Классификация ферментов

Министерство  сельского хозяйства РФ

Департамент научно-технологической политики и  образования

ФГОУ  ВПО «Санкт-Петербургская Государственная  Академия Ветеринарной Медицины» 

Кафедра биохимии 
 
 
 
 

РЕФЕРАТ

  по Биохимии:

«Классификация  ферментов» 
 
 
 
 
 
 

     Проверил: доц. Каф. ИиЭТ, кфн 
 

     Выполнила:

     Студентка 1 курса, 4 группы, ФВМ

     Колотьева Л.А. 
 
 
 

Санкт-Петербург

2011 
 

1.ВВЕДЕНИЕ

Современные классификация  и номенклатура ферментов были разработаны  Комиссией по ферментам Международного биохимического союза и утверждены на V Международном биохимическом конгрессе в 1961 г. в Москве. 

Необходимость систематики номенклатуры диктовалась  прежде всего стремительным ростом числа вновь открываемых ферментов, которым разные исследователи присваивали  названия по своему усмотрению. Более того, одному и тому же ферменту часто давали два или несколько названий, что вносило путаницу в номенклатуру. Некоторые названия ферментов вообще не отражали тип катализируемой реакции, а при наименовании фермента исходили из названия субстрата, на который действует фермент, с добавлением окончания -аза: в частности, амилазы (ферменты, гидро-лизирующие углеводы), липазы (действующие на липиды), протеиназы (гидролизирующие белки) и т.д. 

До 1961 г. не было и единой классификации ферментов. Трудности заключались в том, что разные исследователи за основу классификации ферментов брали различные принципы. Комиссией были рассмотрены 3 принципа, которые могли служить основой для классификации ферментов и их обозначения. Первый принцип – химическая природа фермента, т.е. принадлежность к флавопротеинам, пиридоксальфосфатпротеинам, гемо-протеинам, металлопротеинам и т. д. Однако этот принцип не мог служить общей основой для классификации, так как только для небольшого числа ферментов известны простетические группы, доступные идентификации и прямому определению. Второй принцип – химическая природа субстрата, на который действует фермент. По этому принципу трудно классифицировать фермент, так как в качестве субстрата могут служить разнообразные соединения внутри определенного класса веществ (белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты) и бесчисленное множество промежуточных продуктов обмена. В основу принятой классификации положен третий принцип – тип катализируемой реакции , который является специфичным для действия любого фермента. Этот принцип логично использовать в качестве основы для классификации и номенклатуры ферментов. 

Таким образом, тип катализируемой химической реакции  в сочетании с названием субстрата (субстратов) служит основой для  систематического наименования ферментов. Согласно Международной классификации, ферменты делят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы)  

2.КЛАССИФИКАЦИЯ

1)ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ,  класс ферментов, катализирующих  обратимые окислит.-восстановит.  р-ции, в к-рых происходит перенос  восстановит. эквивалентов (двух  атомов Н, двух электронов или  гидрид-иона Н-) от восстановителя (спе-цифич. субстрат р-ции) к  окислителю (относительно не-специфич. субстрат) 

Подклассы оксидоредуктаз (их 17) сформированы по типу окисляемого  в-ва (восстановителя), подподклассы - по типу окислителя (акцептора восстановит. эквивалента). Оксидоредуктазы всех подподклассов, для к-рых акцептором служит не О2, а любое др. соед., наз. дегидрогеназами, или редуктазами, если акцептор О2- оксидазами. В тех случаях, когда атом О включается в состав субстрата, ферменты наз. оксигеназами (при включении в молекулу одного атома О монооксиге-назами, двух атомов О-диоксигеназами), если атом О включается в виде группы ОН-гидроксилазами. 

К оксидоредуктазам относится большая группа ферментов (ок. 20% от общего их числа). Многие оксидоредуктазы (ок. 170 ферментов) в качестве акцепторов используют никотинамидные коферменты (см. Ниацин)-никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и никотин-амидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ). Эти дегидрогена-зы (напр., алъдегиддегидрогеназа, лактатдегидрогеназа)выполняют важные ф-ции, участвуя в гликолизе, дыхании, брожении, а также на начальном этапе окислит, распада аминокислот при деградации белков. Нек-рые дегидрогена-зы аминокислот (напр., глутаматдегидрогеназа)могут катализировать синтез аминокислот, участвуя в ассимиляции NH3 микроорганизмами и растениями. Считается, что восстановит. эквиваленты от восстановленного НАД (т. е. от НАДН) переносятся в клетке на О2 через дыхат. цепь переноса электронов (см. Окислительное фосфорилирование), где своб. энергия этих эквивалентов расходуется для запасания энергии в виде макроэргич. связи АТФ; восстановит. эквиваленты НАДФН расходуются для биосинтетич. целей. 

Ряд дегидрогеназ в качестве акцептора содержит химически  прочно связанный с ферментом  флавинмононуклеотид или флавинадениндинуклеотид (соотв. ФМН и ФАД; см. Рибофлавин). В таких флавопротеидах ФМН или ФАД восстанавливаются в результате окисления НАДН или НАДФН, а затем передают восстановит. эквиваленты др. компонентам цепи переноса электронов при дыхании, напр. цитохромам или непосредственно на О2. Др. продукт р-ций, катализируемых флавопротеидными оксидоредуктазами,-Н2О2. Ферменты, использующие Н2О2 в качестве акцепторов восстановит. эквивалентов (напр., каталаза), иаз. пероксидазами. (См. также Глутатионредуктаза, Липоксигеназы, Монофенол-монооксигеназы, Нитратредуктазы, Рибонуклеозид-дифос-фат-редуктазы, Сукцинатдегидрогеназа, Супероксиддисму-тазы, Тетрагидрофолатдегидрогеназа, Трансгидроге-наза, Цитохром-с-оксидаза.) 

2)ТРАНСФЕРАЗЫ,  класс ферментов, катализирующих  перенос фрагментов молекул (напр., метила, ацетила, гликозила) с  одного соед. (донора) на др. соед. (акцептор). Во мн. случаях промежут. донором является кофермент, присоединяющий группу, подлежащую переносу. 
 

Подклассы трансфераз (их 8) различают по характеру групп, переносимых на акцептор. К подклассу  трансфераз, катализирующих перенос одноуглеродных фрагментов, относятся метил-трансферазы, трансферазы гидроксиметильных, формальных и др. родственных групп, карбоксил- и карбамоилтрансферазы и др. Перенос группы СН3 осуществляется, напр., с 5-метил-тетрагидрофолиевой к-ты (см. Фолацин) на гомоцистеин HSCH2CH2CH(NH2)COOH на последней стадии биосинтеза метионина. Универсальный донор групп СН3 при трансметилировании - S-аденозилметионин - субстрат метил-трансфераз, модифицирующих нуклеиновые к-ты; эти ферменты играют важную роль в функционировании генетич. аппарата клетки. Известны также трансферазы, катализирующие метилирование жирных к-т, ненасыщ. фосфолипидов, полисахаридов и др. Многие трансферазы, катализирующие перенос гидроксиметильных и формильных остатков (напр., серин-гидрокси-метилтрансфераза), содержат в качестве кофермента пирид-оксальфосфат (см. Витамин В6). Универсальные доноры в этих р-циях-5,10-метилен- или 5-формилтетрагидрофо-лиевая к-та. Донор карбамоильного остатка для многих трансфераз -карбамоилфосфат (HO)2P(O)OC(O)NH2 (метаболит в биосинтезе уридиновой к-ты и аргинина). Наиб. исследованный фермент этого подкласса - аспартат-карбамоилтрансфера-за, катализирующая биосинтез К-карбамоил-L-аспарагино-вой к-ты (осн. метаболита в синтезе пиримидиновых оснований). 

В отдельный подкласс объединяют трансферазы, катализирующие перенос альдегидных и кетонных групп (фрагментов молекул углеводов). В него входит, напр., транскетолаза, переносящая фрагмент НОСН2С(О) в пентозофосфатном цикле. 

Подкласс трансфераз составляют ацилтрансферазы, катализирующие перенос ацильной группы с образованием эфиров и амидов. Донором в этих р-циях обычно является ацилкофер-мент А (см. Пантотеновая кислота). Р-ции, катализируемые этими трансферазами, наиб. характерны для метаболизма жирных к-т. Акцепторами ацетила (донор ацетилкофермент А) м. б. аминокислоты, глюкозамин, остаток фосфорной к-ты и др. 

Нек-рые трансферазы  этого подкласса при трансляции в качестве донора используют аминоацил-транспортную РНК. Пример трансфераз этого подкласса-фосфатацетилтрансфераза, катализирующая перенос ацетила на фосфорную к-ту с образованием ацетилфосфорной к-ты. 

К отдельному подклассу  относят трансферазы, катализирующие перенос гликозильных остатков (гликозилтрансферазы). Нек-рые из этих трансфераз обладают также гидролитич. активностью, к-рая может рассматриваться как перенос глико-зильного остатка на молекулу воды. Акцептором может служить также Н3РО4 в случае фосфорилаз. Наиб. распространен перенос остатка углевода от олигосахарида или богатого энергией метаболита на др. молекулу углевода. К наиб. изученным трансферазам этого подкласса можно отнести ферменты синтеза гликогена [напр., гликоген(крахмал)синтетазу и га-локтозилтрансферазу]. 

В отдельный  подкласс объединяют трансферазы, катализирующие перенос алкильных групп (отличающихся от СН3), как замещенных, так и не замещенных. Хорошо изученные трансферазы этого подкласса-глутатионтрансферазы, катализирующие перенос разл. остатков на глутатион, а также метионин-аденозил- и енолпируват-трансфераза. 

Отдельно рассматривают подкласс трансфераз, катализирующих перенос групп, содержащих атом N. Трансферазы этого подкласса ответственны за перенос аминогрупп. Аминотрансферазы катализируют перенос аминогруппы с аминокислот на 2-оксокислоты. Эта р-ция является, по существу, окислит.-восстановительной. Однако из-за того, что осн. ф-цией этих ферментов считается перенос групп NH2, они классифицируются как трансферазы, а не как оксидоредуктазы. Наиб. изученный фермент этого подкласса-аспартатаминотрансфераза, содержащая в качестве кофермента пиридоксальфосфат. 

Важный подкласс трансфераз- ферменты, катализирующие перенос групп, содержащих атом P (этот подкласс наз. киназами). Большинство  ферментов этого подкласса относятся  к фос-фотрансферазам, катализирующим перенос остатка фосфорной к-ты на разл. акцепторы. Так, гексокиназа катализирует перенос остатка фосфорной к-ты с АТФ на группу ОН D-гексозы, 3-фосфоглицераткиназа-с АТФ на карбоксильную группу 3-фосфо-D-глицериновой к-ты. Трансферазы этого подкласса катализируют также перенос нуклеотидных фрагментов (нуклеотидилтрансферазы); напр., РНК-полимеразы осуществляют перенос остатков рибонуклеотидов при синтезе РНК. Среди трансфераз этого подкласса известны также ферменты, катализирующие перенос остатка Н3РО4 с регенерацией донора (р-ции кажущегося внутримол. переноса); напр., фосфоглюкомутаза переносит остаток этой к-ты с a-D-глюкозо-1,6-дифосфата на a-D-глюкозу-1-фосфат с образованием a-D-глюкозо-6-фосфата и молекулы исходного донора. 

В подкласс трансфераз объединены также ферменты, катализирующие перенос фрагментов, содержащих атом S (напр., арилсульфотрансфераза катализирует перенос сульфогруп-пы на производные фенола). 

3)ГИДРОЛАЗЫ,  класс ферментов, катализирующих  гидролиз. Могут действовать на  сложноэфирные и гликозидные  связи, на связи С—О в простых эфирах, С—S в сульфидах, С—N в пет идах, и др.  

Гидролазы, катализирующие гидролиз сложноэфирных связей (эстеразы), действуют на сложные эфиры карбоновых и тио-карбоновых к-т, моноэфиры фосфорной  к-ты и др. К этому подклассу  относятся, в частности, ферменты, играющие важную роль в метаболизме липидов, нуклеиновых к-т и нуклеозидов, напр. арилсульфатазы, ацетилхолинэстераза, дезоксирибонуклеазы, липазы, фосфатазы, фосфолипазы и эндодезоксирибонуклеазы.  

Наиб. группу ферментов, расщепляющих гликозидные связи, представляют те, к-рые катализируют гидролиз олиго- и полисахаридов, напр. амилазы, лизоцим и нейраминидаза. Многие гидролазы этого подкласса специфичны к положению гликозидной связи и к конфигурации аномерного атома С углевода.  

Ферменты, катализирующие гидролиз связи С—N в пептидах и  белках (пептидгидролазы),- самая многочисленная группа гидролаз. К ним относятся  ферменты, отщепляющие одну или две  аминокислоты с N- или С-конца полипептидной  цепи (напр., аминопептидазы, карбоксипептидазы), а также эндопептидазы, или протеиназы, расщепляющие цепь вдали от концевых остатков. Последние классифицируют не по специфичности к субстрату, как остальные гидролазы, а по типу каталитически активных групп в активном центре. В соответствии с этим различают сериновые, тиоловые, карбоксильные и металлзависимые протеиназы. Пептидгидролазы играют важную роль не только в катаболизме белков и пептидов, но и в биол. регуляции (гормональной регуляции, активации проферментов, регуляции кровяного давления и солевого обмена и т.д.).  

Ферменты, катализирующие гидролиз связей С—N в амидах, амидинах и нитрилах, играют важную роль в  метаболизме амидоваминокислот (напр., аспарагина и глутамина), мочевины и  ее производных (напр., барбитуратов), пуринов и пиримидинов и др. К гидролазам этого подкласса относятся, напр., аспарагиназы и уреаза.  

Гидролазы, расщепляющие связь элемент-кислород в ангидридах неорг. к-т, действуют гл. обр. на фосфоангидридные связи в нуклеозиддифосфатах  и нуклеозидтрифосфатах. В эту группу входят, напр., аденозилтрифосфатазы.  

Разрыв связи  С—С в 3-оксокарбоновых к-тах катализируется, напр., оксалоацетазой, превращающей ацетилщавелевую  к-ту в щавелевую и уксусную. Др. подклассы гидролаз известны своими очень немногочисленными представителями.