Энзимология

Дата добавления: 20 Декабря 2011 в 05:52
Автор: Пользователь скрыл имя
Тип работы: реферат
Скачать полностью (43.03 Кб)
Работа содержит 1 файл
Скачать  Открыть 

энзимология.docx

  —  47.47 Кб

Министерство  сельского хозяйства Российской Федерации

ФГОУ ВПО  Дальневосточный государственный  аграрный университет 

Кафедра Микробиологии 
 

Реферат

«Энзимология» 
 
 
 
 
 
 
 

Выполнил : Костецкий А.Г

                          Ст-т 3 курса гр.2219(2)

Проверил: Герасименко 
 
 

Благовещенск 2011

Содержание

Введение                                                                                                                     3

История Изучения   3

Функции Ферментов  4

Классификация ферментов           5

Применение ферментов  в медицине                                                                  5

Список используемой литературы  14 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

                                           Введение

Ферме́нты или энзи́мы (от лат. fermentum, греч. ζύμη, ἔνζυμον — закваска) — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу). Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают, ингибиторы — понижают). Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.

Термины «фермент»  и «энзим» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной). 
Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).

История изучения

Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.

В кон. ХVIII — нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен[1]

В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришел к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках.

Более ста лет  назад термины фермент и энзим отражали различные точки зрения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и М. Бертло и Ю. Либиха — с другой, о природе спиртового брожения. Собственно ферментами (от лат. fermentum — закваска) называли «организованные ферменты» (то есть сами живые микроорганизмы), а термин энзим (от греч. ἐν- — в- и ζύμη дрожжи, закваска) предложен в 1876 году В. Кюне для «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза). Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бухнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером. В течение последующих 10 лет было выделено еще несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

Каталитическая  активность РНК впервые была обнаружена в 1980-е годы у пре-рРНК Томасом Чеком, изучавшим сплайсинг РНК у инфузории Tetrahymena thermophila. Рибозимом оказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемый интроном внехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК.

Функции ферментов

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется более 4000 разных биохимических реакций[2]. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так  и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10−10 моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду. Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка теленка, створаживает около 106 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 °C. При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов — ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы — в сотни и тысячи раз. См. также Каталитически совершенный фермент 
 

Классификация ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической  классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

  • КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа
  • КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
  • КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза
  • КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
  • КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
  • КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза
  • Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.

                         Применение ферментов  в медицине

Успехи современной  биохимии в выяснении фундаментальной  природы жизни и молекулярных основ патологии, включая наследственные болезни человека, а также в  определении структуры и функции  белков и нуклеиновых кислот в  значительной степени обусловлены  широким внедрением в биохимию достижений физики, химии и математики.

Этот союз с точными  науками позволил не только разработать  методологические подходы для более  глубокого изучения строения и функций  индивидуальных химических компонентов  живой материи на молекулярном уровне, но и способствовал развитию новых  направлений в биохимии, включая  молекулярную биологию, биоорганическую  химию и энзимологию.

Учение о ферментах - энзимология - превратилось в самостоятельно и интенсивно развивающуюся область  знания. Российские ученые (академики  В.А. Энгельгардт, А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, И.В. Березин и др.) внесли крупный  вклад в мировую науку в  области изучения структуры и  функций ферментов, механизмов энзиматического  катализа и регуляции активности и синтеза ферментов; это способствовало существенному улучшению методов  диагностики, лечения и профилактики заболеваний человека.

Прежде чем касаться медицинских проблем энзимологии, кратко перечислим основные функции  ферментов не только в организме  человека и животных, но и в отдельной  живой клетке. Основной и, может быть, главной функцией ферментов является их способность резко повышать (в  десятки и сотни миллиардов раз) скорость химических реакций, то есть ферменты выполняют роль катализаторов  огромного числа химических реакций, осуществляемых ежесекундно во всех живых системах. Более того, ферменты являются регуляторами скорости химических реакций, строго контролируя процессы синтеза и распада индивидуальных химических компонентов клетки и  всего организма в целом. Благодаря  этому свойству ферментов живые  системы сохраняют постоянство  внутренней среды (так называемый гомеостаз); они отличаются от современных крупных  промышленных производств не мощностью  или даже не грузоподъемностью, а  высокой эффективностью, экономичностью, рациональностью и ювелирной  точностью результатов в микропространстве  клетки (никаких побочных продуктов, никаких отходов, загрязняющих окружающую среду).

Ферменты выполняют  важные защитные функции, обезвреживая как экзогенные (поступающие из внешней  среды), так и эндогенные (образующиеся в самом организме) токсические  вещества; последние подвергаются под  действием ферментов различным  реакциям окисления, восстановления и, наконец, распада на продукты, теряющие свои токсические свойства. Эта область  исследования получила название ксенобиохимии.

Страницы:123следующая →
Описание работы
Ферме́нты или энзи́мы (от лат. fermentum, греч. ζύμη, ἔνζυμον — закваска) — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу). Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают, ингибитор
Содержание
Введение 3
История Изучения 3
Функции Ферментов 4
Классификация ферментов 5
Применение ферментов в медицине 5
Список используемой литературы 14