Двигательные органеллы клетки

АО «Медицинский университет Астана»

Кафедра: молекулярной биологии

СРС

На тему: Двигательные органеллы клетки

                                                                               Выполнила: Кисыкова  Е.

                                                                            Группа: 128ОМ

                                                                            Проверила: Карагулова А.Ж.

Астана

2011

План

Введение

1. Микротрубочки, их строение и функции

1.2. Строение молекул тубулина. Структура микротрубочек

1.3 Сборка и разборка микротрубочек. Динамическая нестабильность

1.4. Жгутики и реснички (ундулиподии) встречаются у большинства групп эукариот

2. Микрофиламенты, их строение и функции

2.1. Строение молекул актина

2.2. Сборка и разбрка микрофиламентов

2.3. Молекулярный механизм скольжения филаментов

3. Промежуточные филаменты, их строение и функции

3.1. Сборка и разборка промежуточных филаментов

3.2. Ядерные ламины поддерживают форму ядра, обеспечивают целостность ядерной оболочки и прикрепление хромосом

Заключение

Список используемой литературы

Введение

Основные элементы цитоскелета эукариот - микротрубочки, микрофиламенты и промежуточные филаменты. Микротрубочки - белковые трубочки диаметром около 25 нм. Они состоят из глобулярного белка тубулина. Микрофиламенты похожи на две перекрученные нити бусинок. Они имеют диаметр около 7 нм и состоят из глобулярного белка актина. Промежуточные филаменты похожи на многожильный кабель диаметром около 10 нм. Они состоят в разных клетках из разных фибриллярных белков; например, в клетках эпителиальных тканей животных это белок кератин. Микротрубочки и микрофиламенты есть во всех клетках эукариот. Промежуточные филаменты в цитоплазме есть не у всех эукариот, а только у некоторых групп животных, причем не во всех клетках. В ядре промежуточные филаменты распространены более широко: видимо, они есть у всех животных и растений.

1.Микротрубочки, их строение и функции

Строение микротрубочки. По её периметру укладывается 13 молекул тубулина.

Микротрубочки - трубочки диаметром около 24-25 нм, состоящие из белка тубулина. Микротрубочки есть во всех клетках эукариот и могут собираться в цитоплазме, а у многих эукариот и внутри ядра.

Функции микротрубочек:

●Участвуют в поддержании формы клеток

●Влияют на взаимное расположение органелл (например, ЭПС и аппарата Гольджи)

●Обеспечивают транспорт веществ (по их поверхности, как по рельсам, с помощью двигательных белков кинезинов и динеинов могут передвигаться мембранные пузырьки с грузом и макромолекулы)

●Составляют основу жгутиков и ресничек эукариот, при участии динеинов обеспечивают ресничное и жгутиковое движение

●Составляют основу центриолей, которые во многих клетках эукариот выполняют роль ЦОМТ - центра организации микротрубочек

●Образуют веретено деления и обеспечивают расхождение хромосом к полюсам клетки в ходе ее деления.

1.2.Строение молекул тубулина. Структура микротрубочек

Трехмерная реконструкция димера тубулина. α-тубулин (расположенный ближе к концу микротрубочек) сверху.

Тубулин — глобулярный белок. В клетках эукариот есть несколько слегка различающихся генов-ортологов, которые кодируют три разных формы тубулина — α-тубулин, β-тубулин и γ-тубулин. У каждого из этих белков выделяют три домена. Одна молекула α-тубулина и одна молекула β-тубулина в цитоплазме клеток объединяются в димер. В составе такого димера к каждой молекуле тубулина присоединено по одной молекуле ГТФ.

На самом деле каждую из форм тубулина кодирует не один ген, а около десятка, так что каждая форма существует в виде множества подтипов. Они могут быть специфичны для определенных тканей. Например, тубулин III-β встречается только в нейронах. Кроме того, по одному гену кодируют еще две формы тубулина — δ- и ε-тубулин, которые, как и γ-тубулин, встречаются в основном в центриолях.

1.3.Сборка и разборка микротрубочек. Динамическая нестабильность

Новые молекулы тубулина могут прикрепляться как к ±, так и к - -концу микротрубочки, но легче (при более низкой концентрации) присоединяются к + -концу (и легче отделяются от --конца).

Тубулин способен связываться в растворе с молекулами ГТФ (Гуанозинтрифосфат) (пуриновый нуклеотид). Рост микротрубочек осуществляется только за счет присоединения димеров тубулина, в которых обе субъединицы связаны с молекулами ГТФ. В стенках микротрубочек происходит гидролиз ГТФ, связанной с β-субъединицей, до ГДФ (связанная с α-субъединицей ГТФ стабильна). Связанная с ГДФ форма тубулина легче отделяется от микротрубочек, что определяет динамическую нестабильность микротрубочек — при определенных условиях они быстро распадаются почти полностью.

Микротрубочка распадается, когда расщепление ГТФ происходит быстрее, чем присоединение новых димеров. Тогда защитная "шапочка" (кэп) на +-конце из димеров, связанных с ГТФ, разрушается, и после этого быстро отваливаются от микротрубочки димеры, связанные с ГДФ (Гуанозиндифосфат ).

Микротрубочки участвуют в поддержании формы клеток

Транспортная роль микротрубочек. Строение и функции кинезинов и динеинов

По поверхности микротрубочек, как по рельсам, могут транспортироваться мембранные пузырьки (везикулы) с грузом или макромолекулы. Их перемещение осуществляют две группы моторных белков - кинезины и динеины. Кинезины перемещаются по микротрубочке от --конца к +-концу, то есть обеспечивают транспорт к периферии клеток. Динеины двигаются в противоположном направлении от «+»-конца микротрубочки к «–»  -концу, то есть обычно перемещают грузы к центру клетки.

Транспорт к периферии клетки часто называют антероградным транспортом, транпорт к центру - ретроградным (особенно эти термины применимы к движению по отросткам клеток - например, аксонам или дендритам. Одно из семейств кинезинов (кинезины-14, в том числе NCD дрозофилы, KAR3 почкующихся дрожжей и ATK5 арабидопсиса, двигаются по микротрубочкам от +-конца к –концу).

1.3.Жгутики и реснички (ундулиподии) встречаются у большинства групп эукариот

Реснички и жгутики — органеллы, которые есть у многих групп эукариот. Это тонкие (диаметром 0,1-0,6 мкм) волосковидные выросты на поверхности клетки. Длина их составляет от 3-15 мкм до 2 мм (реснички гребных пластинок гребневиков). Жгутики и реснички всех эукариот имеют сходное строение, поэтому иногда их обозначают общим термином ундулиподии. Это сходство — одно из свидетельств единого (монофилетического) происхождения эукариот. Ундулиподии есть у большинства групп протистов, у споровых и некоторых голосеменных растений раст и практически у всех животных. Настоящие грибы (Eumycota) лишены жгутиков и ресничек. Различие между жгутиками и ресничками на самом деле заключается в характере их движения: реснички совершают удары в одной плоскости, а жгутик вращается (одновременно по нему может пробегать волна). Но в зоологии принято называть жгутиковыми любые клетки, у которых есть один подвижный жгутик (или ресничка). При наличии многочисленных ресничек клетки называют ресничными. У многих беспозвоночных животных ими покрыта вся поверхность тела (ресничные черви, личинки кишечнополостных и губок) или отдельные его участки (например, жабры у полихет и двустворчатых моллюсков, подошва ноги у брюхоногих моллюсков). У коловраток из специализированных ресничек состоит коловращательный аппарат. У многих беспозвоночных (кишечнополостные, гребневики, турбеллярии и др.) реснички также имеются на клетках кишечного эпителия.

У позвоночных (в том числе человека) клетки с подвижными ресничками также есть во многих органах. У человека ресничным эпителием выстланы дыхательные пути, евстахиевы трубы, семявыносящие канальцы, желудочки мозга и спинномозговой (центральный) канал. Видоизмененные реснички служат световоспринимающим аппаратом фоторецепторов сетчатки глаза и воспринимающим запахи аппаратом хеморецепторов обонятельного эпителия.

Жгутики и реснички выполняют разнообразные функции

Подвижные реснички и жгутики либо служат для движения, либо создают токи жидкости. Эти токи могут приносить пищу или кислород из внешней среды или служить для транспорта растворенных веществ внутри организма. Неподвижные жгутики и реснички (часто сильно видоизмененные) служат рецепторами у самых разных групп организмов.

2.Микрофиламенты, их строение и функции

Микрофиламенты — элементы цитоскелета, свойственные всем клеткам эукариот. Они состоят из белка актина и имеют диаметр 6-7 нм. С актином взаимодействуют многие другие «вспомогательные» белки. Актиновые филаменты могут ветвиться и соединяться поперечными сшивками, образуя трехмерные сети. Обычно эта сеть более густая под наружной мембраной, во внешнем слое цитоплазмы, который называется кортекс. Микрофиламенты участвуют в поддержании формы клетки и формировании выростов на её поверхности — микроворсинок и псевдоподий (ложноножек). Взаимодействуя с миозином, микрофиламенты обеспечивают амебоидное и мышечное движение, а также деление клетки «перетяжкой», характерное для животных. С помощью цитоплазматических миозинов по микрофиламентам могут двигаться пузырьки с грузом; т.о., они участвуют в везикулярном транспорте. С помощью вспомогательных белков микрофиламенты могут присоединяться изнутри к мембране клетки, образуя адгезивные контакты. Эти контакты участвуют в амебоидном движении многих клеток (в том числе внутри многоклеточного организма). С их помощью клетки прикрепляются к межклеточному веществу при ползании. Они могут выполнять и сигнальную функцию, меняя поведение клеток в зависимости от состава окружающей среды.

2.1.Строение молекул актина

G-актин. Показаны связанные с ним молекула АТФ и двухвалентный катион

F-актин; модель актинового микрофиламента, показаны 13 субъединиц

2.2.Сборка и разборка микрофиламентов

Как мы уже сказали выше, актин может существовать в двух функциональных состояниях: в виде растворимых мономеров и в виде полимеров, когда одиночные субъединицы собираются в двухнитевые филаменты. Актин в мономерной форме называется G-актин, а в полимерной — F-актин. Двойная спираль F-актина имеет толщину около 7 им и шаг 68 нм.

Реакция полимеризации in vitro идет при оптимальных концентрациях определенных солей и в присутствии связанной АТФ.

Критическая концентрация актина, при которой он в соответствующих условиях полимеризуется, своя для каждого типа актина и может служить как отличительный признак.

Поскольку во многих типах клеток концентрация неполимеризованного актина значительно превышает его критическую концентрацию, должны существовать факторы, способные взаимодействовать с актином и предотвращать тем самым его полимеризацию. Эти факторы можно, следовательно, считать регуляторами сборки актиновых филаментов. Белки-ингибиторы полимеризации актина обнаружены в самых различных клетках (один из них — профилин — уже упоминался). В качестве примера системы, в которой важную роль играют ингибиторы полимеризации актина, мы рассмотрим семенные клетки иглокожих, а именно морского огурца (Thyone). Эти клетки — также замечательный пример определенным образом ориентированной сборки микрофиламентов, так что они вполне заслуживают детального рассмотрения. На апикальном конце, головки семенной клетки Thyone есть чашевидное углубление, в котором находится акросомальная вакуоль.