Белки в организме человека

  Салехардское межокружное  училище культуры  и искусств им. Л.В.Лапцуя 
 
 
 
 
 
 

Реферат на тему: 
 
 
 

                            Реферат выполнил

                            Студент I-го Дос.отд.

                                                                   Феоктистов Игорь

               2005-05-06

      Значение  белков (протеинов) определяется тем, что без них  не было бы жизни  на Земле. Это подтверждается присутствием белков в каждой клетке.

      Все молекулы определенного  белка идентичны  и, следовательно, имеют  одинаковую относительную  молекулярную массу, которая в зависимости  от типа белка составляет от десятков до сотен  тысяч, а иногда и  больше. В этом заключается отличие белков от некоторых других природных полимеров (например, целлюлозы или синтетических полимеров), макромолекулы которых имеют разную длину (хотя и получены регулярным повторением одной и той же структурной единицы), а значит, могут иметь разную относительную молекулярную массу.

      Белки выполняют в организме  различные функции  и в соответствии с этим обладают разными  свойствами. Так, белки, из которых построены  ткани (кожа, сухожилия, мышцы и т.д.), ногти  и волосы, не растворяются в воде, в то время как белки, участвующие в метаболических процессах (например, белки плазмы крови), растворяются в воде или водных растворах солей.

      К белкам относятся  и ферменты – биокатализаторы, содержащиеся в клетках  всех живых организмов и встречающиеся также в крови, лимфе и пищеварительном тракте. Ферменты составляют 90% всех клеточных белков. Змеиные яды представляют собой сложные смеси полипептидов и белков и кроме токсинов, вызывающих паралич нервной системы или мышц сердца, содержат также ферменты, которые разрушают белки в организме жертвы.

      Со  структурной точки  зрения у белков различают  первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной структурой, как и в случае пептидов, понимается точная последовательность отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле. Вторичная структура определяется тем, что вследствие образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы предпочитают находиться в определенных конфирмациях (чаще всего это а – спираль – белковая цепь свернута в правовинтовую спираль, а расположение друг против друга группы NH и CO фиксируется водородными связями). В большинстве случаев лишь часть белковой цепи имеет конфирмацию а – спирали. Третичная структура определяется пространственным расположением макромолекулы как целого и зависит, например, от взаимодействия полярных и неполярных заместителей в разных местах цепи, от образования связей S-S между противолежащими цистеиновыми остатками.

      Если  молекула состоит  из нескольких структурных  подъединиц, т.е. полипептидных цепей, не связанных между собой ковалентными связями, то говорят о четвертичной структуре, характеризующей взаимную ориентацию таких подъединиц.

      С пространственным упорядочением  молекулы белка связано  и представление  о денатурации белков. Под этим пониманием разрушение пространственной структуры в результате действия физических или химических факторов (нагревание, облучение, действие кислот и т.д.). Иногда процесс денатурации, может быть, обратим, но в большинстве случаев он необратим. Примером необратимого изменения белка может служить денатурация яичного белка при повышенной температуре (например, при температуре кипящей воды). Денатурация белков приводит к лучшему освоению их организмом. Это одна из причин того, что человечество с давних времен начало использовать (хотя и неосознанно) тепловую обработку пищи.

      Под гниением белков понимается их микробоиальное разложение. Этот процесс, наблюдающийся в погибших организмах, чаще всего сопровождается появлением отвратительного запаха. 
 

           Классификация белков

      Белки делятся на две  основные группы, а  именно: простые белки, содержащие только аминокислотные остатки, и составные белки, которые содержат также другие компоненты. Так, липопротеиды содержат еще и липиды, гликопротеиды – сахариды, фосфопротеиды – фосфорную кислоту, нуклеопротеиды – нуклеиновые кислоты, металлопротеиды – ионы металлов. Белки, молекулы которых содержат небелковую окрашивающую составляющую (гемм, хлорофилл, флавины), относят к хромопротеинам.

      По  форме молекул  белки можно приблизительно делить на две группы – склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительными материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины - кератин, содержащийся волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обуславливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих.

   К другой группе – сферопротеинам (они называются также глобулярными белками) – относятся белки, третичная структура которых напоминает сферические объекты. Они встречаются во всех видах тканей и имеют самое разное назначение. Так, многие их них являются ферментами, другие – антителами. В крови (а также в мышцах, молоке и яйцах) присутствуют альбумины и глобулины. В ядрах клеток содержатся гистоны. Тромбин участвует в превращении растворенного в крови фибриногена в нерастворимый фибрин, на чем основана свертываемость крови, когда она вытекает из сосудов.

      К составным белкам, а конкретно к  металлопротеидам, относятся близкие по своей структуре миоглобин и гемоглобин. Эти глобулярные белки содержат небелковую компоненту, пигмент крови – гем, и поэтому называются также гемопротеидами. Имеющимися в гемме двухвалентное железо способно связывать молекулярный кислород или диоксид углерода, поэтому оба белка осуществляют перенос этих газов в крови (гемоглобин) и мышцах (миоглобин). Степень окисления железа при таком переносе не изменяется, и оно остается двухвалентным. Структура миоглобина более простая, чем структура гемоглобина. Оба этих белка имеют красную окраску (присутствующий в  мышцах миоглобин обуславливает их красный цвет крови). В растительном мире известен гемопротеид -  леггемоглабин, который по своей структуре близок к миоглобину.

      Фосфопротеиды в большом   количестве содержатся в молоке.

      Гликопротеиды имеют исключительное значение для иммунологических процессов в организме. Они участвуют в построении клеточных мембран. К этой же группе относится интерферон, которому в последнее время уделяется большое внимание как защитному средству от вирусных инфекций.