характер которых  зависит от химической природы субстрата. Например, если в молекуле субстрата имеются заряженные группы, то образование комплекса возможно за счет электростатического взаимодействия (ионных связей). Если субстрат не имеет заряженных групп, то соединение субстрата с ферментом идет за счет возникновения водородных связей. Возможны и гидрофобные взаимодействия между субстратом и активным центром фермента. Место, куда прикрепляется субстрат, находится на поверхности молекулы фермента. Таких участков может быть 2-3, они находятся на определенном расстоянии друг от друга. Пространственная структура активного центра имеет сродство не только к своему субстрату, но от нее зависит каким превращениям подвергнется субстрат. 

Б. Образование  комплекса фермент-продукты реакции. 

Функционально активные группы активного центра фермента действуют на субстрат, дестабилизируя связи. При таком взаимодействии изменяется конфигурация субстрата, происходит его деформация, поляризация молекулы субстрата, растяжение связей между отдельными участками субстрата, перераспределение электронов, что приводит к изменению расположения электрического заряда, к снижению энергии активации, и субстрат распадается. Эта стадия кратковременна и лимитирует скорость всего процесса. 

В. Распад комплекса  фермент-продукты реакции с выделением свободного фермента. Третья стадия более медленная, от нее зависит скорость всей реакции. Таким образом, выявлено, что в механизме действия ферментов большое значение имеет изменение структуры субстрата, приводящее к снижению энергии активации. Величины энергии активации у различных субстратов разные. В частности, для разложения пероксида водорода необходима энергия в 75,3 кДж/мол. Использование катализатора платины снижает эту величину до 54,1 кДж/мол, а для разрушения перекиси водорода каталазой требуется всего 18 кДж/мол, т. е. более чем в 4 раза уменьшилась энергия активации. 

Общие свойства ферментов. 

Общие свойства ферментов одновременно являются и  отличием ферментов от неорганических катализаторов: 

ферменты имеют  белковую природу, поэтому обладают свойствами, характерными для белков; 

ферменты имеют  сложное строение; 

ферменты обладают высокой специфичностью, как субстратной, так и специфичностью действия; 

ферменты имеют  высокую биологическую активность, что обусловлено высоким сродством фермента к субстрату, и они гораздо сильнее снижают энергию активации. Единица измерения активности фермента - катал; 

ферменты действуют  в мягких условиях ( при t° 37-45°, давлении 1 атм.); 

ферменты - это  катализаторы с регулируемой активностью. 

Сложное строение ферментов. Простые и сложные ферменты. 

По строению различают ферменты-протеины, однокомпонентные и ферменты - протеиды, двухкомпонентные. 

К группе ферментов-протеинов  относят ферменты, построенные по типу простых белков, в отличие  от которых фермент имеет активный центр. Наличие в их молекуле активного центра обеспечивает каталитическую активность фермента. 

Активный центр - это уникальная для каждого фермента совокупность функциональных групп  аминокислотных остатков, расположенных  на поверхности ферментов и строго ориентированных в пространстве за счет третичной и иногда четвертичной структуры ферментов. Таким образом, в состав активного центра входят свободные аминогруппы ДАМК, карбоксильные группы МАДК, гидроксильные группы серина и треонина, гуанидиновая группа аргинина, тиоэфирная группа метионина, тиогруппа цистеина, ароматическое кольцо фенилаланина, кольцо индола триптофана, кольцо имидазола гистидина, неполярные группы валина, лейцина, изолейцина. Активный центр имеет два участка: а) субстратный (контактный или якорная площадка), обуславливающий субстратную специфичность фермента и обеспечивающий его взаимодействие с субстратом; б) каталитический центр, ответственный за химические преобразования субстрата, который обуславливает специфичность действия фермента. 

Применение ферментов  в медицине.

Ферментные препараты  широко используют в медицине. Ферменты в медицинской практике находят  применение в качестве диагностических (энзимодиагностика) и терапевтических (энзимотерапия) средств.

Кроме того, ферменты используют в качестве специфических реактивов для определения ряда веществ. Так, глюкозооксидазу применяют для количественного определения глюкозы в моче и крови. Фермент уреазу используют для определения содержания количества мочевины в крови и моче. С помощью различных дегидрогеназ обнаруживают соответствующие субстраты, например пируват, лактат, этиловый спирт и др.