Биохимия мышечного сокращения

Новосибирский государственный педагогический университет 
 
 

                             Реферат по предмету

                                 «Биохимия»

                                  на тему:

                       «Биохимия мышечного сокращения» 
 
 

                                               Выполнил: студент 3 курса ЕГФ

                                             отделения  «Валеология», гр. 1А

                                                             Литвиченко Е.М.

                           Проверил: Сайкович Е.Г. 
 
 

                           г. Новосибирск 2000 г.

      Интерес биохимии  к  процессам   происходящим  в  сокращающихся   мышцах

основан не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что  может

быть даже более  важным – это раскрытие механизма  превращения  электрической

энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг  и передач.

      Для того, чтобы понять механизм  и биохимические процессы  происходящие

в сокращающихся  мышцах, необходимо заглянуть в строение  мышечного  волокна.

Структурной  единицей  мышечного  волокна  являются  Миофибриллы  –   особым

образом  организованные  пучки   белков,   располагающиеся   вдоль   клетки.

Миофибриллы в  свою очередь построены из  белковых  нитей  (филаментов)  двух

типов – толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является  миозин,  а

тонких –  актин.  Миозиновые  и  актиновые  нити  –  главный  компонент  всех

сократительных  систем  в  организме.  Электронно-микроскопическое  изучение

показало строго упорядоченное расположение миозиновых и  актиновых  нитей  в

миофибрилле.  Функциональной  единицей  миофибриллы  является   саркомер   –

участок миофибриллы  между двумя  Z-пластинками.  Саркомер  включает  в  себя

пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так  называемой  М-пластине,

и проходящих между  ними волокон актиновых  нитей,  которые  в  свою  очередь

прикреплены к Z-пластинам. 

                                    Рис.

      Сокращение происходит путем   скольжения  тонких  актиновых   и  толстых

миозиновых нитей  навстречу друг другу или вдвигания  актиновых  нитей  между

миозиновыми  в  направлении  М-линии.  Максимальное  укорочение  достигается

тогда,  когда   Z-пластинки,   к   которым   прикреплены   актиновые   нити,

приближаются  к   концам   миозиновых   нитей.   При   сокращении   саркомер

укорачивается на 25-50 %.

       Саркоплазма,  вмещающая  миофибриллы,  пронизана  между  ними   сетью

цистерн  и  трубочек  эндоплазматического  ретикулума,  а   также   системой

поперечных трубочек, которые тесно контактируют с ним, но не сообщаются. 
 

                         Строение миозиновых нитей.

       Миозиновые  нити  образованы  белком  миозином,   молекула   которого

содержит две  идентичные тяжелые полипептидные  цепи  с  молекулярной  массой

около 200 000 и  четыре легкие цепи (около 20 000). Каждая  тяжелая  цепь  на

большей части  своей длины имеет конформацию (-спирали, и  обе  тяжелые  цепи

скручены  между  собой,  образуя  часть  молекулы   в   форме   палочки.   С

противоположных концов каждой цепи присоединены по две легкие  цепи,  вместе

с глобулярной  формой  этих  концов  цепи  они  образуют  «головки»  молекул.

Палочкообразные концы молекул могут соединяться  друг  с  другом  продольно,

образуя пучки, головки  молекул при этом располагаются  кнаружи от  пучка  по

спирали. Кроме  того, в области М-линии пучки  соединяются между собой  «хвост

в хвост». Каждая миозиновая нить содержит около 400 молекул  миозина. 
 
 

                   Рис.1                           Рис.2 
 
 

                          Строение актиновых нитей.

      В состав актиновых нитей входят  белки актин, тропомиозин  и   тропонин.

Основу составляют молекулы актина. Сам белок актин  –  глобулярный  белок  с

молекулярной  массой 43 000  и  шарообразной  формой  молекулы.  Нековалентно

соединяясь, глобулярный актин образует  фибриллярный  актин,  напоминая по

форме две скрученные между собой нитки бус. 

                               молекулы актина

             молекулы тропонина            молекулы тропомиозина 
 

      Другой белок, входящий в актиновые нити – тропомиозин – имеет форму

палочек, он располагается  вблизи  желобков  спиральной  ленты  фибриллярного

актина, вдоль  нее. Размер его в длину в 8 раз  больше  размера  глобулярного

актина,  потому  одна  молекула  тропомиозина  контактирует  сразу  с  семью

молекулами  актина  и  концами  связаны  друг  с  другом,   образуя   третью

продольную спирально  закрученную цепочку.

      Третий белок актиновых нитей  –  тропонин  –  состоит   из  трех  разных

субъединиц и  имеет глобулярную форму. Он нековалентно связан и с  актином  и

тропомиозином таким образом, что на одну молекулу тропонина приходится  одна

молекула тропомиозина, кроме  того  одна  из  его  субъединиц  содержит  Ca-

связывающие центры. Тонкие актиновые нити прикреплены  к  Z-пластинам,  тоже

белковым структурам. 

                         Механизм сокращения мышцы.

       Сокращение  мышц  есть  результат   укорочения   каждого   саркомера,

максимальное  укорочение саркомера достигается тогда,  когда  Z-пластинки,  к

которым  прикреплены  актиновые  нити,  приближаются  вплотную   к    концам

миозиновых нитей.

       В  сокращении  мышц  у   актиновых  и  миозиновых  нитей  свои   роли:

миозиновые нити содержат активный центр для гидролиза  АТФ,  устройство  для

превращения энергии  АТФ в механическую энергию, устройство для  сцепления  с

актиновыми нитями и  устройства  для  восприятия  регуляторных  сигналов  со

стороны  актиновых  нитей,  актиновые  нити  имеют  механизм   сцепления   с

миозиновыми нитями и механизм регуляции сокращения и расслабления. 

Сокращение мышцы  включается потенциалом действия нервного  волокна,  который

через нервно-мышечный синапс при посредстве  медиатора  трансформируется   в

потенциал действия сарколеммы и  трубочек  Т-системы.  Ответвления  трубочек

окружают    каждую    миофибриллу    и     контактируют     с     цистернами

саркоплазматического  ретикулума. В  цистернах  в  значительной  концентрации

содержится  Ca.  Потенциал  действия,  поступающий  по  трубочкам,  вызывает

высвобождение ионов Ca2+  из цистерн саркоплазматического  ретикулума.  Ионы

Ca2+  присоединяются  к Сa-связывающей субъединице  тропонина.  В  присутствии

ионов Ca2+  на  мономерах  актиновых  нитей  открываются  центры  связывания

миозиновых головок, причем по всей системе тропонин –  тропомиозин  –  актин.

Как  результат  этих  изменений  –  миозиновая  головка   присоединяется   к

ближайшему мономеру актина.

      Головки миозина обладают высоким  сродством к  АТФ,  так   что  в  мышце

большинство головок  содержит связанный АТФ. Присоединение  головки миозина  к

актину,  активирует  АТФ-азный  центр,  АТФ  гидролизуется,  АДФ  и   фосфат

покидают активный центр,  что  приводит  к  изменению  конформации  миозина:

возникает  дополнительное  напряжение,  стремящееся  уменьшить  угол   между

головкой и  хвостом молекулы миозина, т.е. наклонить  головку в направлении М-

линии.  Поскольку  миозиновая  головка  соединена  с  актиновой  нитью,  то,

наклоняясь в  сторону М-линии она смещает в этом же направлении  и  актиновую

нить.

      АДФ,   высвобождаемые   с   множества   головок   проходят   следующую

трансформацию:

      2 АДФ  ( АТФ + АМФ

      Освобожденные от АТФ головки  снова притягивают к себе АТФ   в  связи  с

его  высоким  сродство,  о  чем  уже  упоминалось  выше,  присоединение  АТФ

уменьшает  сродство  миозиновой  головки  с  актиновыми  нитями   и   миозин

возвращается  в исходное состояние. Далее  повторяется  весь  цикл  с  самого

начала, но поскольку  в  предыдущем  цикле  актиновая нить  за  счет  своего

движения  приблизила  Z-пластинку,  то   та   же   самая   головка   миозина

присоединяется  уже к другому мономеру актина ближе к Z-пластинке.

      Сотни миозиновых головок каждой  миозиновой нити работают одновременно,

втягивая таким  образом актиновую нить. 

                   Источники энергии мышечного  сокращения.

      Скелетная мышца, работающая с  максимальной интенсивностью,  потребляет

в сотни раз  больше энергии, чем  покоящаяся,  причем  переход  от  состояния

покоя к состоянию максимальной работы происходит за доли секунды. В связи  с

этим у мышц совсем по-другому построен механизм изменения  скорости  синтеза

АТФ в очень  широких пределах.

      Как уже упоминалось при мышечном  сокращении  большое  значение  имеет

процесс синтеза  АТФ  из  АДФ,  высвобождаемых  из  миозиновых  головок.  Это

происходит при  помощи, имеющегося в  мышцах  высокоэнергетического  вещества

креатинфосфата,  которое  образуется  из  креатина  и   АТФ   при   действии

креатинкиназы:

      NH                           NH

       II                           II

       C-NH2                        C-NH-PO3H2

        I                            I

       N-CH3+АТФ       (            N-CH3   + АДФ

        I                            I

      CH2                          CH2

        I                            I

      COOH                         COOH 

      Креатин                      Креатинфосфат

      Эта реакция легко обратима  и идет анаэробно, что обеспечивает  быстрое