Биохимия мышечного сокращения

Новосибирский государственный  педагогический университет 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Реферат по предмету

«Биохимия»

на тему:

«Биохимия мышечного сокращения» 
 
 
 
 

Выполнил: студент 3 курса ЕГФ

отделения  «Валеология», гр. 1А 

Литвиченко  Е.М.

      Проверил: Сайкович Е.Г. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

г. Новосибирск 2000 г.

      Интерес биохимии к процессам происходящим в сокращающихся мышцах основан  не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что может  быть даже более важным – это  раскрытие механизма превращения  электрической энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг и передач.

       Для того, чтобы понять механизм и  биохимические процессы происходящие в сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение мышечного  волокна. Структурной единицей мышечного  волокна являются Миофибриллы – особым образом организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки. Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух типов – толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин, а тонких – актин. Миозиновые и актиновые нити – главный компонент всех сократительных систем в организме. Электронно-микроскопическое изучение показало строго упорядоченное расположение миозиновых и актиновых нитей в миофибрилле. Функциональной единицей миофибриллы является саркомер – участок миофибриллы между двумя Z-пластинками. Саркомер включает в себя пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так называемой М-пластине, и проходящих между ними волокон актиновых нитей, которые в свою очередь прикреплены к Z-пластинам. 

      Рис.

      Сокращение  происходит путем скольжения тонких актиновых и толстых миозиновых нитей навстречу друг другу или  вдвигания актиновых нитей между  миозиновыми в направлении М-линии. Максимальное укорочение достигается  тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити, приближаются к  концам миозиновых нитей. При сокращении саркомер укорачивается на 25-50 %.

      Саркоплазма, вмещающая миофибриллы, пронизана  между ними сетью цистерн и  трубочек эндоплазматического ретикулума, а также системой поперечных трубочек, которые тесно контактируют с ним, но не сообщаются. 
 

Строение  миозиновых нитей.

      Миозиновые  нити образованы белком миозином, молекула которого содержит две идентичные тяжелые  полипептидные цепи с молекулярной массой около 200 000 и четыре легкие цепи (около 20 000). Каждая тяжелая цепь на большей части своей длины имеет конформацию a-спирали, и обе тяжелые цепи скручены между собой, образуя часть молекулы в форме палочки. С противоположных концов каждой цепи присоединены по две легкие цепи, вместе с глобулярной формой этих концов цепи они образуют «головки» молекул. Палочкообразные концы молекул могут соединяться друг с другом продольно, образуя пучки, головки  молекул при этом располагаются кнаружи от пучка по спирали. Кроме того, в области М-линии пучки соединяются между собой «хвост в хвост». Каждая миозиновая нить содержит около 400 молекул миозина. 

 

      Рис.1     Рис.2 
 
 
 

Строение  актиновых нитей.

      В состав актиновых нитей входят белки  актин, тропомиозин и тропонин. Основу составляют молекулы актина. Сам белок актин – глобулярный белок с молекулярной массой 43 000 и шарообразной формой молекулы. Нековалентно соединяясь, глобулярный актин образует фибриллярный актин, напоминая по форме две скрученные между собой нитки бус. 

молекулы актина

      молекулы  тропонина            молекулы тропомиозина 
 

      Другой  белок, входящий в актиновые нити – тропомиозин – имеет форму  палочек, он располагается вблизи желобков спиральной ленты фибриллярного  актина, вдоль нее. Размер его в  длину в 8 раз больше размера глобулярного актина, потому одна молекула тропомиозина контактирует сразу с семью молекулами актина и концами связаны друг с другом, образуя третью продольную спирально закрученную цепочку.

      Третий  белок актиновых нитей – тропонин – состоит из трех разных субъединиц и имеет глобулярную форму. Он нековалентно связан и с актином и тропомиозином таким образом, что на одну молекулу тропонина приходится одна молекула тропомиозина, кроме того одна из его субъединиц содержит Ca-связывающие центры. Тонкие актиновые нити прикреплены к Z-пластинам, тоже белковым структурам.  

Механизм  сокращения мышцы.

      Сокращение  мышц есть результат укорочения каждого  саркомера, максимальное укорочение саркомера  достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити, приближаются вплотную к концам миозиновых нитей.

      В сокращении мышц у актиновых и  миозиновых нитей свои роли: миозиновые нити содержат активный центр для  гидролиза АТФ, устройство для превращения  энергии АТФ в механическую энергию, устройство для сцепления с актиновыми нитями и устройства для восприятия регуляторных сигналов со стороны актиновых нитей, актиновые нити имеют механизм сцепления с миозиновыми нитями и механизм регуляции сокращения и расслабления.  

Сокращение  мышцы включается потенциалом действия нервного волокна, который через нервно-мышечный синапс при посредстве медиатора трансформируется  в потенциал действия сарколеммы и трубочек Т-системы. Ответвления трубочек окружают каждую миофибриллу и контактируют с цистернами саркоплазматического ретикулума. В цистернах в значительной концентрации содержится Ca. Потенциал действия, поступающий по трубочкам, вызывает высвобождение ионов Ca²⁺  из цистерн саркоплазматического ретикулума. Ионы Ca²⁺  присоединяются к Сa-связывающей субъединице тропонина. В присутствии ионов Ca²⁺ на мономерах актиновых нитей открываются центры связывания миозиновых головок, причем по всей системе тропонин – тропомиозин – актин. Как результат этих изменений – миозиновая головка присоединяется к ближайшему мономеру актина.

      Головки миозина обладают высоким сродством  к АТФ, так что в мышце большинство  головок содержит связанный АТФ. Присоединение головки миозина  к актину, активирует АТФ-азный центр, АТФ гидролизуется, АДФ и фосфат покидают активный центр, что приводит к изменению конформации миозина: возникает дополнительное напряжение, стремящееся уменьшить угол между головкой и хвостом молекулы миозина, т.е. наклонить головку в направлении М-линии. Поскольку миозиновая головка соединена с актиновой нитью, то, наклоняясь в сторону М-линии она смещает в этом же направлении и актиновую нить.

      АДФ, высвобождаемые с множества головок  проходят следующую трансформацию:

      2 АДФ  ® АТФ + АМФ

      Освобожденные от АТФ головки снова притягивают  к себе АТФ в связи с его  высоким сродство, о чем уже упоминалось выше, присоединение АТФ уменьшает сродство миозиновой головки с актиновыми нитями и миозин возвращается в исходное состояние. Далее повторяется весь цикл с самого начала, но поскольку в предыдущем цикле актиновая нить за счет своего движения приблизила Z-пластинку, то та же самая головка миозина присоединяется уже к другому мономеру актина ближе к Z-пластинке.

       Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити работают одновременно, втягивая таким образом актиновую нить. 

      Источники энергии мышечного сокращения.

      Скелетная мышца, работающая с максимальной интенсивностью, потребляет в сотни раз больше энергии, чем покоящаяся, причем переход  от состояния покоя к состоянию  максимальной работы происходит за доли секунды. В связи с этим у мышц совсем по-другому построен механизм изменения скорости синтеза АТФ в очень широких пределах.

      Как уже упоминалось при мышечном сокращении большое значение имеет  процесс синтеза АТФ из АДФ, высвобождаемых из миозиновых головок. Это происходит при помощи, имеющегося в мышцах высокоэнергетического вещества креатинфосфата, которое образуется из креатина и АТФ при действии креатинкиназы:

      NH     NH

       II      II

       C-NH₂      C-NH-PO₃H₂

        I       I

       N-CH₃+АТФ  ó   N-CH₃   + АДФ

        I       I

      CH₂     CH₂

        I       I

      COOH     COOH 

      Креатин    Креатинфосфат

      Эта реакция легко обратима  и идет анаэробно, что обеспечивает быстрое  включение мышц в работу на ранних этапах. При продолжении нагрузки роль такого энергетического обеспечения  снижается, а на его замену приходят гликогеновые механизмы обеспечения большим количеством АТФ. 
 
 
 

      Библиография: 

      Г. Дюга, К. Пенни «Биоорганическая химия», М., 1983

      Д. Мецлер «Биохимия», М., 1980

      А. Ленинджер «Основы биохимии», М., 1985