Автор: Пользователь скрыл имя, 21 Октября 2011 в 17:39, реферат
Все молекулы определенного белка идентичны и, следовательно, имеют одинаковую относительную молекулярную массу, которая в зависимости от типа белка составляет от десятков до сотен тысяч, а иногда и больше. В этом заключается отличие белков от некоторых других природных полимеров (например, целлюлозы или синтетических полимеров), макромолекулы которых имеют разную длину (хотя и получены регулярным повторением одной и той же структурной единицы), а значит, могут иметь разную относительную молекулярную массу.
Салехардское межокружное
училище культуры
и искусств им.
Л.В.Лапцуя
Реферат
на тему:
Реферат выполнил
Студент I-го Дос.отд.
2005-05-06
Значение белков (протеинов) определяется тем, что без них не было бы жизни на Земле. Это подтверждается присутствием белков в каждой клетке.
Все молекулы определенного белка идентичны и, следовательно, имеют одинаковую относительную молекулярную массу, которая в зависимости от типа белка составляет от десятков до сотен тысяч, а иногда и больше. В этом заключается отличие белков от некоторых других природных полимеров (например, целлюлозы или синтетических полимеров), макромолекулы которых имеют разную длину (хотя и получены регулярным повторением одной и той же структурной единицы), а значит, могут иметь разную относительную молекулярную массу.
Белки выполняют в организме различные функции и в соответствии с этим обладают разными свойствами. Так, белки, из которых построены ткани (кожа, сухожилия, мышцы и т.д.), ногти и волосы, не растворяются в воде, в то время как белки, участвующие в метаболических процессах (например, белки плазмы крови), растворяются в воде или водных растворах солей.
К белкам относятся и ферменты – биокатализаторы, содержащиеся в клетках всех живых организмов и встречающиеся также в крови, лимфе и пищеварительном тракте. Ферменты составляют 90% всех клеточных белков. Змеиные яды представляют собой сложные смеси полипептидов и белков и кроме токсинов, вызывающих паралич нервной системы или мышц сердца, содержат также ферменты, которые разрушают белки в организме жертвы.
Со структурной точки зрения у белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной структурой, как и в случае пептидов, понимается точная последовательность отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле. Вторичная структура определяется тем, что вследствие образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы предпочитают находиться в определенных конфирмациях (чаще всего это а – спираль – белковая цепь свернута в правовинтовую спираль, а расположение друг против друга группы NH и CO фиксируется водородными связями). В большинстве случаев лишь часть белковой цепи имеет конфирмацию а – спирали. Третичная структура определяется пространственным расположением макромолекулы как целого и зависит, например, от взаимодействия полярных и неполярных заместителей в разных местах цепи, от образования связей S-S между противолежащими цистеиновыми остатками.
Если молекула состоит из нескольких структурных подъединиц, т.е. полипептидных цепей, не связанных между собой ковалентными связями, то говорят о четвертичной структуре, характеризующей взаимную ориентацию таких подъединиц.
С пространственным упорядочением молекулы белка связано и представление о денатурации белков. Под этим пониманием разрушение пространственной структуры в результате действия физических или химических факторов (нагревание, облучение, действие кислот и т.д.). Иногда процесс денатурации, может быть, обратим, но в большинстве случаев он необратим. Примером необратимого изменения белка может служить денатурация яичного белка при повышенной температуре (например, при температуре кипящей воды). Денатурация белков приводит к лучшему освоению их организмом. Это одна из причин того, что человечество с давних времен начало использовать (хотя и неосознанно) тепловую обработку пищи.
Под
гниением белков
понимается их микробоиальное
разложение. Этот процесс,
наблюдающийся в погибших
организмах, чаще всего
сопровождается появлением
отвратительного запаха.
Классификация белков
Белки делятся на две основные группы, а именно: простые белки, содержащие только аминокислотные остатки, и составные белки, которые содержат также другие компоненты. Так, липопротеиды содержат еще и липиды, гликопротеиды – сахариды, фосфопротеиды – фосфорную кислоту, нуклеопротеиды – нуклеиновые кислоты, металлопротеиды – ионы металлов. Белки, молекулы которых содержат небелковую окрашивающую составляющую (гемм, хлорофилл, флавины), относят к хромопротеинам.
По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы – склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительными материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины - кератин, содержащийся волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обуславливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих.
К другой группе – сферопротеинам (они называются также глобулярными белками) – относятся белки, третичная структура которых напоминает сферические объекты. Они встречаются во всех видах тканей и имеют самое разное назначение. Так, многие их них являются ферментами, другие – антителами. В крови (а также в мышцах, молоке и яйцах) присутствуют альбумины и глобулины. В ядрах клеток содержатся гистоны. Тромбин участвует в превращении растворенного в крови фибриногена в нерастворимый фибрин, на чем основана свертываемость крови, когда она вытекает из сосудов.
К составным белкам, а конкретно к металлопротеидам, относятся близкие по своей структуре миоглобин и гемоглобин. Эти глобулярные белки содержат небелковую компоненту, пигмент крови – гем, и поэтому называются также гемопротеидами. Имеющимися в гемме двухвалентное железо способно связывать молекулярный кислород или диоксид углерода, поэтому оба белка осуществляют перенос этих газов в крови (гемоглобин) и мышцах (миоглобин). Степень окисления железа при таком переносе не изменяется, и оно остается двухвалентным. Структура миоглобина более простая, чем структура гемоглобина. Оба этих белка имеют красную окраску (присутствующий в мышцах миоглобин обуславливает их красный цвет крови). В растительном мире известен гемопротеид - леггемоглабин, который по своей структуре близок к миоглобину.
Фосфопротеиды в большом количестве содержатся в молоке.
Гликопротеиды имеют исключительное значение для иммунологических процессов в организме. Они участвуют в построении клеточных мембран. К этой же группе относится интерферон, которому в последнее время уделяется большое внимание как защитному средству от вирусных инфекций.