Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты)

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться  как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

 

Открытие аминокислот  в составе белков

 

Аминокислота	Сокр.	Год	Источник	Кто впервые выделил
Глицин	Gly	1820	Желатин	А. Браконно
Лейцин	Leu	1820	Мышечные волокна	А. Браконно
Тирозин	Tyr	1848	Казеин	Ф. Бопп
Серин	Ser	1865	Шелк	Э. Крамер
Глутаминовая кислота	Glu	1866	Растительные белки	Г. Риттхаузен
Аспарагиновая кислота	Asp	1868	Конглутин, легумин (ростки спаржи)	Г. Риттхаузен
Фенилаланин	Phe	1881	Ростки люпина	Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин	Ala	1888	Фиброин шелка	Т. Вейль
Лизин	Lys	1889	Казеин	Э. Дрексель
Аргинин	Arg	1895	Вещество рога	С. Гедин
Гистидин	His	1896	Стурин, гистоны	А. Кессель, С. Гедин
Цистеин	Cys	1899	Вещество рога	К. Мёрнер
Валин	Val	1901	Казеин	Э. Фишер
Пролин	Pro	1901	Казеин	Э. Фишер
Гидроксипролин		1902	Желатин	Э. Фишер
Триптофан	Trp	1902	Казеин	Ф. Гопкинс, Д. Кол
Изолейцин	Ile	1904	Фибрин	Ф. Эрлих
Метионин	Met	1922	Казеин	Д. Мёллер
Треонин	Thr	1925	Белки овса	С. Шрайвер и др.
Гидроксилизин		1925	Белки рыб	С. Шрайвер и др.

Физические свойства

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом.

Общие химические свойства

Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой  —NH₂. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH₂ —CH₂ —COOH + HCl → HCl • NH₂ —CH₂ —COOH (хлороводородная соль глицина)

NH₂ —CH₂ —COOH + NaOH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей.

NH₂ —CH₂COOH N⁺H₃ —CH₂COO^-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH₂ —CH₂ —COOH + CH₃OH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COOCH₃ (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот  является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH₂ —NH —H + HOOC —CH₂ —NH₂ → HOOC —CH₂ —NH —CO —CH₂ —NH₂ + H₂O

Изоэлектрической  точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃⁺, а карбоксигруппа — в виде -COO⁻. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько  аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение

Большинство аминокислот можно  получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH₃COOH + Cl₂ + (катализатор) → CH₂ClCOOH + HCl; CH₂ClCOOH + 2NH₃ → NH₂ —CH₂COOH + NH₄Cl

 

D-аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: так в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год, что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация остатков аспарагиновой также отмечена при старении коллагена, предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счет образования сукцинимидного кольца при внутремолекулярном ацилировании пептидного азота свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты.

С развитием следового аминокислотного  анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных  стенок некоторых бактерий (1966), а  затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные  антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных  бактерий — низин, субтилин и эпидермин.

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в  состав пептидов и их производных, образующихся путем нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Классификация по способности организма синтезировать из предшественников

• Незаменимые

Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, аргинин, гистидин.

• Заменимые

Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

Применение

Важной особенностью аминокислот  является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Общая структура  α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты — аминогруппа NH₂, карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре).