Биология клетки

Структурная организация  белков. 1)Первичная стр-ра-линейная полипептидная цепочка(специфичность б определяется набором а/к и их последоват-тью расположения в цепочке). В цепочке выдкляют остов (без радикалов), N-конец (начало NH₃-группа), C-конец(COOH^-);2)Вторичная стр-ра - Спиральнозакрученная белковая цепочка. Витки спирали удерживаются связями, которые образуются м/у группами СО и NH соседних витков. Различают ά и βспирали. Альфа-спираль представляет п/п цепочку закрученную вправо. Стержен—п/п остов, R-группы снаружи, стр-ру удерживают водородные связи; β-складчатая стр-ра, плоская, п/п цепи распол. Параллельно др другу,водор. Связи м/у близлижащими группами. В этих стр-рах нет сульфгидрильных групп(цистеин) и тяжелых R-групп. Третичная- дальнейшая укладка спирали в трехмерном пр-ве. Элементы вторичной стр-ры взаим. м/у собой. Различают глобулярные белки-уложенные в глобулу(ферменты, гормоны, антитела, белки-переносчики)и фибриллярные - п/пепт. цепи объед. в волокна, нерастворимые в воде. В формир. Третьичной стр-ры учавствуют водор. Связи м/у  сближенными R-группами, ковалентные дисульфидные, ионные, гидрофобные. Гемоглабин-70% ά-спирали, рибонуклеаза-80% β-спирали. Сворачивание в третичную стр-ру зависит от последовательности а/к. Мех-м не ясен. Сверхвторичная стр-ра-взаимод м/у ά-и- β-спиралью(энергетич.> выгодно)-> άά, βά, βάβ и др.

Аминокислоты. Около 300:1)белковые (20)-после матричного синтеза декодированные;2)белковые редкие – производные первых;3)небелковые(150). Не встр. в составе белков. Белковые: нормальные, основные, стандартные. Общая формула – COOH-CHR-NH₂.Могут давать стереоизомеры(L-и-D-формы). L-форма –NH₂-группа слева, D- справа(Фишер).Глицин не имеет изоформ (R=H).Амфотерность-сп-ть отдавать протоны(COOH) и принимать (R)-> а/к могут быть донорами и акцепторами протонов при изменении pH->классифицируют на 4 группы:1)R-цепь имеет неполярный и гидрофобный хар-р(ала, вал, лей, илей,про,мет,три)-> боьшое значение для гидрофобных областей-зоны слипания, стр-ра белков-про имеет жесткую конфигурацию, обр. жесткие уч-ки, вл. на конф-цию белка;2)R-группы незаряжены, но полярны (ОН)-сер,тре, тир, асп и глутамин имеют полярную амидную группу, цис-сульфгидр. Группу SH-> могут учавств. в обр. водор. связей;3)R-группа-положительнозар. аминогруппа- Лиз, арг, гис->связыв. С фосф. группами;4) отрицательнозар. R-группа-Асн, глу.

13. Трансляция  – биосинтез белка, стадии  трансляции. Роль рибосомы. Регуляция биосинтеза белка. ????????

Аминокислоты активирующиеся особыми ферментами – аминоацил-т-РНК-синтетазами  и присоединяются с определенными  т-РНК. Сначала в результате взаимодействия АТФ и аминокислот образуются аминоациладенилат. Затем происходит перенос аминоацильного остатка на специфическую т-РНК. Образуется аминоацил-т-РНК. Нагруженные аминокислотами т-РНК переносятся к рибосомам, на которых и образуется полипептидная цепочка. Инициация трансляции. Рибосома диссоциирует на 2 субъединицы (у прокариот 30 S и 50S). Инициирующий фактор JF3 соединяется с 30 S- субъединицей. Белковый фактор IF2 соединяется с ГТФ. Образовавшийся комплекс реагирует с 30 S субъединицей. Это приводит к образованию комплекса к которому присоединяется м-РНК своим 5^/ концом. На заключительном этапе присоединяется 50 S субъединица, высвобождается все 3 фактора, а также ГТФ Ф. в результате процессов инициации рибосома «собрана» и готова для синтеза компептидной цепи. По окончанию стадии инициации в А-участка свободен, но в там же находится следующий кодон м-РНК. Вновь поступающая комплементарная очередному кодону аминоацил-т-РНК связывается с А-участком. Каждый раз специфическая т-РНК узнается благодаря взаимодействию кадон-антикадон. Затем происходит образование пептидной связи. в пептидилтрансферазном центре, располагающийся на 50S субъединице рибосоме происходит перенос фосфолирированого остатка на аминогруппу аминокислотного остатка. В результате взаимодействия аминогруппы вновь поступивший в рибосому аминокислоты с карбоксилом предыдущей образуется пептидная связь (ферментпептидилтрансфераза). Так образуется пептидная связь. Затем осуществляется транслокация (передвижение) в рибосоме мРНК на один кадон.В результате транслокации мРНК перемещается на один триплет. При этом дипептидил-т-РНК поступает в Р-участок, а вытесняется инициаторная тРНК уходит с рибосомы. В А-участки встает следующий кодон. Цикл повторяется при поступлении следующей амино-ацил-т-РНК. Элонгация заканчивается тогда, когда в рибосоме на мРНК приходит сигнал окончания синтеза белка. Ими являются один из УАА, УАГ, УГА. Эти триплеты – терминирующие белковые факторы терминации присоединяются к терминирующим кодонам и блокируют элонгацию цепи. В прочесе терминации еще 1 молекула ГТФ расщепляется на ГДФ и Фн. Рибосома диссоциирует на субъединицы. Существуют механизмы регуляции биосинтеза белка. Кол-во белка может  изменятся в результате специфического увеличения числа некоторых генов, регуляция на стадии транскрипции, процессинга мРНК. Скорость синтеза определяется также и временем жизни мРНК, регуляцией на уровне трансляции.

14. Липиды: классификация,  свойства, биологическая роль. Важнейшие  представители жирных кислот, триацилглицеролов,  глицерофосфолипидов, сфинголипидов,  стероидов и терпенов.

Липиды-низкомолекулярные орг-ие соед-ия, полностью или почти полностью нерастворимые в воде.

Биологические ф-ии липидов:

1. Структурная- липиды в виде комплекса с белками являются стр-ми элементами  мембран клеток.
2. Энергетическая- служат энергетическим материалом. При окислении жира энергии выделяется больше, чем при окислении углеводов.
3. Резервная- являются запасными в-ми.
4. Защитная- обладают хорошими теплоизоляционными св-ми, сохр-т тепло в организме. В виде жировой прокладки предохраняют органы жив-х от мех-х повреждений.
5. Регуляторная- регуляторной активностью обладают простагландины.

Классификация липидов:

1. Простые липиды- ацилглицеролы, воска.
2. Сложные липиды- фосфолипиды, гликолипиды, стероиды.

Жирные  кислоты.

Жирные кислоты, входящие в состав липидов высших раст. и  жив., почти все содержат четное число атомов углерода.

Ненасыщенные преобладают в растительных жирах (олеиновая, линоленовая). Жидкие жиры могут превращаться в твердые путем гидрогенизации. При гидролизе нейтральных жиров образуются жирные кислоты и глицерин.  В живых орг-х эта реакция катализируется ферментами -липазами. Общая формула нейтральных жирных кислот:

• пальмитиновая СН3 (СН2)14 СООН, стеариновая СН3 (СН2)16 СООН-насыщен.
• олеиновая СН3 (СН2)7 СН=СН(СН3)7 СООН,  линолевая СН3СН2)4СН=СНСН2СН= СН (СН2)7СООН-ненасыщенные ж. к-ты)

Стероиды

Производные циклопентанпергидрофенантрена.

Стероиды как и терпены -это липиды, не содержащие жирных кислот.

В стероидах обязательно  наличие кислородсодержащих групп, связанных  с С3,метильных групп, связанных с С10 и С13  и отсутствие двойных связей   в циклах. К стероидам относят: стеролы (спирт-холестирол),желч. кислоты , вит.(Д3), женские и мужские гормоны, гормоны надпоч-в.

В осн. терпенов лежат изопреновые остатки. К терпенам относят эфирные масла, смоляные пигменты, витамин А и сквален. Общая структ-я ф-ла терпенов: (Н2С = С-СН = СН2)n .По числу изопреновых групп делят на монотерпены (различные душистые масла растений (камфора),  ментол, цитраль);  дитерпены (фитол, витамин А).

Глицерофосфолипиды

В тканях жив-х и высших раст. В основе молекул лежит фосфатидная   кислота, представляющая собой глицерин, у кот. две спиртовые группы жирных кислот, фосфорная   (в положении С3). Глицерофосфолипиды участвуют в   построении мембран клеток. С одной стороны с водой могут давать стойкие эмульсии, с др. – хор. Растворимые в неполярных раств-сх.

15. Механизм сохранения и передачи генетической информации. Репликация ДНК. ДНК-полимераза прокариот и эукариот.

Три этапа репликации: инициация, элонгация  и терминация. В репликационной вилке с большой скоростью осуществляется синтез 2-х противоположно ориентированных цепей ДНК. Направление 1-й цепи 5^/ →3′ совпадает с направлением движения вилки, эту цепь называют лидирующей. Вторая запаздывающая. Синтез ДНК на белковых цепях матричный, ДНК идет прерывисто фрагментами оказаки. У Е. coli лидирующая цепь растет непрерывно. В запаздывающей цепи ДНК образуются короткие фрагменты, многократно осуществляется инициация синтеза. Важная роль в инициации репликации играет белок В. После расплетания двойной спирали белок В связывается с матрицей лидирующей цепи, инициирует ее праймер, затем перемещается в противоположном направлении и обеспечивает инициацию праймеров запаздывающей цепи. Синтез праймеров осуществляют ферменты примазы. 3^/ конец РНК праймера используется для инициации фрагмента ДНК, дальнейшая его элонгация проводится холоэнзимом ДНК-полимеразы 3, поэтому к-й фрагмент оказаки начинается фрагментом РНК в 50-200 нуклеотидов, к-й затем удаляется. Удаление праймеров из фрагментов у Е.Coli приводит ДНК полимеразы 1. В ДНК Е.Coli для терминации существует специальный участок – терминатор. В геноме ряда бактериофагов терминаторы отсутствуют, двусторонняя репликация завершается после встречи 2-х вилок.

16. Нуклеиновые  кислоты, основные тапы. Структурная организация ДНК, биологическое значение двуспирального строения ДНК. Структура и функции основных типов РНК.

н/кислоты-высокомол-ные  органические соединения, образованные остаткаминуклеотидов. В зависимости  от того какой у-вод входит в состав нуклетида –дезоксирибоза или рибоза-различают ДНК или РНК. Нукл-д из 3 частей: остаток фосфорной к-ты, пентоза (дезоксирибоза/рибоза) и азотистых оснований. Азотистые основания:пуриновые-аденин и гуанин;пиримидиновые-цитозин, урацил, Тимин. Первичная стр-ра:линейная последоват-ть нукл-в. РНК содержит от нескольких десятков нуклеотидных звеньев до 10⁵, ДНК-неск тыс до 10⁸. ДНК относительно стабильная, устойчивая к разрцшениям, способна к редупликации. РНК менее уст-ва, не спос. К редупликации. Вторичная стр-ра ДНК-двойная спираль (была предложена 1957 году Уотсоном и Криком). Пр-пы построения-1)правило Чаргоффа-сумма пуриновых оснований = сумме пиримидиновых. Кол-во А=кол-ву Т, Г=Ц;2)пр-п комплементарности-2 цепочки антипараллельны, удерживаются за сч. Водородных связей м/у парами А-т-2 связи, м/у Г и Ц -3 связи. За сч этого обр-ся расстояние-ширина спирали-20 ангстрем. Сущ-т несколько форм ДНК- B-форма-правозакрученная, длина полного витка 34 ангстрема, ширина 20 А, полный виток спирали-10 пар нуклеотидов. Плоскости оснований параллельны др другу и перпендикулярны оси спирали. Снаружи-дезоксирибоза и остатки фосф. Кислоты. А-форма: 11 пар оснований в витке, угол наклона 20°, С-форма-9.3 пары оснований, угол наклона 6°. Третичная форма-укладка в пр-ве. Исходная кольцевая форма у бактерий, хлроропластов, митох. Способ укладки –сверхспирализация. Кольцевая мол-ла спирализуется относительно оси 2-ной спирали. Если направление спирализации совпадает с направлением спирали мол-лыàположительная спирализация. Если нет-отрицательная. При положительной спир-ции плотность повышается. Сверхспирализация –способ запасания энергии. Биологич. Значение 2-ой спирали:

1)защита ген. Кода-азот. Основания оказываются внутри  мол-лы;

2)Воспр-ние нал. Инф-ции-расхождение  2 цепей для матричного с-за, пр-дит репликация)

3)Обеспечение точности  передачи инф-ции-инф-ция 1-ой цепи  кодируется 2 раза.

Если в одной цепи мутация-вост-ние по второй, если мутац  в обеих-вост-ние по гомологичной хромосоме. ДНК в Кл находится  в ядре, хл-тах, митох. РНК-3 вида-мРНК, рРНК, тРНК. Вместо Т-Урацил, вместо дезоксирибозы-рибоза. мРНК нестабильна, время жизни 2-3 минуты. Имеет линейную стр-ру. Есть синтезирующая посл-ть, открывается инициаторными кодонами УАГ, УАА, УГА. Вторичная стр-ра-короткие спирали 2-3 витка. Образуется шпилька или черешковая форма. ?0% мРНК спирализованны. Третичная стр-ра-детально не установлена. Обр-ся при вз-ии мРНК с белком(эукариоты). Эти компл-сы называют информосомы-продлевают время жизни мРНК. Ф-я- являются матрицами для с-за пептидной цепи. тРНК-низкомол-я форма. Ф-я- трансп. а/к к месту с-за белка. тРНК:антикодоновая шпилька- 3 антикодона, соотв кодонам мРНК;Т-шпилька из 2-ной спирали(5 пар нукл-в) и петли из 7 нукл-в(вз с рибосомой);D-шпилька образована спиралью из 3-4 пар и петли из 8-11 нуклеатидов.- вз с аминоацилсинтетазойàобр-е компл-са а/к-тРНК. Третичная стр-ра-L-форма под углом 90°ветви с более плотным ядром в центре-акцепторная ветвь и антикодоновая ветвь. рРНК-80-90% всей РНК Кл-ки.-образуют рибосомы, высокомол-е и стабильные. Каждая субъединица рибосомы имеет рРНК. Эукар-80S=60S+40S, прокар-70S=30S+50S. В состав рибосом входят рибосомные белки. Известна форма укладки, но не изв мех-мы. Ос-ти- 50% всех нукл-в вовлечены в короткие 2-е спирали. Есть стр-е домены 16S и 18S по 3 домена, 28S-5-6 доменов. Ф-ии-уч-т в пр-сах трансляции.

17. Транскрипция  – синтез РНК. РНК-полимеразы. Процессинг и сплайсинг первичных  транскриптов.

Транскрипция – процесс посредством  к-го, заключается в ДНК информация переписывается в одиночные цепи РНК. ДНК-зависимый синтез РНК можно разбить на несколько стадий, к-е в целом составляют цепи транскрипции. Инициация включает взаимодействие РНК-полимеразы с матричной ДНК. РНК-полимераза может связываться с любым участком ДНК. В области промотора (участок первоначального связывания ДНК зависимой РНК полимеразы с ДНК). Образуется закрытый комплекс ДНК и РНК-полимеразы. Затем локальная денатурация ДНК. РНК-полимераза получает прямой доступ к основаниям ДНК, образуется открытый комплекс. Транскрибируется им одна из двух цепей, или одна из РНК является матричной, вторая несет иные фун-и. цепь ДНК комплементарная матричной РНК-кодирующая, др. – замыкающая. Начинается синтез образуется комплекс ДНК-РНК-полимераза – растущая цепь РНК. Элонгация (росит цепи) РНК происходит в направлении 5^/ - 3^/. Рибонуклеотиды присоединяются к 3^/ ОН концу один за др. соответственно матрице ДНК.

Терминацию синтеза  РНК вызывается последовательность нуклеотидов в ДНК-терминатор. У  эукариот

1) Транскрипция и трансляция  разобщены во времени и пространстве. Гены, детерминирующие структуру белков одной цепи, не обязательно расположены рядом.

2) Большинство цитоплазматических  молекул РНК синтезируется сначала  в ядре в виде прематричной  РНК и прерибосомной РНК. Они  длиннее чем цитоплазматическая РНК, подвергаются процессингу (созреванию).

3) Транскрипцию проводят  три разных РНК-полимеразы. РНК  полимераза 2 катализирует синтез  всех пре-м-РНК.

4) У большинства генов  обнаружена сходная последовательность (ТАТААА или более короткая  ТАТА). С обеих сторон от АТ- богатой последовательности располагаются ГУ – богатые участки. Внутри участков, кодирующих структуру белков, существуют разрывы интрона. Они чередуются с экзонами – участками гена, к-е кодируют последовательности зрелых м-РНК. Экзоны входят в состав зрелых матричных м-РНК. В зрелой м-РНК – интроны не кодирующие участки. Вырезание интронов первичного транскрипта сопровождается сплайсингом. В нем участвуют особая и-РНК и некоторый фермент. и-РНК узнает места соединения интронов и экзонов, она взаимодействует с ними по принципу комплементарности. Участок транскрибированный с интроном образует петлю.

        18. Углеводы, их биологическая роль, классификация, св-ва. Важнейшие моносахариды, дисахариды, полисахариды.

Углеводы-альдегиды или кетоны многоатомных спиртов и полимеры этих соединений.C_n(H2O)_n. Содержание в организмах: у раст 80-90%, у животных-2%.Биологическая роль:1. Энергетическая-1 грамм у/в=16.9 кДж Е. 2) Структурная-компон-ты оболочек растит. И жив. Кл-ки). 3) пластическая (исходные в-ва для других органических в-в-н/к, вит.4) Защитная (у/в на пов-ти белка, хитин);5) Рецепторная-явл рецепторами для спецефического связывания различных рег-ров метаболизма, а также медиаторов для передачи нервного имп-са. Классификация:1)Простые сахара-моносах-ды, их производные;2)Сложные сахара-олигосахариды и полисахариды. Моносахариды-альдозы и кетозы, мол-лы сод-т 3-7 атомов углерода (иногда 8-9-это высшие сахара). По кол-ву углерода различают триозы, тетрозы, пентозы, гексозы. У/в функц-ют в D-форме (искл-арабиоза-L-форма в составе растит. Оболочки. Наиболее уст-вой явл-ся циклическая форма, все взаимопревращения через линейную. Олигосахариды-полисах-ды первого порядка. Полимеры из 2-10 моносахаридных остатков. Моносах. Остатки соед-ны гликозидной ковалентной  связью. По кол-ву моносах. Остатков олигомеры делят на ди- три- тетро -и т. д.- сахариды. Ди- и -три –сахариды явл. Обычно транспортной или запасной ф-мой сахаров. Пр:сахароза и лактоза. Полисах-ды-полисах-ды второго порядка. Более 20 моносах. Остатков, биополимеры (отл от других полимеров тем, что м.б. разветвленная стр-ра). Среди них различают гомополисах-ды (из остатков 1 моносах-да), гетерополисах-ды-из остатков разных моносах-дов. Запасные полисах-ды – это всегда гомополисах-ды. Остатки моносах-дов соед-ны ά-гликозидными связями. Крахмал-основной запасной полисахарид растений, откладывактся в Кл в виде крахмальных зерен. Известны 2 его формы-ά-амилаза и амилопектин- Mr=20*10⁶. По стр-ре ф-ма куста или грозди. Амилопектин > плотное образование. Гликоген – в мышцах и печени, дрожжах, грибах, нек. Водорослей. Гликоген плотная стр-ра с Mr=10⁸. Стр-ра > разветвлена. Структурные полисах-ды- целлюлоза- у всех растений, встр. у бактерий, грибов, низших жив-х. Число остатков глюкозы насчитыв. До 10 тыс. Хитин- встр в жив-м мире, грибах. Мономером явл N-ацетиглюкозамин-дает дополнит. Водородные связи -стр-ра более устойчивая. Муреин-Mr=5*10¹⁰-одна мол-ла покрывает всю клетку. Стр-м звеном явл. Муропептид (N-глюкозами, соединенный с мурамовой кислотой). Остатки моносах-дов в структурных п/сах-дах соед-ны β-гликозидной связью. Вращение вокруг нее не возможно из-за водородной связи м/у гидроксилом и водородом – это позвол. у/в выполнятьсвою ф-цию. Целлюлоза и хитин образуют жесткие линейные цепи, их параллельное расположение стабилизировано возникновением многочисленным межцепочечных водородных связей. П/сах-ды с др. ф-ми: гиалуроновая к-та-встр. в суставной жидкости 9ф-я защитной смазки), у бактерий вх в состав Кл. оболочки, гепарин-препятств. Свертыванию крови, камедин-клейкое в-во, выдел. растения при повреждении, кислые гетерополисах-ды. Свойства у/в: св-ва альдегидной группы-р-ции окисл-я и вост-ния, замещение карбонильного кислорода, поликонденсации (осмоления) и др., по спиртовым-образование простых и сл. Оч. Важны для биохимии св-ва ок-я и вост-я и обр-ние фосфорных эфиров- при ок-нии глюкозы легко получается к-та или спирт, из фосфорных эфиров важны гл-1-фосфат, гл-6-фосфат, фр-1-6-дифосфàучавстсв. В р-ях фосфорилирования.