Сырье для молочной промышленности

Глава 1. Сырье для молочной промышленности (1.1-1.5)

1.1. Виды молочного  сырья 

Сырьем для  производства молочных продуктов являются цельное натуральное коровье  молоко, сливки, вторичное молочное белково-углеводное сырье.

Цельное молоко — это основной вид молочного  сырья для производства молочных продуктов. Высокая пищевая ценность молока обусловлена оптимальным  содержанием в нем белков, жиров, углеводов, минеральных веществ  и витаминов. Соотношение и форма, в которой компоненты присутствуют в молоке, способствуют их хорошей  переваримости и усвояемости. В  настоящее время известно более 200 различных компонентов молока.

Главные из них  — вода, белки, жиры, углеводы, минеральные  вещества, второстепенные — витамины, ферменты, гормоны, фосфатиды и т. д. Кроме того, в молоке могут быть обнаружены посторонние вещества (антибиотики, тяжелые металлы, радионуклиды, афлатоксины  и др.), попавшие туда различными путями.

Наряду с цельным  молоком в качестве молочного  сырья для производства молочных продуктов используют сливки, полученные сепарированием цельного молока, обезжиренное молоко, пахту и молочную сыворотку.

При сепарировании  или нормализации в потоке цельного молока в качестве основного (при  сепарировании) или побочного (при  нормализации в потоке) продукта получают сливки с разной массовой долей жира. Большая часть молочного жира концентрируется в сливках. Но не это придает им основную биологическую  ценность. В сливки переходят белково-лецитиновые  комплексы, а также биологически активные компоненты молочного жира — незаменимые полиненасыщенные жирные кислоты, такие, как линолевая, линоленовая, арахидоновая, которые  способствуют нормализации холестеринового  обмена и тем самым предупреждению развития атеросклероза у человека.

Сливки используют в качестве ценного молочного  сырья при производстве высокожирных молочных продуктов (питьевых сливок, сметаны, масла и др.).

При сепарировании  цельного молока кроме сливок получают обезжиренное молоко, в которое переходят  основная часть белковых веществ, лактоза, минеральные вещества и часть  биологически активных веществ молока, кроме жирорастворимых витаминов.

Массовая доля сухих веществ в обезжиренном молоке составляет около 9%. Молочный жир  представлен лишь 0,05% в основном в виде мелких жировых шариков, попавших в плазму молока при сепарировании. Обезжиренное молоко рекомендуется  использовать в качестве сырья для  производства диетических пищевых  молочных продуктов и кормовых целей.

Пахта образуется при выработке всех видов коровьего  масла из сливок. Особая ценность пахты  заключается в том, что в нее  из сливок переходят липотропные  вещества: фосфатиды и лецитин, участвующие в нормализации жирового и холестеринового обменов в организме. Пахта содержит полноценные молочные белки, лактозу, минеральные вещества и биологически активные вещества.

Содержание молочного  жира (0,5%) в пахте ниже, чем в  цельном молоке, но выше, чем в  обезжиренном. Пахта, так же как и  обезжиренное молоко, является ценным сырьем при производстве молочных продуктов. Кроме того, ее используют для нормализации молочного сырья по массовой доле жира при производстве многих молочных продуктов. Молочная сыворотка —  побочный продукт, получаемый при производстве сыра, творога и казеина.

В зависимости  от способа производства она имеет  некоторые различия в составе, однако в среднем в ней содержится около половины сухих веществ  цельного молока. Это позволяет применять  молочную сыворотку для получения  сывороточных белков и молочного  сахара — продуктов, используемых в  пищевом, молочном, косметическом и  других производствах. Есть и другие способы применения молочной сыворотки, в том числе непосредственно  для выработки из нее напитков.

Молочное сырье  имеет качественную характеристику, обусловленную составом, свойствами, пищевой, биологической и энергетической ценностью.

1.2. Характеристика молочного  сырья 
Энергетическая ценность молочного сырья обусловлена входящими в его состав компонентами (жирами, белками, углеводами и минеральными веществами). 
Энергетическую ценность Е (кДж) в расчете на 1000 г молочного сырья можно рассчитать по следующей формуле: 
Е=(39Ж+ 17,2Б+ 16,7У) 10, 
где Ж — массовая доля жира;  
Б — массовая доля белка;  
У — массовая доля углеводов;  
39; 17,2; 16,7 —энергетическая ценность 1 г соответственно жира, белка, углеводов;  
10 — коэффициент пересчета на 1000 г молочного сырья. 
Усредненная энергетическая ценность молочного сырья (кДж): цельное молоко —2805, обезжиренное молоко — 1440, пахта — 1599, молочная сыворотка — 1013.

1.2.1. Состав молочного  сырья 
Химический состав молочного сырья (усредненные данные) представлены в табл. 1. 
Таблица 1. Химический состав молочного сырья, %

*Массовая доля  жира 35% 
Вода. В молоке содержится 85–89% воды. Вода выполняет различные функции и играет важную роль в биохимических процессах, происходящих при производстве молочных продуктов. Вода обладает свойством образовывать упорядоченную тетраэдрическую структуру. В такой структуре каждая молекула воды окружена четырьмя другими молекулами воды. Образование упорядоченной структуры объясняется поляризованностью молекулы воды — каждый из двух атомов водорода молекулы обладает частичным положительным зарядом, а атом кислорода несет частичный отрицательный заряд. Следовательно, молекула воды представляет собой электрический диполь. Дипольные молекулы воды могут ориентироваться и связываться как друг с другом, так и с другими молекулами. 
Большая часть воды в молоке (83,5–84%) находится в свободном состоянии (свободная вода) и может принимать участие в химических реакциях. Такая вода представляет собой раствор различных органических и неорганических веществ (углеводов, солей и т.д.). Ее можно удалить из молока при сгущении или сушке.  
Меньшая часть воды (3–3,5 %) находится в связанном состоянии (адсорбционно-связанная вода). Она удерживается силами межмолекулярного притяжения около поверхности коллоидных частиц (белков, фосфолипидов, полисахаридов). Гидратация белковых молекул обусловлена наличием на их поверхности полярных групп (гидрофильных центров). К последним относят карбоксильные, аминные, гидроксильные и другие группы. При адсорбировании диполи воды располагаются несколькими слоями вокруг гидрофильных центров белковой молекулы. 
Первый слой (ориентированные неподвижные молекулы воды, прочно связанные с белком) называют гидратной, или водной, оболочкой. От свойств гидратных оболочек зависит стабильность белковых частиц и жировых шариков молока. Последующие слои молекул воды связаны с белком менее прочными связями. По количеству адсорбционно-связанной воды обычно судят о гидрофильности белков, под которой понимают способность связывать воду первого и последующего слоев. 
Адсорбционно-связанная вода по своим свойствам заметно отличается от свободной воды. Она не замерзает при низких температурах (ниже –40°С), не растворяет лактозу, соли и т.д., ее нельзя удалить при сгущении и сушке. 
Особая форма связанной воды — химически связанная вода. Это так называемая кристаллизационная вода. В молоке она связана с кристаллами молочного сахара. 
Белки. В процессах обмена и построения веществ, присущих живому организму, главенствующее положение занимают белки. Как составная часть живой клетки белки являются основой всех живых организмов и выполняют множество функций: структурную, транспортную, защитную, каталитическую, гормональную и др. 
В коровьем молоке белки составляют приблизительно четвертую часть общего содержания сухих веществ молока (в среднем 3,2 %). В состав молока входят три группы белков: казеин — около 80 % всех белков молока; сывороточные белки — около 20 % белковых веществ молока; белки оболочек жировых шариков — около 1 % всех белков молока. Основные фракции белков молока приведены в табл. 2. 
Таблица 2. Состав и содержание белков в коровьем молоке

Степень чистой утилизации молочных белков в организме  человека составляет 75%. 
Основа белковых молекул — аминокислоты, соединенные между собой пептидными связями. Известно более 20 аминокислот, 18 из них обнаружены в молочном белке, в том числе 8 незаменимых, т. е. не синтезируемых в организме человека. Большая часть из них (метионин, триптофан, изолейцин, фенилаланин, валин, лейцин) в белке молока содержится в количествах, значительно превышающих их содержание в белках мяса, рыбы и растительных продуктов. 
В белках молока содержатся углерод, кислород, водород, азот, фосфор и сера. Однако определяющими для характеристики белков являются азот, сера и фосфор. 
Казеины. Основной белок молока по количеству и технологическому значению — казеин. Его содержание в молоке колеблется от 2,3 до 2,9 %. Казеин представляет собой комплекс более 30 фракций, основными из которых являются αS1-(38 %), αS2-(10%), β-(39 %) и æ-(13%) казеины. Индекс Sозначает, что эта фракция казеина осаждается под действием ионов кальция, цифры 1 и 2 показывают, что существуют еще более мелкие, второстепенные фракции. Фракции казеина имеют массу от 19 000 до 25 000, различный аминокислотный состав, генетически изменчивые варианты, различающиеся одним или двумя аминокислотными остатками в полипептидной цепи, а также отношением к ионам кальция и сычужному ферменту. 
Кроме того, в молоке содержатся производные, или фрагменты, главных фракций казеина, образующиеся в результате расщепления последних под действием протеолитических ферментов молока. Например, фрагментом (β-казеина является γ-казеин. Нормальное свежее молоко содержит около 3% γ-казеинов, но их количество может достигать 10% и более при заболевании животных маститом, в конце лактации, в процессе длительного хранения молока при 2 — 4°С и т. д. При значительном содержании γ-казеинов в молоке ухудшаются его технологические свойства, в частности, молоко не свертывается сычужным ферментом, что не позволяет использовать его в производстве творога и сыра. 
Все фракции казеина — фосфопротеиды, т. е. содержат остатки фосфорной кислоты, присоединенные к серину моноэфирной связью. Этим определяется их чувствительность к ионам кальция. αS2-Казеин содержит 11 остатков серинфосфата, αS1-казеин—8, (β-казеин — 5 и æ-казеин — 1. Наиболее чувствительны к ионам кальция первые три фракции казеина. В их присутствии они образуют кальциевые мостики, агрегируют и выпадают в осадок. 
æ-Казеин является фосфогликопротеидом, не чувствителен к ионам кальция, поэтому, располагаясь на поверхности мицеллы казеина, выполняет защитную функцию по отношению к αS2- и β-казеинам. æ-Казеин содержит углеводы и чувствителен к сычужному ферменту, под действием которого распадается на гидрофобный пара-æ-казеин (выпадающий в осадок) и гидрофильный гликомакропептид (остающийся в растворе и отделяющийся вместе с сывороткой). 
По определению Кинселлы, казенны — это группы гетерогенных фосфопротеидов, самоассоциирующихся в мицеллы в присутствии кальция, цитратов и фосфатов. Главными белковыми компонентами казеиновых мицелл являются αS1-, αS2-, β- и æ-казеины, основными минеральными компонентами — кальций и фосфор. В небольших количествах мицеллы содержат цитрат, магний, калий и натрий. Углеводная часть казеиновых мицелл представлена сиаловой кислотой, галактозой и галактозамином. Кальций и фосфор в казеиновых мицеллах содержатся в двух формах: неорганический кальций входит в состав коллоидного фосфата и цитрата кальция, органический кальций присоединен к фосфатным и карбоксильным группам казеина. Ионы кальция взаимодействуют с остатками фосфорной кислоты, соединяясь с одной или двумя ее гидроксильными (ОН-) группами; кроме того, они присоединяются к карбоксильным группам (СОО-) казеина. Во втором случае кальций имеет свободную связь и может образовывать кальциевый мостик между расположенными друг против друга серинфосфатными группами двух молекул казеина: 
2R—COOH + Са2+ → 2R—COOCa+ + 2Н+; 
2R—COOH + Са2+ → R—COO—Ca—ООС—R + 2Н+. 
Такой кальций играет определенную роль при образовании казеиновых мицелл и называется структурообразующим, так как объединяет две молекулы казеина. Кальциевые мостики способствуют агрегации коллоидных частиц казеина при сычужной и кальциевой коагуляции. Фосфор коллоидного фосфата кальция, так же как и кальций, считают неорганическим фосфором, а фосфор, входящий в состав казеина, —органическим фосфором. Соединять молекулы казеина между собой наподобие кальциевых мостиков может и неорганический фосфор в виде коллоидного фосфата кальция, который наряду с ионами кальция может присоединяться к серинфосфатным группам молекул казеина. 
Комплекс органического кальция с казеином называется казеинатом кальция, а комплекс казеината кальция с коллоидным фосфатом кальция — казеинаткальцийфосфатным комплексом (ККФК).  
Мицеллы ККФК представляют собой почти сферические, рыхлые, пористые, сильно гидратированные частицы со средним диаметром около 100 нм (1 нм = 10-9м). Они состоят из субмицелл, соединенных друг с другом с помощью коллоидного фосфата кальция, гидрофобных и электростатических взаимодействий, водородных и других связей. Сами субмицеллы состоят из молекул казеината кальция. Субмицеллы объединяются в результате гидрофобных и электростатических взаимодействий таким образом, что на поверхности образовавшейся мицеллы располагается æ-казеин, гидрофобные N-концевые участки которого направлены к ядру, а гидрофильные С-концевые участки с углеводами — в окружающую среду. Внутри казеиновой мицеллы концентрируются чувствительные к ионам кальция αS1-, αS2- и β- казеины. Последние являются дифильными соединениями, т. е. в одной и той же молекуле содержат строго ограниченные полярные (гидрофильные) и неполярные (гидрофобные) участки. 
Согласно расчетам Немети и Шераги гидрофобные взаимодействия усиливаются при повышении температуры до 60°С, а затем начинают ослабевать. При температуре ниже 5°С гидрофобные взаимодействия будут минимальными. 
Взаимодействие разноименно заряженных групп под действием электростатических сил обычно не играет существенной роли в стабилизации белковых мономеров и полимеров. В водных растворах ионизированные группы окружены диполями воды и взаимодействие между ними ослаблено. Однако одновременное притяжение многих ионизированных групп при взаимодействии участков белковых субъединиц, усиленных гидрофобным окружением, может создавать довольно сильную электростатическую стабилизацию белков или способствовать их агрегированию. 
Особый интерес представляют электростатические взаимодействия между фосфатными и карбоксильными группами фракций казеина и катионом Са2+. Играющий роль мостику при соединении двух фосфатных групп казеина кальций способствует снижению его отрицательного заряда. При этом появляется возможность для гидрофобного взаимодействия субмицелл, что способствует их агрегации. 
Водородные и дисульфидные связи присутствуют в субмицеллах в незначительных количествах и не влияют на стабилизацию субмицелл. Поэтому можно сделать вывод, что главную роль в формировании и стабилизации субмицелл и мицелл казеина играют гидрофобные взаимодействия, определенное значение имеют также и электростатические взаимодействия. 
Сывороточные белки. Наряду с казеином в молоке содержатся так называемые сывороточные белки, т. е. белки, остающиеся в сыворотке после осаждения казеина в изоэлектрической точке. Они составляют около 20% всех белков молока. К ним относятся β-лактоглобулин (52%), α-лактальбумин (23%), иммуноглобулины (16%), альбумин сыворотки крови (8%), лактоферрин и другие минорные белки (1%). Сывороточные белки содержат больше незаменимых аминокислот, чем казеин, поэтому с точки зрения физиологии питания их следует считать наиболее полноценными. В сывороточных белках серы больше, чем в казеине. Технологическое значение имеет сера, образующая свободные сульфгидрильные группы. Наличие серы в сывороточных белках обусловлено присутствием серосодержащих аминокислот — метионина, цистина, цистеина. Они влияют на изменения белков в процессе переработки, например на денатурацию и органолептические показатели при тепловой обработке. 
Сывороточные белки характеризуются равномерным распределением полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи, низким содержанием пролина, поэтому имеют компактную глобулярную конформацию со значительной спирализацией цепей и средним диаметром от 15 до 50 нм. Из-за малого размера их количество в молоке превышает число казеиновых мицелл приблизительно в 1500 раз. 
Свойства белков. При производстве кисломолочных продуктов и сыров используют способность белков к коагуляции и денатурации. Белки молока в водных растворах находятся в виде коллоидных частиц, размеры которых колеблются от 1 до 200 нм. Устойчивость коллоидных систем обусловлена наличием на поверхности частиц электрического заряда и гидратной оболочки. Изменение электрического заряда и нарушение гидратной оболочки приводят к осаждению (коагуляции) частиц. Глобулярные белки, к которым принадлежит и казеин, за счет преобладания в них остатков кислых аминокислот приобретают в растворах избыток отрицательных зарядов. При определенных условиях (нагревании молока, увеличении концентрации ионов водорода и кальция вследствие введения кислот и хлорида кальция) отрицательный заряд казеина можно снизить. Величина рН, при которой наблюдается равенство положительных и отрицательных зарядов, называется изоэлектрической точкой. У казеина изоэлектрическая точка находится в пределах рН 4,6–4,7. При этом значении рН белковые частицы теряют способность передвигаться в электрическом поле. Гидратация казеина в таких условиях проявляется слабо, и наблюдается самая низкая его стабильность. Силы электрического отталкивания между белковыми молекулами в этой точке минимальные. Это приводит к тому, что белки в изоэлектрической точке агрегируют (укрупняются) и коагулируют (выпадают в осадок). При коагуляции происходит обратимое осаждение белков, т. е. при определенных условиях их снова можно перевести в нативное состояние. Свойство казеина осаждаться в изоэлектрической точке используют при производстве всех кисломолочных продуктов и сыров. 
Денатурация белков молока может быть вызвана воздействием высоких температур; давлением и напряжением сдвига; ультрафиолетовым или ионизирующим излучениями; действием ферментов, органических растворителей (спирт, ацетон), химических веществ, реагирующих с функциональными группами на поверхности белка, и другими факторами. Денатурация — это изменение структуры белка по сравнению с его нативным состоянием. Результат денатурации — развертывание третичной и вторичной структур и высвобождение расположенных внутри них функциональных групп. Разрыв гидрофобных связей, поддерживающих третичную и вторичную структуры белков, ведет к развертыванию нативной специфической структуры молекул белков и образованию произвольной конфигурации. Связи, ранее поддерживающие структуру, высвобождаются и могут по-новому ориентироваться. Функциональные группы, которые первоначально размещались внутри глобул белков, а теперь также участвуют в формировании связей, вступают во взаимодействие с другими молекулами белка. При этом белок теряет растворимость, агрегирует и коагулирует. 
Денатурация молочных белков, вызванная нагреванием, действием ферментов и условиями хранения, создает ряд проблем в практике молочной промышленности, так как при этом часто снижается качество готовой продукции. 
Тепловой денатурации в основном подвержены сывороточные белки. Самым нестабильным при нагревании является β-лактоглобулин. При нагревании молока до 60°С β-лактоглобулин распадается на мономеры, которые при дальнейшем нагревании агрегируют за счет образования —S—S— связей: 
R—SH + HS—R → R—S—S—R + Н2. 
Тепловая денатурация β-лактоглобулина приводит к коагуляции агрегированного белка (он коагулирует почти полностью при 85–100°С). Кроме того, β-лактоглобулин образует комплексы с æ-казеином казеиновых мицелл и осаждается вместе с ними при коагуляции казеина. Этот комплекс значительно уменьшает воздействие на æ-казеин сычужного фермента и снижает термоустойчивость белков молока. 
Термолабильными являются также иммуноглобулины, которые денатурируют при температуре выше 70°С. Самым термоустойчивым из сывороточных белков является а-лактальбумин. Он содержит четыре дисульфидные связи (—S—S—) в отличие от β-лактоглобулина, который содержит две дисульфидные связи и одну свободную сульфгидрильную группу (SH-). Большая устойчивость α-лактальбумина к нагреванию обусловливается обратимостью денатурированного белка: после охлаждения наблюдается восстановление его нативной структуры за счет самопроизвольного повторного свертывания цепей. Этот процесс называют ренатурацией. 
В процессе денатурации пептидные связи сохраняются, вследствие чего первичная структура белков не изменяется. Если пептидная связь разрывается, белок распадается. Денатурация либо предшествует распаду белка, либо непосредственно связана с ним. При производстве молочных продуктов на белок воздействуют молокосвертывающие ферменты (сычужный фермент или пепсин), а также ферменты микробного происхождения. При распаде белков происходит гидролиз пептидных связей, в результате чего образуются вначале протеозы, пептоны, полипептиды, олигопептиды, затем аминокислоты и, наконец, вторичные продукты распада — аммиак, амины, сероводород. Разрыв пептидных связей и образование свободных аминокислот при гидролизе (расщеплении) полипептидов играет большую роль при созревании сыров, производстве кисломолочных продуктов и т. д. 
Источником биологически активных пептидов, в частности гликомакропептидов, является казеин молока. Под действием химозина они отщепляются от æ-казеина и способствуют формированию белковых сгустков высокой степени дисперсности, определяющей высокую скорость гидролиза αS- и β-казеинов. 
По физиологическим свойствам к гликомакропептидам близки фосфопептиды, отщепляемые от αS1-казеина в тонком отделе кишечника во время пищеварения, а также компоненты протеозопептонов, образующиеся из β-казеина. Данные фрагменты казенное устойчивы к дальнейшему протеолитическому расщеплению, образуют растворимые комплексы с кальцием и способствуют абсорбции кальция и фосфора в кишечнике. 
При гидролизе белков молока в желудочно-кишечном тракте могут образовываться экзоморфины или морфиноподобные (болеутоляющие) пептиды. Предполагают, что экзоморфины поступают в кровь и принимают участие в изменении общего гормонального фона организма. По мнению исследователей, β-казоморфины, являющиеся фрагментами β-казеина, в кишечнике при дальнейшем ферментативном гидролизе могут давать гексапептиды и более мелкие пептиды, обладающие свойствами иммуномодуляторов, т.е. веществ, стимулирующих развитие иммунных систем новорожденного. Они могут повышать фагоцитарную активность макрофагов и устойчивость организма к некоторым инфекциям. 
В последнее десятилетие ведутся исследования еще одного белка, найденного в молоке и названного ангиогенином. Белок способствует росту кровеносных сосудов, ускоряет заживление ран, ожогов. Изучением функциональной роли ангиогенина, методов выделения его из молока и молочной сыворотки занимаются ученые кафедры технологии молока и молочных продуктов Московского государственного университета прикладной биотехнологии (МГУПБ) совместно с институтом биохимии РАН им. А. Н. Баха. 
Итак, белки молока являются белками высокой биологической ценности как по составу аминокислот, так и по скорости переваримости в желудочно-кишечном тракте и другим важным биохимическим и физиологическим свойствам. Кроме того, пищевая ценность молочных белков повышается благодаря связям белковых молекул с липидами, витаминами и минеральными веществами. 
Липиды. Такое название носят жиры и жироподобные вещества, обладающие одинаковыми физико-химическими свойствами. Молочный жир представляет собой сложный комплекс, состоящий из простых липидов (триглицериды, диглицериды, мо-ноглицериды), фосфолипидов, веществ, сопутствующих жиру (стерины, каротин, жирорастворимые витамины, каротиноиды), а также свободных жирных кислот. 
Жиры служат энергетическим материалом, выполняют функции запасных и защитных веществ; фосфолипиды являются структурными элементами мембран клеток. 
Простые липиды. Содержание молочного жира в молоке колеблется от 2,8 до 5%. По химическому составу он представляет собой смесь глицеринов: три-, ди- и моноглицеридов. Основная доля приходится на триглицериды — 97%, которые подразделяют на тринасыщенные (44–48%), динасыщенно-мо-ноненасыщенные (47–52%), мононасыщенно-диненасыщенные, триненасыщенные (отсутствуют). На долю ди- и моноглицеридов приходится 1,5%. В состав молочного жира входит свыше 100 жирных кислот, основные из которых представлены в табл. 3. 
Таблица 3. Основные жирные кислоты молочного жира

Зимой в молочном жире увеличивается количество тринасыщенных  и динасыщенно-мононенасыщенных триглицеридов. Летом их содержание снижается и  возрастает количество легкоплавких триглицеридов, содержащих ненасыщенные жирные кислоты. 
Ненасыщенные жирные кислоты более реакционноспособны, чем насыщенные, из-за чего подвержены воздействию ферментов, поэтому масло, выработанное из летнего молока, хуже хранится, быстрее подвергается порче во время хранения, чем масло из зимних молока и сливок, имеет колющуюся консистенцию. В «летнем» масле из-за полноценного состава консистенция более пластичная. 
Триглицериды молочного жира — гетерогенные вещества. Кислоты, входящие в состав триглицеридов, значительно влияют на их свойства. В зависимости от природы компонентов различают насыщенные и ненасыщенные триглицериды. 
Насыщенные жирные кислоты молочного жира определяют такие его свойства, как способность к плавлению, а следовательно, его консистенцию, вкус и запах. Температуры плавления и отвердевания служат важными физическими характеристиками для молочного жира. Температурой плавления молочного жира считают температуру, при которой он переходит в жидкое состояние. Она зависит от общего числа атомов углерода в цепи жирных кислот и от четного или нечетного их содержания. Температурой отвердевания считают температуру, при которой молочный жир отвердевает. 
На плавление жира влияют вид жирных кислот, распределение их в триглицеридах и полиморфные формы кристаллов жира. 
Триглицериды с ненасыщенными низкомолекулярными кислотами характеризуются более высокой температурой плавления, чем триглицериды с насыщенными высокомолекулярными кислотами. Температура плавления понижается по мере увеличения содержания ненасыщенных жирных кислот в триглицеридах. Разные полиморфные формы кристаллов молочного жира имеют разную температуру плавления, так как они отличаются друг от друга расположением молекул в кристаллической решетке. 
Насыщенные жирные кислоты с числом атомов углерода до 8 остаются при комнатной температуре жидкими. С увеличением относительной молекулярной массы жирных кислот повышается и температура их плавления. Жирные кислоты с нечетным числом атомов углерода обладают более низкой температурой плавления и кипения, чем жирные кислоты, у которых четное число атомов углерода. 
Чрезвычайно низкая температура плавления жирных кислот с числом атомов углерода от одного до пяти объясняется наличием водородных мостиков. С увеличением длины цепи температура плавления повышается, плотность увеличивается, диссоциация становится незначительной и сила кислоты уменьшается. 
В отличие от всех других жирных кислот молочного жира масляная кислота полностью растворяется в воде, а капроновая кислота — частично, поэтому их можно титровать основаниями в водном растворе. Это свойство лежит в основе метода определения числа жира — числа Рейхерта-Мейсля. Число Рейхерта-Мейсля характеризует содержание в жире растворимых в воде жирных кислот (масляной и капроновой). Молочный жир в отличие от других жиров имеет высокое число Рейхерта-Мейсля, что позволяет на практике по его величине судить о натуральности молочного жира. 
Молекулярный состав молочного жира характеризует число омыления. Чем больше это число, тем больше в нем содержится низкомолекулярных жирных кислот. Число омыления определяется количеством миллиграммов едкого кали, которое необходимо для омыления 1 г молочного жира. 
Физические и химические свойства молочного жира определяются в основном наличием ненасыщенных жирных кислот, которые характеризуются следующим: